STUDY OF THE  IN VIVO  FUNCTIONAL ROLE OF MUTATIONS IN THE BTB DOMAIN OF THE CP190 PROTEIN OF DROSOPHILA MELANOGASTER

A. A. Fedotova; Федотова А. А.; P. G. Georgiev; Георгиев П. Г.; A. N. Bonchuk; Бончук А. Н.

doi:10.31857/S2686738922600868

Исследование функциональной роли in vivo мутаций в ВТВ домене белка СР190 Drosophila melanogaster

Авторы: Федотова А.А.¹, Георгиев П.Г.¹, Бончук А.Н.¹
Учреждения:
1. Федеральное государственное бюджетное учреждение науки Институт биологии гена Российской академии наук (ИБГ РАН)
Выпуск: Том 509, № 1 (2023)
Страницы: 177-180
Раздел: Статьи
URL: https://ogarev-online.ru/2686-7389/article/view/135648
DOI: https://doi.org/10.31857/S2686738922600868
EDN: https://elibrary.ru/LZNLTA
ID: 135648

Цитировать

Полный текст

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Транскрипционный фактор СР190 дрозофилы является одним из ключевых белков, определяющих активность промоторов генов домашнего хозяйства и инсуляторов. CP190 имеет N-концевой ВТВ домен, обеспечивающий димеризацию. Большая часть из известных архитектурных белков дрозофилы взаимодействуют с гидрофобной пептид-связывающей бороздкой в ВТВ домене, что, как предполагается, является одним из механизмов привлечения СР190 на регуляторные элементы. Для исследования роли ВТВ домена во взаимодействии с архитектурными белками были получены трансгенные линии, экспрессирующие варианты СР190 с мутациями в пептид-связывающей бороздке, что нарушает их взаимодействие с архитектурными белками. В результате проведенных исследований было выяснено, что мутации в ВТВ домене не влияют на связывание белка СР190 с политенными хромосомами. Таким образом, наши исследования подтверждают полученные ранее данные о том, что СР190 привлекается на регуляторные элементы при помощи нескольких транскрипционных факторов, взаимодействующих помимо ВТВ с другими доменами СР190.

Ключевые слова

архитектурные белки C2H2, цинковые пальцы, фактор транскрипции, домен POZ

Список литературы

Kyrchanova O., Georgiev P. // Int J Mol Sci. 2021. V. 22. № 2. P. 671.
Pai C.Y., Lei E.P., Ghosh D., Corces V.G. // Mol. Cell. 2004. V. 16. P. 737–748.
Cubenas-Potts C., Rowley M.J., Lyu X., et al. // Nucleic Acids Res. 2017. V. 45. № 4. P. 1714–1730.
Bartkuhn M., Straub T., Herold M., et al. // EMBO J. 2009. V. 28. P. 877–888.
Sabirov M., Kyrchanova O., Pokholkova G., et al. // Epigenetics Chromatin. 2021. V. 22. № 14 (1). P. 16.
Plevock K.M., Galletta B.J., Slep K.C., Rusan N.M. // PLoS One. 2015. V. 10. e0144174.
Bonchuk A., Denisov S., Georgiev P., Maksimenko O. // J Mol Biol. 2011. V. 23. № 412 (3). P. 423–36.
Oliver D., Sheehan B., South H. et al. // BMC Cell Biol. 2010. V. 11. P. 101.
Maksimenko O., Bartkuhn M., Stakhov V. et al. // Genome Res. 2015. V. 25. P. 89–99.
Kyrchanova O., Klimenko N., Postika N., et al. // Biochim Biophys Acta Gene Regul Mech. 2021. V. 1864. № 10. 194733.
Melnikova L., Kostyuchenko M., Molodina V., et al. // Chromosoma. 2018. V. 127. № 1. P. 59–71.
Bag I., Chen S., Rosin L.F., et al. // Nat. Commun. 2021. V. 12. P. 4170.
Sabirov M., Popovich A., Boyko K., et al. // Int J Mol Sci. 2021. V. 22. № 22. 12400.
Ahmad K., Melnick A., Lax S., et al. // Mol. Cell. 2003. V. 12. P. 1551–1564.
Ghetu A., Corcoran C., Cerchietti L., et al. // Mol. Cell. 2008. V. 29. P. 384–391.
Bischof J., Maeda R., Hediger M., et al. // Proc Natl Acad Sci U S A. 2007. V. 27. № 104 (9). P. 3312–7.
Butcher R., Chodagam S., Basto R., et al. // J Cell Sci. 2004. V. 117. Pt. 7. P. 1191–9.
Demakova O., Demakov S., Boldyreva L., et al. // Chromosoma. 2020. V. 129. № 1. P. 25–44.
Zykova T., Levitsky V., Belyaeva E., et al. // Curr. Genomics. 2018. V. 19. № 3. P. 179–191.
Bertolini M. et al. // Science. 2021. V. 371. P. 57–64.