New eGFP Mutant with Intact C- and N-Termini and Affinity for Ni 2+

A. G. Tarabarova; Тарабарова А. Г.; M. S. Yurkova; Юркова М. С.; A. N. Fedorov; Федоров А. Н.

doi:10.31857/S0555109923060193

Новый Ni²⁺-аффинный вариант eGFP со свободными C- и N-концами

Авторы: Тарабарова А.Г.¹, Юркова М.С.¹, Федоров А.Н.¹
Учреждения:
1. Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук
Выпуск: Том 59, № 6 (2023)
Страницы: 614-621
Раздел: Статьи
URL: https://ogarev-online.ru/0555-1099/article/view/232499
DOI: https://doi.org/10.31857/S0555109923060193
EDN: https://elibrary.ru/CXYUQZ
ID: 232499

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Работа посвящена получению зеленого флуоресцентного белка eGFP с Гис-меткой, введенной в состав полипептидной цепи. В результате получен белок eGFP157_7H со встроенной Гис-меткой и свободными N- и С-концами для последующего получения слитых белков. Добавленная Гис-метка позволит проводить очистку конструкций с eGFP методом металл-хелатной аффинной хроматографии в нативных условиях. Полученный вариант eGFP157_7H сохранил флуоресцентные свойства полностью соответствующими исходному варианту eGFP.

Ключевые слова

eGFP, Гис-метка, металл-аффинная очистка eGFP

Список литературы

Heger T., Stock C., Laursen M. J., Habeck M., Dieudonné T., Nissen P. In: Methods in Molecular Biology. Advanced Methods in Structural Biology. / Ed. Â. Sousa, L. Passarinha. N.Y.: Springer US, 2023. P. 171–186.
Le Bail A., Schulmeister S., Perroud P.-F., Ntefidou M., Rensing S.A., Kost B. // Front. Plant Sci. 2019. V. 10. P. 456.
Xiang X., Li C., Chen X., Dou H., Li Y., Zhang X., Luo Y., Xiang X. // Methods in Mol. Biol. 2019. P. 255–269. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-9170-9_16
Nakamura S., Fu N., Kondo K., Wakabayashi K.-I., Hisabori T., Sugiura K. // J. Biol. Chem. 2021. V. 296. P. 100134. https://doi.org/10.1074/jbc.RA120.016847
Barnard E., Timson D.J. In: Methods in Molecular Biology. Molecular and Cell Biology Methods for Fungi. / Ed. A. Sharon. Totowa. N.J.: Humana Press, 2010. V. 638. P. 303–317. https://doi.org/10.1007/978-1-60761-611-5_23
Pedelacq J.-D., Waldo G.S., Cabantous S. // Methods Mol. Biol. 2019. V. 2025. P. 423–437.
Alam S.R., Mahadevan M.S., Periasamy A. // Current Protocols. 2023. V. 3. P. e689. https://doi.org/10.1002/cpz1.689
Nilsson J., Ståhl S., Lundeberg J., Uhlén M., Nygren P.-åke // Protein Exp. Purif. 1997. V. 11. P. 1–16.
Booth W.T., Schlachter C.R., Pote S., Ussin N., Mank N.J., Klapper V. et al. // ACS Omega. 2018. V. 3. P. 760–768.
Hochuli E. // J. Chromatogr. 1988. V. 444. P. 293–302.
Knecht S., Ricklin D., Eberle A. N., Ernst B. // J. Mol. Recognit. 2009. V. 22. P. 270–279. https://doi.org/10.1002/jmr.941
Chung Y.H., Volckaert B.A., Steinmetz N.F. // Bioconjugate Chem. 2023. V. 34. P. 269–278.
Hu Y.-C., Tsai C.-T., Chung Y.-C., Lu J.-T., Hsu J.T.-A. // Enzyme and Microb. Technol. 2003. V. 33. P. 445–452.
Jiang C., Wechuck J.B., Goins W.F., Krisky D.M., Wolfe D., Ataai M.M., Glorioso J.C. // J. Virology. 2004. V. 78. № 17. P. 8994–9006. https://doi.org/10.1128/JVI.78.17.8994-9006.2004
Biswal J.K., Bisht P., Subramaniam S., Ranjan R., Sharma G.K., Pattnaik B. // Biologicals. 2015. V. 43. C. 390–398.
Ye K., Jin S., Ataai M.M., Schultz J.S., Ibeh J. // J. Virology. 2004. V. 78. P. 9820–9827.
Opitz L., Hohlweg J., Reichl U., Wolff M.W. // J. Virol. Methods. 2009. V. 161. P. 312–316.
Cheeks M.C., Kamal N., Sorrell A., Darling D., Farzaneh F., Slater N.K.H. // J. Chromatogr. A. 2009. V. 1216. P. 2705–2711.
Fan J. Xiao P., Kong D., Liu X., Meng L., An T. et al. // Vaccines. 2022. V. 10. P. 170. https://doi.org/10.3390/vaccines10020170
Paul D.M., Beuron F., Sessions R.B., Brancaccio A., Bigotti M.G. // Sci Rep. V. 6. P. 20696. https://doi.org/10.1038/srep20696
Edelheit O., Hanukoglu A., Hanukoglu I. // BMC Biotechnol. 2009. V. 9. P. 61. https://doi.org/10.1186/1472-6750-9-61
Miles A.J., Ramalli S.G., Wallace B.A. // Protein Sci. 2022. V. 31. P. 37–46.
Drew E.D., Janes R.W. // Nucleic Acids Res. 2020. V. 48. P. W17–W24. https://doi.org/10.1093/nar/gkaa296
Mamontova A.V., Shakhov A.M., Lukyanov K.A., Bogdanov A.M // Biomolecules. 2020. V. 10. № 11. P. 1547. https://doi.org/10.3390/biom10111547
Arpino J.A.J., Reddington S.C., Halliwell L.M., Rizkallah P.J., Jones D.D. // Structure. 2014. V. 22. P. 889–898.
Chiang C.-F., Okou D.T., Griffin T.B., Verret C.R., Williams M.N.V. // Arch. Biochem. Biophys. 2001. V. 394. P. 229–235.
Leibly D.J., Arbing A.M., Pashkov I., DeVore N., Waldo G.S., Terwilliger TC., Yeates T.O. // Structure. 2015. V. 23. P. 1754–1768.
Williams D.E., Williams D.E., Dolgopolova E.A., Pellechia P.J., Palukoshka A., Wilson T.J. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2015. V. 137. P. 2223–2226.
Zimmer M. // Chem. Rev. 2002. V. 102. P. 759–782.
Hovmöller S., Zhou T., Ohlson T. // Acta Cryst D. 2002. V. 58. P. 768–776.
Pettersen E.F., Goddard T.D., Huang C.C., Couch G.S., Greenblatt D.M., Meng E.C., Ferrin T.E. // J. Comput. Chem. 2004. V. 25. P. 1605–1612.