Use of turbidimetry for determination of heat treatment intensity applied at pasteurization of milk

Мұқаба

Дәйексөз келтіру

Толық мәтін

Аннотация

Express methods for estimating the intensity of heat treatment of milk are necessary in industry and in research work. For this reason, there are many ways to measure this parameter, which are based on different physical principles, including turbidimetric methods. The Harland & Ashworth turbidimetric method has been developed for a long time, however, due to its high reliability and ease of implementation, it is still used in practice. However, this method has a drawback: it takes a long time to perform the analysis. In this regard, the aim of the work is to develop an express method for evaluating the thermal class of milk based on the principle of measuring the concentration of soluble whey proteins. The result is achieved through the use of a turbidimetric measurement method with optimized sample preparation parameters and parameters for measuring the optical density of a suspension of protein aggregates. The method is implemented as follows. The milk sample is mixed with 0.1 N acetate buffer (pH 4.6) in a ratio that allows to obtain a concentration of soluble milk whey proteins from 0.05% to 0.1%. Recommended dilution coefficients: 1:3 for samples of ultra-pasteurized milk and pasteurized milk with high heat treatment intensity; 1:7 for samples of pasteurized milk with low heat treatment intensity and 1:14 for raw milk samples. The solution is filtered on a membrane filter with a pore size of 0.45 microns. The resulting filtrate is mixed with 24% trichloroacetic acid (TCA) in a 1:1 ratio to coagulate soluble whey proteins and form protein aggregates. After holding for 5–10 minutes, the optical density of the suspension of protein aggregates is measured at a wavelength of 650 nm. The content of water-soluble whey proteins in the sample can be calculated according to the calibration curve. The developed method allows to obtain the measurement result in less time than the Harland & Ashworth turbidimetric method.

Негізгі сөздер

Авторлар туралы

D. Myagkonosov

All-Russian Scientific Research Institute of Butter- and Cheesemaking

Email: d.abramov@fncps.ru

E. Topnikova

All-Russian Scientific Research Institute of Butter- and Cheesemaking

Email: d.abramov@fncps.ru
19, Krasnoarmeysky Boulevard, Uglich, 152613, Yaroslavl RegionTel.: +7–915–973–63–13

D. Abramov

All-Russian Scientific Research Institute of Butter- and Cheesemaking

Email: d.abramov@fncps.ru
19, Krasnoarmeysky Boulevard, Uglich, 152613, Yaroslavl RegionTel.: +7–915–973–63–13

O. Kashnikova

All-Russian Scientific Research Institute of Butter- and Cheesemaking

Email: d.abramov@fncps.ru
19, Krasnoarmeysky Boulevard, Uglich, 152613, Yaroslavl RegionTel.: +7–915–973–63–13

Әдебиет тізімі

  1. Mandal, R., Bag, S. K., Singh, A. P. (2019). Thermal Processing of Milk. Chapter in a book: Recent Technologies in Dairy Science. Today and Tomorrow’s Printers and Publishers, New Delhi, India, 2019.
  2. Akkerman, M. (2014). The effect of heating processes on milk whey protein denaturation and rennet coagulation properties. Master Thesis. Department of Food Science, Aarhus University. Retrieved from http://www.library.au.dk/fil-eadmin/www.bibliotek.au.dk/fagsider/jordbrug/Specialer/Marije_-master_the-sis.pdf Accessed December 11, 2023.
  3. Mahomud, S., Katsuno, N., Nishizu, T. (2017). Role of whey protein-casein complexes on yoghurt texture. Reviews in Agricultural Science, 5, 1–12. https://doi.org/10.7831/ras.5.1
  4. Guinee, T. P. (2021). Effect of high-temperature treatment of milk and whey protein denaturation on the properties of rennet–curd cheese: A review. International Dairy Journal, 121, Article 105095. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2021.105095
  5. Barraquio, V. L. (2014). Which milk is fresh? International Journal of Dairy Processing and Research, 1(2), 1–6. https://doi.org/10.19070/2379-1578-140002
  6. Cattaneo, S., Masotti, F., Pellegrino, L. (2008). Effects of overprocessing on heat damage of UHT milk. European Food Research and Technology, 226, 1099–1106. https://doi.org/10.1007/s00217-007-0637-5
  7. International Dairy Federation. (2022). Heat treatment of milk (Bulletin of the IDF n° 516/2022). https://doi.org/10.56169/XMDR7579
  8. U. S. Dairy Export Council. (2018). Reference Manual for U. S. Milk Powders and Microfiltered Ingredients. Retrieved from https://www.thinkusadairy.org/assets/documents/Customer%20Site/C3-Using%20Dairy/C3.7-Resources%20and%20Insights/02-Product%20Resources/USD5163-US-Milk-Powders_LIVE_Web.pdf Accessed December 20, 2023.
  9. van den Oever, S. P., Mayer, H. K. (2021). Analytical assessment of the intensity of heat treatment of milk and dairy products. International Dairy Journal, 121, Article 105097. https://doi.org/10.1016/j.idairyj.2021.105097
  10. Chang, S., Zhang, Y. (2017) Protein Analysis. Chapter in book: Food Analysis. Springer International Publishing. 2017. https://doi.org/10.1007/978-3-319-45776-5_18
  11. Miralles, B., Bartolomé, B., Amigo, L., Ramos, M. (2000). Comparison of three methods to determine the whey protein to total protein ratio in milk. Journal of Dairy Science, 83, 2759–2765. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(00)75171-X
  12. Melfsen, A., Hartung, E., Haeussermann, A. (2012). Accuracy of milk composition analysis with near infrared spectroscopy in diffuse reflection mode. Biosystems Engineering, 112(3), 210–217. https://doi.org/10.1016/j.biosystemseng.2012.04.003
  13. Etzion, Y., Linker, R., Cogan, U., Shmulevich, I. (2004). Determination of protein concentration in raw milk by mid-infrared fourier transform infrared/attenuated total reflectance spectroscopy. Journal of Dairy Science, 87(9), 2779–2788. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(04)73405-0
  14. Filgueiras, M. F., Borges, E. M. (2022). Quick and cheap colorimetric quantification of proteins using 96-well-plate images. Journal of Chemical Education, 99(4), 1778–1787. https://doi.org/10.1021/acs.jchemed.1c00756
  15. Assink Junior, E. J., de Jesus, P. C., Borges, E. M. (2023). Ehey protein analysis using the lowry assay and 96-well-plate digital images acquired using smartphones. Journal of Chemical Education, 100(6), 2329–2338. https://doi.org/10.1021/acs. jchemed.2c00830
  16. Jeanson, S., Dupont, D., Grattard, N., Rolet-Répécaud, O. (1999). Characterization of the heat treatment undergone by milk using two inhibition ELISAs for quantification of native and heat denatured α-lactalbumin. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 47(6), 2249–2254. https://doi.org/10.1021/jf9809232
  17. Lu, Y., Fu, T.-J. (2020). Performance of commercial colorimetric assays for quantitation of total soluble protein in thermally treated milk samples. Food Analytical Methods, 13, 1337–1345. https://doi.org/10.1007/s12161-020-01748-w
  18. Harland, H. A., Ashworth, U. S. (1947). A rapid method for estimation of whey proteins as an indication of baking quality of nonfat dry-milk solids. Food Research, 12(3), 247–251. https://doi.org/10.1111/j.1365-2621.1947.tb16416.x
  19. Patel, H. A., Anema, S. G., Holroyd, S. E., Singh, H., Creamer, L. K. (2007). Methods to determine denaturation and aggregation of proteins in low-, mediumand high-heat skim milk powders. Le Lait, 87(4–5), 251–268. http://doi.org/10.1051/lait:2007027
  20. Zhao, Z., Corredig, M., Gaygadzhiev, Z. (2019). Short communication: Determination of the whey protein index in milk protein concentrates. Journal of Dairy Science, 102(9), 7760–7764. https://doi.org/10.3168/jds.2019-16547
  21. GEA Niro analytical methods. (2009). Whey Protein Nitrogen Index. GEA Niro Method No. A 21 a. Retrieved from https://www.yumpu.com/en/document/read/6894617/whey-protein-nitrogen-index-wpn-gea-niro Accessed December 20, 2023.
  22. Visser, S., Slangen, C. J., Robben, A. J. P. M. (1992). Determination of molecular mass distributions of whey protein hydrolysates by high-pergomance sizeexclusion chromatography. Journal of Chromatography A, 599(1–2), 205–209. https://doi.org/10.1016/0021-9673(92)85474-8
  23. Montgomery, D. C. (2013). Design and analysis of experiments. John Wiley & Sons, Inc. Hoboken, NJ, United States, 2013.
  24. Mahmoud, R., Brown, R. J., Ernstrom, C. A. (1990). Factors affecting measurement of undenatured whey protein nitrogen in dried whey by a modified Harland-Ashworth test. Journal of Dairy Science, 73(7), 1694–1699. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(90)78845-5
  25. Guan, R.-F., Liu, D.-H., Ye, X.-Q., Yang, K. (2005). Use of fluorometry for determination of skim milk powder adulteration in fresh milk. Journal of Zhejiang University-SCIENCE B, 6(11), 1101–1106. https://doi.org/10.1631/jzus.2005.B1101
  26. Rajalingam, D., Loftis, C., Xu, J. J., Kumar, T. K. S. (2009). Trichloroacetic acid-induced protein precipitation involves the reversible association of a stable partially structured intermediate. Protein Science, 18(5), 980–993. https://doi.org/10.1002/pro.108
  27. Sivaraman, T., Kumar, T. K. S., Jayaraman, G., Yu, C. (1997). The Mechanism of 2,2,2-trichloroacetic acid-induced protein precipitation. Journal of Protein Chemistry, 16(4), 291–297. https://doi.org/10.1023/A:1026357009886
  28. Lynch, J. M., Barbano D. M., Fleming J. R. (1998). Indirect and direct determination of the casein content of milk by kjeldahl nitrogen analysis: Collaborative study. Journal of AOAC INTERNATIONAL, 81(4), 763–774. https://doi.org/10.1093/jaoac/81.4.763
  29. Kuramoto, S., Jenness, R., Coulter, S. T., Choi, R. P. (1959). Standardization of the Harland-Ashworth test for whey protein nitrogen. Journal of Dairy Science, 42(1), 28–38. https://doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(59)90520-X
  30. Silver, F. H., Birk, D. E. (1983). Kinetic analysis of collagen fibrillogenesis: I. Use of turbidity-time data. Collagen and Related Research, 3, 393–405. https://doi. org/10.1016/S0174-173X(83)80020-X
  31. Mehalebi, S., Nicolai, T., Durand, D. (2008). Light scattering study of heat-denatured globular protein aggregates. International Journal of Biological Macromolecules, 43(2), 129–135. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2008.04.002
  32. Xiao, F., Huang, J.-C. H., Zhang, B.-J., Cui, C-w. (2009). Effects of low temperature on coagulation kinetics and floc surface morphology using alum. Desalination, 237(1–3), 201–213. https://doi.org/10.1016/j.desal.2007.12.033 33. Pearce, K. N., Kinsella, J. E. (1978). Emulsifying properties of proteins: evaluation of a turbidimetric technique. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 26(3), 716–723. https://doi.org/10.1021/jf60217a041
  33. Berlin, A. A., Kislenko, V. N., Moldovanov, M. A. (1992). Mathematical model of suspension flocculation kinetics. Colloid and Polymer Science, 270, 1042–1045. https://doi.org/10.1007/BF00655974
  34. Stoscheck, C. M. (1990). Quantitation of protein. Chapter in a book: Methods in Enzymology. V. 182. Guide to Protein Purification. Academic Press, Inc. 1990. https://doi.org/10.1016/0076-6879(90)82008-P

Қосымша файлдар

Қосымша файлдар
Әрекет
1. JATS XML
Жүктеу

© Myagkonosov D.S., Topnikova E.V., Abramov D.V., Kashnikova O.G., 2024

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».