Использование турбидиметрии для оценки тепловой нагрузки при пастеризации молока

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Методы быстрой оценки интенсивности тепловой обработки молока необходимы как в промышленности, так и в исследовательской работе. В связи с этим существует множество способов измерений данного показателя, основанных на различных физических принципах, в том числе турбодиметрические методы. Однако данный метод имеет недостаток: для выполнения анализа требуется длительное время. В связи с этим в работе поставлена цель разработать на базе этого принципа измерений экспресс-метод определения растворимых сывороточных белков, характеризующих тепловой класс молока. Результат достигается за счет применения турбидиметрического метода определения с оптимизированными параметрами подготовки пробы и измерения оптической плотности суспензии белковых агрегатов. Метод реализуется следующим образом. Образец молока смешивается с 0,1 N ацетатным буфером (рН 4,6) в соотношении, позволяющем получить концентрацию растворимых сывороточных белков молока от 0,05% до 0,1%. Рекомендованные коэффициенты разведения: 1:3 для образцов ультрапастеризованного молока и пастеризованного молока с высокой интенсивностью термообработки; 1:7 для образцов пастеризованного молока с низкой интенсивностью термообработки и 1:14 для образцов сырого молока. Раствор фильтруют на мембранном фильтре с размером пор 0,45 мкм. Полученный фильтрат смешивают с 24% ТХУ в соотношении 1:1 для коагуляции растворимых сывороточных белков и формирования белковых агрегатов. После выдерживания в течение 5–10 мин оптическую плотность суспензии белковых агрегатов измеряют при длине волны 650 нм. Содержание водорастворимых сывороточных белков в образце может быть рассчитано по калибровочной зависимости. Разработанный метод позволяет получить результат измерений за меньшее время, чем турбидиметрический метод Harland & Ashworth.

Об авторах

Д. С. Мягконосов

Всероссийский научно-исследовательский институт маслоделия и сыроделия — Углич

Email: d.abramov@fncps.ru
кандидат технических наук, старший научный сотрудник, руководитель направления исследований поприкладной биохимии и энзимологии152613, Ярославская область, Углич, Красноармейский бульвар, 19Teл.: +7–915–973–63–13

Е. В. Топникова

Всероссийский научно-исследовательский институт маслоделия и сыроделия — Углич

Email: d.abramov@fncps.ru
доктор технических наук, заместитель директора по научной работе152613, Ярославская обл., Углич, Красноармейский бульвар, 19Тел.: +7–910–666–93–93

Д. В. Абрамов

Всероссийский научно-исследовательский институт маслоделия и сыроделия — Углич

Email: d.abramov@fncps.ru
кандидат биологических наук, старший научный сотрудник, руководитель направления биохимическихисследований по сыроделию и маслоделию152613, Ярославская область, Углич, Красноармейский бульвар, 19Teл.: +7–910–970–42–97

О. Г. Кашникова

Всероссийский научно-исследовательский институт маслоделия и сыроделия — Углич

Email: d.abramov@fncps.ru
младший научный сотрудник, отдел физической химии152613, Ярославская обл., Углич, Красноармейский бульвар, 19Тел.: +7–962–200–14–15

Список литературы

  1. Mandal, R., Bag, S. K., Singh, A. P. (2019). Thermal Processing of Milk. Chapter in a book: Recent Technologies in Dairy Science. Today and Tomorrow’s Printers and Publishers, New Delhi, India, 2019.
  2. Akkerman, M. (2014). The effect of heating processes on milk whey protein denaturation and rennet coagulation properties. Master Thesis. Department of Food Science, Aarhus University. Retrieved from http://www.library.au.dk/fil-eadmin/www.bibliotek.au.dk/fagsider/jordbrug/Specialer/Marije_-master_the-sis.pdf Accessed December 11, 2023.
  3. Mahomud, S., Katsuno, N., Nishizu, T. (2017). Role of whey protein-casein complexes on yoghurt texture. Reviews in Agricultural Science, 5, 1–12. https://doi.org/10.7831/ras.5.1
  4. Guinee, T. P. (2021). Effect of high-temperature treatment of milk and whey protein denaturation on the properties of rennet–curd cheese: A review. International Dairy Journal, 121, Article 105095. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2021.105095
  5. Barraquio, V. L. (2014). Which milk is fresh? International Journal of Dairy Processing and Research, 1(2), 1–6. https://doi.org/10.19070/2379-1578-140002
  6. Cattaneo, S., Masotti, F., Pellegrino, L. (2008). Effects of overprocessing on heat damage of UHT milk. European Food Research and Technology, 226, 1099–1106. https://doi.org/10.1007/s00217-007-0637-5
  7. International Dairy Federation. (2022). Heat treatment of milk (Bulletin of the IDF n° 516/2022). https://doi.org/10.56169/XMDR7579
  8. U. S. Dairy Export Council. (2018). Reference Manual for U. S. Milk Powders and Microfiltered Ingredients. Retrieved from https://www.thinkusadairy.org/assets/documents/Customer%20Site/C3-Using%20Dairy/C3.7-Resources%20and%20Insights/02-Product%20Resources/USD5163-US-Milk-Powders_LIVE_Web.pdf Accessed December 20, 2023.
  9. van den Oever, S. P., Mayer, H. K. (2021). Analytical assessment of the intensity of heat treatment of milk and dairy products. International Dairy Journal, 121, Article 105097. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2021.105097
  10. Chang, S., Zhang, Y. (2017) Protein Analysis. Chapter in book: Food Analysis. Springer International Publishing. 2017. https://doi.org/10.1007/978-3-319-45776-5_18
  11. Miralles, B., Bartolomé, B., Amigo, L., Ramos, M. (2000). Comparison of three methods to determine the whey protein to total protein ratio in milk. Journal of Dairy Science, 83, 2759–2765. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(00)75171-X
  12. Melfsen, A., Hartung, E., Haeussermann, A. (2012). Accuracy of milk composition analysis with near infrared spectroscopy in diffuse reflection mode. Biosystems Engineering, 112(3), 210–217. https://doi.org/10.1016/j.biosystemseng.2012.04.003
  13. Etzion, Y., Linker, R., Cogan, U., Shmulevich, I. (2004). Determination of protein concentration in raw milk by mid-infrared fourier transform infrared/attenuated total reflectance spectroscopy. Journal of Dairy Science, 87(9), 2779–2788. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(04)73405-0
  14. Filgueiras, M. F., Borges, E. M. (2022). Quick and cheap colorimetric quantification of proteins using 96-well-plate images. Journal of Chemical Education, 99(4), 1778–1787. https://doi.org/10.1021/acs.jchemed.1c00756
  15. Assink Junior, E. J., de Jesus, P. C., Borges, E. M. (2023). Ehey protein analysis using the lowry assay and 96-well-plate digital images acquired using smartphones. Journal of Chemical Education, 100(6), 2329–2338. https://doi.org/10.1021/acs. jchemed.2c00830
  16. Jeanson, S., Dupont, D., Grattard, N., Rolet-Répécaud, O. (1999). Characterization of the heat treatment undergone by milk using two inhibition ELISAs for quantification of native and heat denatured α-lactalbumin. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 47(6), 2249–2254. https://doi.org/10.1021/jf9809232
  17. Lu, Y., Fu, T.-J. (2020). Performance of commercial colorimetric assays for quantitation of total soluble protein in thermally treated milk samples. Food Analytical Methods, 13, 1337–1345. https://doi.org/10.1007/s12161-020-01748-w
  18. Harland, H. A., Ashworth, U. S. (1947). A rapid method for estimation of whey proteins as an indication of baking quality of nonfat dry-milk solids. Food Research, 12(3), 247–251. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1947.tb16416.x
  19. Patel, H. A., Anema, S. G., Holroyd, S. E., Singh, H., Creamer, L. K. (2007). Methods to determine denaturation and aggregation of proteins in low-, mediumand high-heat skim milk powders. Le Lait, 87(4–5), 251–268. http://doi.org/10.1051/lait:2007027
  20. Zhao, Z., Corredig, M., Gaygadzhiev, Z. (2019). Short communication: Determination of the whey protein index in milk protein concentrates. Journal of Dairy Science, 102(9), 7760–7764. https://doi.org/10.3168/jds.2019-16547
  21. GEA Niro analytical methods. (2009). Whey Protein Nitrogen Index. GEA Niro Method No. A 21 a. Retrieved from https://www.yumpu.com/en/document/read/6894617/whey-protein-nitrogen-index-wpn-gea-niro Accessed December 20, 2023.
  22. Visser, S., Slangen, C. J., Robben, A. J. P. M. (1992). Determination of molecular mass distributions of whey protein hydrolysates by high-pergomance sizeexclusion chromatography. Journal of Chromatography A, 599(1–2), 205–209. https://doi.org/10.1016/0021-9673(92)85474-8
  23. Montgomery, D. C. (2013). Design and analysis of experiments. John Wiley & Sons, Inc. Hoboken, NJ, United States, 2013.
  24. Mahmoud, R., Brown, R. J., Ernstrom, C. A. (1990). Factors affecting measurement of undenatured whey protein nitrogen in dried whey by a modified Harland-Ashworth test. Journal of Dairy Science, 73(7), 1694–1699. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(90)78845-5
  25. Guan, R.-F., Liu, D.-H., Ye, X.-Q., Yang, K. (2005). Use of fluorometry for determination of skim milk powder adulteration in fresh milk. Journal of Zhejiang University-SCIENCE B, 6(11), 1101–1106. https://doi.org/10.1631/jzus.2005.B1101
  26. Rajalingam, D., Loftis, C., Xu, J. J., Kumar, T. K. S. (2009). Trichloroacetic acid-induced protein precipitation involves the reversible association of a stable partially structured intermediate. Protein Science, 18(5), 980–993. https://doi.org/10.1002/pro.108
  27. Sivaraman, T., Kumar, T. K. S., Jayaraman, G., Yu, C. (1997). The Mechanism of 2,2,2-trichloroacetic acid-induced protein precipitation. Journal of Protein Chemistry, 16(4), 291–297. https://doi.org/10.1023/A:1026357009886
  28. Lynch, J. M., Barbano D. M., Fleming J. R. (1998). Indirect and direct determination of the casein content of milk by kjeldahl nitrogen analysis: Collaborative study. Journal of AOAC INTERNATIONAL, 81(4), 763–774. https://doi.org/10.1093/jaoac/81.4.763
  29. Kuramoto, S., Jenness, R., Coulter, S. T., Choi, R. P. (1959). Standardization of the Harland-Ashworth test for whey protein nitrogen. Journal of Dairy Science, 42(1), 28–38. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(59)90520-X
  30. Silver, F. H., Birk, D. E. (1983). Kinetic analysis of collagen fibrillogenesis: I. Use of turbidity-time data. Collagen and Related Research, 3, 393–405. https://doi. org/10.1016/S0174-173X(83)80020-X
  31. Mehalebi, S., Nicolai, T., Durand, D. (2008). Light scattering study of heat-denatured globular protein aggregates. International Journal of Biological Macromolecules, 43(2), 129–135. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2008.04.002
  32. Xiao, F., Huang, J.-C. H., Zhang, B.-J., Cui, C-w. (2009). Effects of low temperature on coagulation kinetics and floc surface morphology using alum. Desalination, 237(1–3), 201–213. https://doi.org/10.1016/j.desal.2007.12.033 33. Pearce, K. N., Kinsella, J. E. (1978). Emulsifying properties of proteins: evaluation of a turbidimetric technique. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 26(3), 716–723. https://doi.org/10.1021/jf60217a041
  33. Berlin, A. A., Kislenko, V. N., Moldovanov, M. A. (1992). Mathematical model of suspension flocculation kinetics. Colloid and Polymer Science, 270, 1042–1045. https://doi.org/10.1007/BF00655974
  34. Stoscheck, C. M. (1990). Quantitation of protein. Chapter in a book: Methods in Enzymology. V. 182. Guide to Protein Purification. Academic Press, Inc. 1990. https://doi.org/10.1016/0076-6879(90)82008-P

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Мягконосов Д.С., Топникова Е.В., Абрамов Д.В., Кашникова О.Г., 2024

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).