Отправить статью по E-mail 
Биоинженерия рекомбинантных белков: от структуры к функции и биологической активности
- Авторы: Долгих Д.А.1,2
-
Учреждения:
- Институт биоорганической химии имени М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН
- Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
- Выпуск: № 7 (2025)
- Страницы: 55-60
- Раздел: ОБОЗРЕНИЕ
- URL: https://ogarev-online.ru/0869-5873/article/view/305218
- DOI: https://doi.org/10.7868/S3034520025070061
- EDN: https://elibrary.ru/fiirks
- ID: 305218
Цитировать
Открытый доступ
Доступ предоставлен
Только для подписчиков
Аннотация
Статья посвящена развитию инженерии рекомбинантных белков, прежде всего искусственных белков, или белков de novo, – от создания первых белков с заданной пространственной структурой и биологической активностью до современных работ в этой области, в которых широко используются методы машинного обучения и искусственного интеллекта. Применение этих методов, в частности компьютерных платформ Rozetta и AlphaFold, привело к огромному прогрессу в данной области, о чём свидетельствует Нобелевская премия по химии прошлого года. В настоящее время эти методы должны быть рекомендованы для использования в любой современной лаборатории, проводящей работы по физико-химии белков и белковой инженерии. Статья подготовлена на основе доклада на научной сессии Отделения биологических наук РАН 10 декабря 2024 г.
Ключевые слова
Об авторах
Д. А. Долгих
Институт биоорганической химии имени М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова РАН; Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова
Email: dolgikh@nmr.ru
Москва, Россия; Москва, Россия
Список литературы
- Долгих Д.А., Федоров А.Н., Чемерис В.В. и др. Получение и исследование альбебетина, искусственного белка с заданной пространственной структурой // Доклады АН. 1991. Т. 320. С. 1266–1269. Dolgikh D.A., Fedorov A.N., Chemeris V.V. et al. Production and study of albebetin, an artificial protein with a given spatial structure // Reports of the Academy of Sciences. 1991, vol. 320, pp. 1266–1269.
- Bychkova V.E., Dolgikh D.A., Balobanov V.A. et al. The Molten Globule State of a Globular Protein in a Cell Is More or Less Frequent Case Rather than an Exception // Molecules. 2022, vol. 27, no. 4361.
- Kuhlman B., Dantas G., Ireton G.C. et al. Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy // Science, 2003, vjl. 302, pp. 1364–1368.
- Chevalier A., Silva D.-A., Rocklin G.J. et al. Massively parallel de novo protein design for targeted therapeutics // Nature, 2017, vol. 550, pp. 74–79.
- Wallace H.M., Yang H., Tan S. et al. De novo design of peptides that bind specific conformers of α-synuclein // Chemical Science, 2024, vol. 15, pp. 8414–8421.
- Jumper J., Evans R., Pritzel A. et al. Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold // Nature, 2021, vol. 596, pp. 583–589.
- Finkelstein A.V., Ivankov D.N. Protein 3D Structure Identification by AlphaFold: a Physics-Based Prediction or Recognition Using Huge Databases? // Journal of Molecular Biology, 2024, vol. 6, pp. 1–10.
- Chakravarty D., Porter L.L. AlphaFold2 fails to predict protein fold switching // Protein Science, 2022, vol. 31, e4353.
Дополнительные файлы
Примечание
В печатной версии статья выходила под DOI: 10.31857/S0869587325070063