Molecular peptide grafting as a tool for creating new generation of biopeptides: A mini-review

Cover Page

Cite item

Full Text

Abstract

Molecular peptide grafting (MPG) is the isolation/synthesis of a bioactive fragment of a peptide/protein and its subsequent transfer to a target protein/peptide to create a new protein product with specified unique biological properties. This is one of the methods together with molecular stapling and peptide backbone circularization to strengthen the structural organization of short peptides. Nowadays research on MPT is mainly focused on demonstrating its usefulness and applicability, rather than on the development of next-generation biopeptides. The purpose of the mini-review is to demonstrate the applicability of MPT to create stable and bioavailable peptides of a new generation with enhanced biological properties. Choosing the right scaffold for subsequent inoculation of a biologically active peptide sequence into it is the most important task in creating targeted biopeptides. Peptides with the necessary framework, such as cyclotides, can be obtained by three-phase synthesis. Cyclotides have a common mechanism of action. Their biological activity is determined both by the ability to bind proteins with the formation of pores and destruction of biological target-membranes, and by the properties necessary to create new peptides in the scaffold. Various peptide inserts can be used to ensure the functionality of new biopeptides obtained by the MPT method. Different peptide drugs are an example of the effective practical use of MTP. Consequently, MPT makes it possible to effectively design a new generation of biopeptides characterized by high epitope thermodynamic and metabolic stability with new or enhanced biological functions. However, the effectiveness of the peptides obtained by the MPT must be proved in vitro and in vivo .

About the authors

I. M. Chernukha

V.M. Gorbatov Federal Research Center for Food Systems

Email: i.chernuha@fncps.ru
26, Talalikhina, 109316, Moscow

S. L. Tikhonov

Ural State Agricultural University; Ural State Forestry University

Email: i.chernuha@fncps.ru
42, Karl Liebknecht str., 620000, Yekaterinburg; 37 Sibirskiy Trakt, 620100, Yekaterinburg

N. V. Tikhonova

Ural State Agricultural University

Email: i.chernuha@fncps.ru
42, Karl Liebknecht str., 620000, Yekaterinburg, Russia

References

  1. Camarero, J. A., Campbell, M. J. (2019). The potential of the cyclotide scaffold for drug development. Biomedicines, 7(2), Article 31. https://doi.org/10.3390/biomedicines7020031
  2. Wang, C. K., Craik, D. J. (2021). Linking molecular evolution to molecular grafting. Journal of Biological Chemistry, 296, Article 100425. https://doi.org/10.1016/j.jbc.2021.100425
  3. Jacob, B., Vogelaar, A., Cadenas, E., Camarero, J. A. (2022). Using the cyclotide scaffold for targeting biomolecular interactions in drug development. Molecules, 27(19), Article 6430. https://doi.org/10.3390/molecules27196430
  4. Wang, L., Wang, N., Zhang, W., Cheng, X., Yan, Z., Shao, G. et al. (2022). Therapeutic peptides: Current applications and future directions. Signal Transduction and Targeted Therapy, 7, Article 48. https://doi.org/10.1038/s41392-022-00904-4
  5. Sharma, K., Sharma, K. K., Sharma, A., Jain, R. (2023). Peptide-based drug discovery: Current status and recent advances. Drug Discovery Today, 28(2), Article 103464. https://doi.org/10.1016/j.drudis.2022.103464
  6. Agyei, D., Ahmed, I., Akram, Z., Iqbal, H. M. N., Danquah, M. K. (2017). Protein and peptide biopharmaceuticals: An overview. Protein and Peptide Letters, 24(2), 94-101. https://doi.org/10.2174/0929866523666161222150444
  7. Lau, J. L., Dunn, M. K. (2018). Therapeutic peptides: Historical perspectives, current development trends, and future directions. Bioorganic and Medicinal Chemistry, 26(10), 2700-2707. https://doi.org/10.1016/j.bmc.2017.06.052
  8. Qin, L., Cui, Z., Wu, Y., Wang, H., Zhang, X., Guan, J. et al. (2022). Challenges and strategies to enhance the systemic absorption of inhaled peptides and proteins. Pharmaceutical Research, 40, 1037-1055. https://doi.org/10.1007/s11095-022-03435-3
  9. Holub, J. M. (2017). Small scaffolds, big potential: Developing miniature proteins as therapeutic agents. Drug Development Research, 78(6), 268-282. https://doi.org/10.1002/ddr.21408
  10. Wang, C. K., Craik, D. J. (2021). Linking molecular evolution to molecular grafting. Journal of Biological Chemistry, 296, Article 100425. https://doi.Org/10.1016/j.jbc.2021.100425
  11. Jacob, B., Vogelaar, A., Cadenas, E., Camarero, J. A. (2022). Using the cyclotide scaffold for targeting biomolecular interactions in drug development. Molecules, 27(19), Article 6430. https://doi.org/10.3390/molecules27196430
  12. Hillman, R. A., Nadraws, J. W., Bertucci, M. A. (2018). The hydrocarbon staple and beyond: Recent advances towards stapled peptide therapeutics that target protein-protein interactions. Current Topics in Medicinal Chemistry, 18(7), 611-624. https://doi.org/10.2174/1568026618666180518095255
  13. Ali, A. M., Atmaj, J., Van Oosterwijk, N., Groves, M. R., Domling, A. (2019). Stapled peptides inhibitors: A new window for target drug discovery. Computational and Structural Biotechnology Journal, 17, 263-281. https://doi.org/10.1016/j.csbj.2019.01.012
  14. Chan, A. M., Goodis, C. C., Pommier, E. G., Fletcher, S. (2022). Recent applications of covalent chemistries in protein-protein interaction inhibitors. RSC Medicinal Chemistry, 13(8), 921-928. https://doi.org/10.1039/d2md00112h
  15. Pan, X., Kortemme, T. (2021). Recent advances in de novo protein design: Principles, methods, and applications. Journal of Biological Chemistry, 296, Article 100558. https://doi.org/10.1016/j.jbc.2021.100558
  16. Huang, P.-S., Boyken, S. E., Baker, D. (2016). The coming of age of de novo protein design. Nature, 537(7620), 320-327. https://doi.org:10.1038/nature19946
  17. Woolfson, D. N. (2021). A brief history of de novo protein design: Minimal, rational, and computational. Journal of Molecular Biology, 433(20), Article 167160. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2021.167160
  18. Anishchenko, I., Pellock, S.-J., Chidyausiku, T.-M., Ramelot, T.-A., Ovchinnikov, S., Hao, J. et al. (2021). De novo protein design by deep network hallucination. Nature, 600, 547-552. https://doi.org/10.1038/s41586-021-04184-w
  19. Wang, J., Lisanza, S., Juergens, D., Tischer, D., Anishchenko, I., Baek, M. et al. (2022). Scaffolding protein functional sites using deep learning. Science, 377(6604), 387-394. https://doi.org/10.1126/science.abn2100
  20. Marchand, A, Van Hall-Beauvais A. K., Correia, B. E. (2022). Computational design of novel protein-protein interactions — An overview on methodological approaches and applications Current Opinion in Structural Biology, 74, Article 102370. https://doi.org/10.1016/j.sbi.2022.102370
  21. Zhou, W., Smidlehner, T., Jerala, R. (2020). Synthetic biology principles for the design of protein with novel structures and functions. FEBS Letters, 594(14), 2199-2212. https://doi.org/10.1002/1873-3468.13796
  22. Lovelock, S. L., Crawshaw, R., Basler, S., Levy, C., Baker, D., Hilvert D. et al. (2022). The road to fully programmable protein catalysis. Nature, 606, 49-58. https://doi.org/10.1038/s41586-022-04456-z
  23. Sia, S. K., Carr, P. A., Cochran, A. G., Malashkevich, V. N., Kim, P. S. (2002). Short constrained peptides that inhibit HIV-1 entry. Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS), 99(23), 14664-14669. https://doi.org/10.1073/pnas.232566599
  24. Qin, L., Cui, Z., Wu, Y., Wang, H., Zhang, X., Guan, J. et al. (2022). Challenges and strategies to enhance the systemic absorption of inhaled peptides and proteins. Pharmaceutical Research, 40, 1037-1055. https://doi.org/10.1007/s11095-022-03435-3
  25. Wang, C. K., Craik, D. J. (2018). Designing macrocyclic disulfide-rich peptides for biotechnological applications. Nature Chemical Biology, 14, 417-427. https://doi.org/10.1038/s41589-018-0039-y
  26. Crook, Z. R., Sevilla, G. P., Friend, D., Brusniak, M.-Y., Bandaranayake, A. D., Clarke, M. et al. (2017). Mammalian display screening of diverse cystine-dense peptides for difficult to drug targets. Nature Communications, 8, Article 2244. https://doi.org/10.1038/s41467-017-02098-8
  27. Simeon, R., Chen, Z. (2018). In vitro-engineered non-antibody protein therapeutics. Protein and Cell, 9(1), 3-14. https://doi.org/10.1007/s13238-017-0386-6
  28. Chiu, M. L., Goulet, D. R., Teplyakov, A., Gilliland, G. L. (2019). Antibody structure and function: The basis for engineering therapeutics. Antibodies, 8(4), Article 55. https://doi.org/10.3390/antib8040055
  29. Korendovych, I. V., DeGrado, W. F. (2020). De novo protein design, a retrospective. Quarterly Reviews of Biophysics, 53, Article e3. https://doi.org/10.1017/S0033583519000131
  30. Bhardwaj, G., Mulligan, V. K., Bahl, C. D., Gilmore, J. M., Harvey, P. J., Cheneval, O.-et al. (2016). Accurate de novo design of hyperstable constrained peptides. Nature, 538, 329-335. https://doi.org/10.1038/nature19791
  31. Dawson, W. M., Rhys, G. G., Woolfson, D. N. (2019). Towards functional de novo designed proteins. Current Opinion in Chemical Biology, 52, 102-111. https://doi.org/10.1016/j.cbpa.2019.06.011
  32. Garcia, A. E., Camarero, J. A. (2010). Biological activities of natural and engineered cyclotides, a novel molecular scaffold for peptide-based therapeutics. Current Molecular Pharmacology, 3(3), 153-163. https://doi.org/10.2174/1874467211003030153
  33. Aboye, T., Meeks, C. J., Majumder, S., Shekhtman, A., Rodgers, K., Camarero, J. A. (2016). Design of a MCoTI-based cyclotide with angiotensin (1-7)-like activity. Molecules, 21(2), Article 152. https://doi.org/10.3390/molecules21020152
  34. Grover, T., Mishra, R., Bushra, Gulati, P., Mohanty, A. (2021). An insight into biological activities of native cyclotides for potential applications in agriculture and pharmaceutics. Peptides, 135, Article 170430. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2020.170430
  35. Camarero, J. A. (2017). Cyclotides, a versatile ultrastable micro-protein scaffold for biotechnological applications. Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters, 27(23), 5089-5099. https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2017.10.051
  36. Cybase. (2024). The database of cyclic proteins. The Institute of Molecular Biosciences IMG, Brisbane, Australia. Retrieved from https://cybase.org.au Accessed March 04, 2024. Access mode: for registered users.
  37. Li, Y., Bi, T., Camarero, J. A. (2015). Chemical and biological production of cyclotides. Chapter in a book: Advances in Botanical Research. Elsevier Ltd., United Kingdom. 2015. https://doi.org/10.1016/bs.abr.2015.08.006
  38. Aboye, T., Kuang, Y., Neamati, N., Camarero, J. A. (2015). Rapid parallel synthesis of bioactive folded cyclotides by using a tea-bag approach. ChemBioChem, 16(5), 827-833. https://doi.org/10.1002/cbic.201402691
  39. Li, Y., Gould, A., Aboye, T., Bi, T., Breindel, L., Shekhtman, A. et al. (2017). Full sequence amino acid scanning of theta-defensin RTD-1 yields a potent anthrax lethal factor protease inhibitor. Journal of Medicinal Chemistry, 60(5), 1916-1927. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.6b01689
  40. Montone, C. M., Capriotti, A. L., Cavaliere, C., La Barbera, G., Piovesana S., Chiozzi, R. Z. et al. (2018). Peptidomic strategy for purification and identification of potential ACE-inhibitory and antioxidant peptides in Tetradesmus obliquus microalgae. Analytical and Bioanalytical Chemistry, 410, 3573-3586. http://doi.org/10.1007/s00216-018-0925-x
  41. Liao, W., Fan, H., Davidge, S. T., Wu, J. (2019). Egg white-derived antihypertensive peptide IRW (Ile-Arg-Trp) reduces blood pressure in spontaneously hypertensive rats via the ACE2/Ang (1-7)/Mas receptor axis. Molecular Nutrition and Food Research, 63(9), Article e1900063. https://doi.org/10.1002/mnfr.201900063
  42. Wisniewski, K., Sueiras-Diaz, J., Jiang, G., Galyean, R., Lu, M., Thompson, D. et al. (2016). Synthesis and pharmacological characterization of novel glucagon-like peptide-2 (GLP-2) analogues with low systemic clearance. Journal of Medicinal Chemistry, 59(7), 3129-3139. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.5b01909
  43. Zhang, Y., Xiu, M, Jiang, J., He, J., Li, D., Liang, S. et al. (2016). Novokinin inhibits gastric acid secretion and protects against alcohol-induced gastric injury in rats. Alcohol, 56, 1-8. https://doi.org/10.1016/j.alcohol.2016.08.003
  44. Minshawi F., Lanvermann S., McKenzie E., Jeffery R., Couper K., Papoutsopoulou, S. et al. (2020). The generation of an engineered Interleukin-10 protein with improved stability and biological function. Frontiers in Immunology, 11, Article 1794. https://doi.org/10.3389/fimmu.2020.01794
  45. González-Castro, R., Gómez-Lim, M. A., Plisson, F. (2021). Cysteine-rich peptides: Hyperstable scaffolds for protein engineering. ChemBioChem, 22(6), 961-973. https://doi.org/10.1002/cbic.202000634
  46. Mehta L, Dhankhar R, Gulati P, Kapoor R. K., Mohanty A., Kumar S. (2020). Natural and grafted cyclotides in cancer therapy: An insight. Journal of Peptide Science, 26(4-5), Article e3246. https://doi.org/10.1002/psc.3246
  47. Hamad, F., Elnour, A. A., Elamin, A., Mohamed, S., Yousif, I., Don, J. et al. (2021). Systematic review of glucagon like peptide one receptor agonist liraglutide for subjects with heart failure with reduced left ventricular ejection fraction. Current Diabetes Reviews, 17(3), 280-292. https://doi.org/10.2174/1573399816999200821164129
  48. Yi, H.A., Fochtman, B. C., Rizzo, R. C., Jacobs, A. (2016). Inhibition of HIV entry by targeting the envelope transmembrane subunit gp41. Current HIV Research, 14(3), 283-294. https://doi.org/10.2174/1570162x14999160224103908
  49. Steward-Tharp, S. M., Song, Y.-J., Siegel, R. M., O'Shea, J. J. (2010). New insights into T cell biology and T cell-directed therapy for autoimmunity, inflammation, and immunosuppression. Annals of the New York Academy of Sciences, 1183(1), 123-148. https://doi.org/10.1111/j.1749-6632.2009.05124.x

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2024 Chernukha I.M., Tikhonov S.L., Tikhonova N.V.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».