БЕЛКОВАЯ НАСЛЕДСТВЕННОСТЬ И РЕГУЛЯЦИЯ ЭКСПРЕССИИ ГЕНОВ У ДРОЖЖЕЙ


Цитировать

Полный текст

Аннотация

В последние годы происходит быстрое развитие представлений о прионах низших эукариот (прежде всего, дрожжей) - наследственных детерминантах белковой природы. Спектр дрожжевых белков, для которых доказано существование прионной формы in vivo, а также фенотипическое проявление прионов, позволяют предполагать, что прионизация белков может использоваться как эпигенетический механизм, регулирующий приспособленность отдельной клетки и популяции в целом к условиям существования.

Об авторах

Людмила Николаевна Миронова

Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, РФ

Email: lnmiron@gmail.com

Список литературы

  1. Галкин А. П., Миронова Л. Н., Журавлева Г. А., Инге-Вечтомов С. Г., 2006. Прионы дрожжей и проблема протеомных сетей // Генетика. Т. 42. С. 1558-1570.
  2. Миронова Л. Н., Гогинашвили А. И., Тер-Аванесян М. Д., 2008. Биологические функции амилоидов: факты и гипотезы // Молекулярная биология. Т. 42. С. 798-808.
  3. Тер-Аванесян М. Д., Кушниров В. В., 1999. Прионы: инфекционные белки с генетическими свойствами // Биохимия. Т. 64. С. 1382-1390.
  4. Шкундина И. С., Тер-Аванесян М. Д., 2006. Прионы // Успехи биологической химии. Т. 46. С. 3-42.
  5. Alberti S., Halfmann R., King O. et al., 2009. A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins // Cell. Vol. 137. P. 146-158.
  6. Baxa U., Speransky V., Steven A. C., Wickner R. B., 2002. Mechanism of inactivation on prion conversion of the Saccharomyces cerevisiae Ure2 protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Vol. 99. P. 5253-5260.
  7. Bird A., 2007. Perceptions of epigenetics // Nature. Vol. 447. P. 396-398.
  8. Cipollina C., van den Brink J., Daran-Lapujade P. et al., 2008. Saccharomyces cerevisiae SFP1: at the crossroads of central metabolism and ribosome biogenesis // Microbiology. Vol. 154. P. 1686-1699.
  9. Cox B. S., 1965. A cytoplasmic suppressor of super-suppressor in yeast // Heredity. Vol. 20. P. 505-521.
  10. Derkatch I. L., Bradley M. E., Zhou P. et al., 1997. Genetic and environmental factors affecting the de novo appearance of the [PSI+] prion in Saccharomyces cerevisiae //Genetics. Vol. 147. P. 507-519.
  11. Derkatch I. L., Bradley M. E., Hong J. Y., Liebman S. W., 2001. Prions affect the appearance of other prions: the story of [PIN(+)] // Cell. Vol. 106. P. 171-82.
  12. Derkatch I. L., Liebman S. W., 2007. Prion-prion interactions // Prion. Vol. 1. P. 161-169.
  13. Du Z., Park K.W, Yu H. et al., 2008. Newly identified prion linked to the chromatin-remodeling factor Swi1 in Saccharomyces cerevisiae // Nature Genet. Vol. 40. P. 460-465.
  14. Edskes H. K., McCann L. M., Hebert A. M., Wickner R. B., 2009. Prion variants and species barriers among Saccharomyces Ure2 proteins // Genetics. Vol. 181. P. 1159-1167.
  15. Fingerman I., Nagaraj V., Norris D., Vershon A. K., 2003. Sfp1 plays a key role in yeast ribosome biogenesis // Eukaryot Cell. Vol. 2. P. 1061-1068.
  16. Halfmann R., Alberti S., Lindquist S., 2010. Prions, protein homeostasis, and phenotypic diversity // Trends Cell Biol. Vol. 20. P. 125-133.
  17. Inoue Y., 2009. Life cycle of yeast prions: propagation mediated by amyloid fibrils // Protein Pept Lett. Vol. 16. P. 271-276.
  18. Nakayashiki T., Kurtzman C. P., Edskes H. K., Wickner R. B., 2005. Yeast prions [URE3] and [PSI+] are diseases. // PNAS. Vol. 102. P. 10575-10580.
  19. Namy O., Duchateau-Nguyen G., Rousset J. P., 2002. Translational readthrough of the PDE2 stop codon modulates cAMP levels in Saccharomyces cerevisiae // Mol. Microbiol. Vol. 43. P. 641-652.
  20. Nemecek J., Nakayashiki T., Wickner R. B., 2009. A prion of yeast metacaspase homolog (Mca1p) detected by a genetic screen // PNAS. Vol. 106. P. 1892-1896.
  21. Lacroute F., 1971. Non-Mendelian Mutation Allowing Ureidosuccinic Acid Uptake in Yeast // J. Bacteriol. Vol. 106. P. 519-522
  22. Patel B. K., Gavin-Smyth J., Liebman S. W., 2009. The yeast global transcriptional co-repressor protein Cyc8 can propagate as a prion // Nature Cell Biol. Vol. 11. P. 344-349.
  23. Paushkin S. V., Kushnirov V. V., Smirnov V. N., Ter-Avanesyan M. D., 1996. Propagation of the yeast prion-like [psi+] determinant is mediated by oligomerization of the SUP35-encoded polypeptide chain release factor // EMBO J. Vol. 15. P. 3127-3134.
  24. Rogoza T., Goginashvili A., Rodionova S. et al., 2010. Non- Mendelian determinant [ISP+] in yeast is a nuclear-residing prion form of the global transcriptional regulator Sfp1 // PNAS. Vol. 107. P. 10573-10577.
  25. Saupe S. J., 2007. A short history of small s: a prion of the fungus Podospora anserine // Prion. Vol. 2. P. 110-115.
  26. Sudbery P., 2002. Cell biology. When wee meets whi // Science. Vol. 297. P. 351-352.
  27. Tanaka M., Chien P., Naber N. et al., 2004. Conformational variations in an infectious protein determine prion strain differences // Nature. Vol. 428. P. 323-328.
  28. Telling G. C., 2004. The mechanism of prion strain propagation // Genome Biol. Vol. 5. P. 222-224.
  29. True H. L., Lindquist S. L., 2000. A yeast prion provides a mechanism for genetic variation and phenotypic diversity // Nature. Vol. 407. P. 477-483.
  30. True H. L, Berlin I., Lindquist S. L., 2004. Epigenetic regulation of translation reveals hidden genetic variation to produce complex traits // Nature. Vol. 431. P. 184-187.
  31. Tyedmers J., Madariaga M. L., Lindquist S., 2008. Prion switching in response to environmental stress. // PLoS Biol. Vol. 6. P. e294.
  32. Urakov V. N., Vishnevskaya A. B., Alexandrov A. M. et al., 2010. Interdependence of amyloid formation in yeast. Implications for polyglutamine disorders and biological functions // Prion. Vol. 4. P. 1-8.
  33. Volkov K. V., Aksenova A. Yu., Soom M. J. et al., 2002. Novel non-Mendelian determinant involved in the control of translation accuracy in Saccharomyces cerevisiae // Genetics. Vol. 160. P. 25-36.
  34. Wickner R. B., 1994. [URE3] as an altered URE2 protein: evidence for a prion analog in S. cerevisiae // Science. Vol. 264. P. 566-569.
  35. Wickner R. B., Taylor K. L., Edskes H. K. et al., 1999. Prions in Saccharomyces and Podospora spp.: protein-based inheritance // Microbiol. Mol. Biol. Rev. Vol. 63. P. 844-861.
  36. Wickner R. B., Edskes H. K., Shewmaker F., Nakayashiki T., 2007. Prions of fungi: inherited structures and biological roles // Nature Rev. Microbiol. Vol. 5. P. 611-618.
  37. Wickner R. B., Shewmaker F., Kryndushkin D., Edskes H. K., 2008. Protein inheritance (prions) based on parallel in-register beta-sheet amyloid structures // Bioessays. Vol. 30. P. 955-964.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Миронова Л.Н., 2010

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.
 


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».