Влияние L-Nω-нитроаргинина метилового эфира и нитропруссида натрия in vitro на окислительную модификацию белков лизосом печени крыс
- Авторы: Фомина М.А.1, Кудлаева А.М.1, Исаков С.А.1, Рябков А.Н.1
-
Учреждения:
- Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова
- Выпуск: Том 98, № 6 (2017)
- Страницы: 1005-1011
- Тип: Экспериментальная медицина
- URL: https://ogarev-online.ru/kazanmedj/article/view/7258
- DOI: https://doi.org/10.17750/KMJ2017-1005
- ID: 7258
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Цель. Изучение воздействия in vitro 5 мМ L-Nω-нитроаргинина метилового эфира и 0,1 мМ натрия нитропруссида на окислительную модификацию лизосомальных белков печени половозрелых интактных крыс-самок линии Wistar. Методы. В контрольных группах проводили инкубацию in vitro выделенных лизосом в среде выделения в течение 1, 2 и 4 ч. Опытные группы инкубировали подобным образом в растворах 5 мМ L-Nω-нитроаргинина метилового эфира и 0,1 мМ натрия нитропруссида. Окислительную модификацию белков оценивали в седиментируемой фракции по методу R.L. Levine в модификации Е.Е. Дубининой. Резервно-адаптационный потенциал рассчитывали как разность между общей площадью под кривой карбонильных производных при металл-катализируемом окислении (принимали за 100%) и при спонтанном окислении, выраженном в процентном соотношении. Результаты. Оказалось, что при 4-часовой инкубации in vitro 5 мМ L-Nω-нитроаргинина метиловый эфир статистически значимо увеличивает общий уровень окислительной модификации белков по сравнению с контрольной группой в 2,41 раза и уменьшает резервно-адаптационный потенциал в 4,96 раза, а 0,1 мМ натрия нитропруссид увеличивает общий уровень окислительной модификации белков по сравнению с контрольной группой в 2,05 раза и уменьшает резервно-адаптационный потенциал в 1,56 раза. Одним из возможных механизмов данного явления может оказаться снижение активности лизосомальных протеиназ. 2-часовая и 4-часовая инкубация in vitro лизосом в 5 мМ L-Nω-нитроаргинина метиловом эфире сопровождается увеличением доли вторичных маркёров окислительной модификации белков по отношению к 1-часовому воздействию в 1,18 и 1,35 раза соответственно. При 1-часовой инкубации in vitro в 0,1 мМ натрия нитропруссиде происходит рост содержания вторичных маркёров окислительной деструкции белков в 1,64 раза. Вывод. Воздействие 5 мМ L-Nω-нитроаргинина метилового эфира и 0,1 мМ натрия нитропруссида in vitro приводит к отчётливым изменениям показателей окислительной модификации лизосомальных белков печени крыс.
Ключевые слова
Об авторах
Мария Алексеевна Фомина
Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова
Email: anyakudlaeva@mail.ru
Рязань, Россия
Анна Михайловна Кудлаева
Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова
Email: anyakudlaeva@mail.ru
Рязань, Россия
Сергей Алексеевич Исаков
Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова
Email: anyakudlaeva@mail.ru
Рязань, Россия
Александр Николаевич Рябков
Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова
Email: anyakudlaeva@mail.ru
Рязань, Россия
Список литературы
- Rinalducci S., Murgiano L., Zolla L. Redox proteomics: basic principles and future perspectives for the detection of protein oxidation in plants. J. Experim. Botany. 2008; 59 (14): 3781-3801. doi: 10.1093/jxb/ern252.
- Nagaokaa Y., Otsua K., Okada F. et al. Specific inactivation of cysteine protease-type cathepsin by singlet oxygen generated from naphthalene endoperoxides. Biochem. Biophys. Res. Communications. 2005; 331 (1): 215-223. doi: 10.1016/j.bbrc.2005.03.146.
- Stadtman E.R. Protein oxidation and aging. Free Radic. 2006; 40 (12): 1250-1258. doi: 10.1080/10715760600918142.
- Hsieh H., Liu C., Huang B. et al. Shear-induced endothelial mechanotransduction: the interplay between reactive oxygen species (ROS) and nitric oxide (NO) and the pathophysiological implications. J. Biomed. Sci. 2014; 21: 3. doi: 10.1186/1423-0127-21-3.
- Nazari Q.A., Mizuno K., Kume T. et al. In vivo brain oxidative stress model induced by microinjection of sodium nitroprusside in mice. J. Pharmacol. Sci. 2012; 120: 105-111. doi: 10.1254/jphs.12143FP.
- Sasso S., Dalmedico L., Delwing-Dal M. et al. Effect of N-acetylarginine, a metabolite accumulated in hyperargininemia, on parameters of oxidative stress in rats: protective role of vitamins and L-NAME. Cell. Biochem. Funct. 2014; 32 (6): 511-519. doi: 10.1002/cbf.3045.
- Теплов С.А., Абаленихина Ю.В., Фомина М.А. и др. Изменение спектра поглощения продуктов окислительной модификации белков печени крыс в условиях дефицита синтеза оксида азота различной выраженности. Наука молодых (Eruditio Juvenium). 2016; (1): 50-54.
- Дубинина Е.Е., Бурмистров С.О., Ходов Д.А. и др. Окислительная модификация белков сыворотки крови человека, метод её определения. Вопр. мед. химии. 1995; 41 (1): 24-26.
- Фомина М.А., Абаленихина Ю.В., Фомина Н.В., Терентьев А.А. Способ комплексной оценки содержания продуктов окислительной модификации белков в тканях и биологических жидкостях. Патент №2524667. Бюлл. №21 от 27.07.2014.
- Губский Ю.И., Беленичев И.Ф., Левицкий Е.Л. и др. Токсикологические последствия окислительной модификации белков при различных патологических состояниях (обзор литературы). Соврем. пробл. токсикол. 2005; 8 (3): 20-27.
- Dunlop R.A., Brunk U.T., Rodgers K.J. Oxidized proteins: Mechanisms of removal and consequences of accumulation. Life. 2009; 61 (5): 522-527. doi: 10.1002/iub.189.
- Siemieniuk E., Kolodziejczyk L., Skrzydlewska E. Oxidative modifications of rat liver cell components during fasciola hepatica infection. Toxicology Mechanisms and Methods. 2008; 18 (6): 519-524. doi: 10.1080/15376510701624001.
- Lee J., Giordano S., Zhang J. Autophagy, mitochondria and oxidative stress: cross-talk and redox signaling. Biochem. J. 2012; 441 (2): 523-540. doi: 10.1042/BJ20111451.
- Абаленихина Ю.В., Фомина М.А., Исаков С.А. Окислительная модификация белков и изменение активности катепсина L селезёнки крыс в условиях моделирования дефицита синтеза оксида азота. Рос. мед.-биол. Вестн. им. акад. И.П. Павлова. 2013; (1): 44-48.
- Zeng J., Dunlop R.A., Rodgers K.J. et al. Evidence for inactivation of cysteine proteases by reactive carbonyls via glycation of active site thiols. Biochem. J. 2006; 398: 197-206. doi: 10.1042/BJ20060019.
Дополнительные файлы
