Membrane-bound ferriform hemoglobin in nuclear erythrocytes of the sea ruff (Scorpaena porcus, Linnaeus, 1758)

封面

如何引用文章

全文:

开放存取 开放存取
受限制的访问 ##reader.subscriptionAccessGranted##
受限制的访问 订阅存取

详细

The content of the membrane-bound methemoglobin fraction (MtHb) in the nuclear erythrocytes of the sea ruff (Scorpaena porcus, Linnaeus, 1758) was studied in vitro. The spectral characteristics of whole hemolysate, hemolysate after stroma deposition (purified hemolysate), and resuspended stroma were studied. It was found that the proportion of MtHb in the stroma of erythrocytes exceeded 80% (6.20 ± 0.59 µM). The purified hemolysates practically did not contain MtHb (0.5 ± 0.2 µM). The presence of a membrane-bound ferriform did not affect the resistance of erythrocytes to osmotic shock. The osmotic resistance limits determined using the LaSca-TM microparticle laser analyzer (BioMedSystems, Russia) (102–136 mOsm kg–1) coincided with those noted for other bony fish species. The nitrite load (10 mg l–1) caused a significant increase in the MtHb content in the blood. However, the level of the membrane-bound ferriform did not change significantly and amounted to 6.34 ± 1.09 µM (about 95%). This indicates the functional expediency of its presence in this structure. The presence of MtHb in the cytoplasmic membrane of nuclear erythrocytes, apparently, allows cells to neutralize the external oxidative load and the toxic effect of hydrogen sulfide in the bottom layers of water in which the sea ruff lives.

全文:

受限制的访问

作者简介

A. Soldatov

A.O. Kovalevsky Institute of Biology of the South Seas of the Russian Academy of Sciences; Sevastopol State University

编辑信件的主要联系方式.
Email: alekssoldatov@yandex.ru
俄罗斯联邦, Sevastopol; Sevastopol

N. Shalagina

A.O. Kovalevsky Institute of Biology of the South Seas of the Russian Academy of Sciences

Email: alekssoldatov@yandex.ru
俄罗斯联邦, Sevastopol

V. Rychkova

A.O. Kovalevsky Institute of Biology of the South Seas of the Russian Academy of Sciences

Email: alekssoldatov@yandex.ru
俄罗斯联邦, Sevastopol

T. Kukhareva

A.O. Kovalevsky Institute of Biology of the South Seas of the Russian Academy of Sciences

Email: alekssoldatov@yandex.ru
俄罗斯联邦, Sevastopol

参考

  1. Maestre R., Pazos M., Medina I. Involvement of Methemoglobin (MetHb) Formation and Hemin Loss in the Pro-oxidant Activity of Fish Hemoglobins // J. Agric. Food Chem. 2009. V. 57. № 15. P. 7013–7021.
  2. Jensen F.B., Nielsen K. Methemoglobin Reductase Activity in Intact Fish Red Blood Cells // Comp. Biochem. Physiol. Part A: Mol. & Integ. Physiol. 2018. V. 216. P. 14–19.
  3. Woo S.P.S., Liu W., Au D.W.T., et al. Antioxidant Responses and Lipid Peroxidation in Gills and Erythrocytes of Fish (Rhabdosarga Sarba) upon Exposure to Chattonella Marina and Hydrogen Peroxide: Implications on the Cause of Fish Kills // J. Exp. Mar. Biol. Ecol. 2006. V. 336. P. 230–241.
  4. Hardig J., Hoglund L. B. Seasonal and Ontogenetic Effects on Methaemoglobin and Reduced Glutathione Contents in the Blood of Reared Baltic Salmon // Comp. Biochem. Physiol. 1983. V. 76A. № 1. P. 27–34.
  5. Welbourn E.M., Wilson M.T., Yusof A., et al. The Mechanism of Formation, Structure and Physiological Relevance of Covalent Hemoglobin Attachment to the Erythrocyte Membrane // Free Rad. Biol. Med. 2017. V. 103. P. 95–106.
  6. Sztiller M., Puchala M., Kowalczyk A., et al. The Influence of Ferrylhemoglobin and Methemoglobin on the Human Erythrocyte Membrane // Red. Rep. 2006. V. 11. № 6. P. 263–271.
  7. Soldatov A.A. Physiological Aspects of Effects of Urethane Anesthesia on the Organism of Marine Fishes // Hydrobiol. J. 2005. V. 41. № 1. P. 113–126.
  8. Tiihonen K., Nikinmaa M. Short Communication Substrate Utilization by Carp (Cyprinus Carpio) Erythrocytes // J. Exp. Biol. 1991. V. 161. № 1. P. 509–514.
  9. Benesch R.E., Benesch R., Yung S. Equations for the Spectrophotometric Analysis of Hemoglobin Mixtures // Anal. Biochem. 1973. V. 55. P. 245–248.
  10. Chu H., Breite A., Ciraolo P., et al. Characterization of the Deoxyhemoglobin Binding Site on Human Erythrocyte Band 3: Implications for O2 Regulation of Erythrocyte Properties // Blood. 2008. V. 111. P. 932–938.
  11. Sega M.F., Chu H., Christian J., et al. Interaction of Deoxyhemoglobin with the Cytoplasmic Domain of Murine Erythrocyte Band 3 // Biochem. 2012. V. 51. P. 3264–3272.
  12. Rifkind J.M., Nagababu E. Hemoglobin Redox Reactions and Red Blood Cell Aging // Antioxidants & Redox Signaling. 2013. V. 18. P. 2274–2283.
  13. Demehin A.A., Abugo O.O., Jayakumar J.R., et al. Binding of Hemoglobin to Red Cell Membranes with Eosin-5-Maleimide-Labeled Band 3: Analysis of Centrifugation and Fluorescence Data // Biochem. 2002. V. 41. P. 8630–8637.
  14. Nagababu E., Mohanty J.G., Bhamidipaty S., et al. Role of Membrane in the Formation of Heme Degradation Products in Red Blood Cells // Life Sci. 2010. V. 86. P. 133–138.
  15. Salhany J.M. Kinetics of Reaction of Nitrite with Deoxy Hemoglobin after Rapid Deoxygenation or Predeoxygenation by Dithionite Measured in Solution and Bound to the Cytoplasmic Domain of Band 3 (SLC4A1) // Biochemistry. 2008. V. 47. P. 6059–6072.
  16. Saleh M.C., McConkey S. NADH-dependent Cytochrome b5 Reductase and NADPH Methemoglobin Reductase Activity in the Erythrocytes of Oncorhynchus Mykiss // Fish Physiol. Biochem. 2012. V. 38. P. 1807–1813.
  17. Cooper C.E., Brown G.C. The Inhibition of Mitochondrial Cytochrome Oxidase by the Gases Carbon Monoxide, Nitric Oxide, Hydrogen Cyanide and Hydrogen Sulfide: Chemical Mechanism and Physiological Significance // J. Bioenerg. Biomembr. 2008. V. 40. P. 533–539.
  18. Bagarinao T. Sulfide as an Environmental Factor and Toxicant: Tolerance and Adaptations in Aquatic Organisms // Aquat. Toxicol. 1992. V. 24. P. 21–62.
  19. Wu B., Teng H., Yang G. Hydrogen Sulfide Inhibits the Translational Expression of Hypoxia-inducible Factor-1α // Br. J. Pharmacol. 2012. V. 167. P. 1492–1505.
  20. Jensen B., Fago A. A Novel Possible Role for Met Hemoglobin as Carrier of Hydrogen Sulfide in the Blood // Antioxidants & Redox Signaling. 2020. V. 32. № 4. P. 258– 265.

补充文件

附件文件
动作
1. JATS XML
下载
2. Fig. 1. Spectral samples of whole hemolysates (a), hemolysates without stroma (b) and resuspended stroma (c) (1 – without nitrite, 2 – with nitrite).

下载 (186KB)
索引源数据
3. Fig. 2. Concentration of individual forms of hemoglobin in whole hemolysates (a), hemolysates without stroma (b) and resuspended stroma (c) (1 – oxyHb, 2 – deoxyHb, 3 – MtHb).

下载 (108KB)
索引源数据
4. Fig. 3. Concentration of individual forms of hemoglobin in whole hemolysates (a), hemolysates without stroma (B) and resuspended stroma (c) under nitrite load conditions (1 – oxyHb, 2 – deoxyHb, 3 – MtHb).

下载 (119KB)
索引源数据
5. Fig. 4. Osmotic resistance of circulating erythrocyte mass in black scorpionfish (H10 – lysis of 10% of cells, H50 – lysis of 50% of cells, H90 – lysis of 90% of cells).

下载 (55KB)
索引源数据

版权所有 © Russian Academy of Sciences, 2024

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».