Prospects for recycling plastic waste based on polyethylene glycol terephthalate using living systems (a review)

Мұқаба

Дәйексөз келтіру

Толық мәтін

Аннотация

In recent years, the biodegradation of polyethylene glycol terephthalate has become an important direction in solving the problem of environmental pollution with plastic waste. This review generalizes the latest data on various microorganisms capable of biodegrading polyethylene glycol terephthalate. The mechanisms of enzymatic reactions of polyethylene glycol terephthalate hydrolysis and the structure of biodegradation enzymes are elucidated. Challenges to the industrial implementation of polyethylene glycol terephthalate biodegradation are considered along with proposals on the promotion of appropriate waste disposal technologies. Biodegradation comprises a promising method for the environmentally friendly and efficient disposal of waste plastics. So far, no commercial biodegradation technologies for recycling polyethylene glycol terephthalate have been developed. This area is attracting increased research attention, which is expected to result in the appearance of cost-effective and high-tech biodegradation processes. Future advances are likely to be based on synthetic biology and metabolic engineering strategies capable of constructing artificial microbial consortia and modifying microbial polyethylene glycol terephthalate hydrolases aimed at a more complete biodegradation and bioconversion of polyethylene glycol terephthalate and other complex polymers.

Авторлар туралы

D. Belov

Institute of Applied Physics of the RAS

Email: belov.denbel2013@yandex.ru

S. Belyaev

Institute of Applied Physics of the RAS

Email: serg_belyaev@bk.ru

Әдебиет тізімі

  1. Awaja F., Pavel D. Recycling of PET. European Polymer Journal. 2005;41(7):1453-1477. https://doi.org/10.1016/j.eurpolymj.2005.02.005.
  2. Sinha V. K., Patel M. R., Patel J. V. Pet Waste management by chemical recycling. Journal of Polymers and the Environment. 2010;18(1):8-25. https://doi.org/10.1007/s10924-008-0106-7.
  3. Marten E., Müller R.-J., Deckwer W.-D. Studies on the enzymatic hydrolysis of polyesters. II. Aliphatic–aromatic copolyesters. Polymer Degradation and Stability. 2005;88(3):371-381. https://doi.org/10.1016/j.polymdegradstab.2004.12.001.
  4. Sang T., Wallis C. J., Hill G., Britovsek J. P. G. Polyethylene terephthalate degradation under natural and accelerated weathering conditions. European Polymer Journal. 2020;136:109873. https://doi.org/10.1016/j.eurpolymj.2020.109873.
  5. Ragaert K., Delva L., Van Geem K. Mechanical and chemical recycling of solid plastic waste. Waste Management. 2017;69:24-58. https://doi.org/10.1016/j.wasman.2017.07.044.
  6. Jaiswal S., Sharma B., Shukla P. Integrated approaches in microbial degradation of plastics. Environmental Technology & Innovation. 2019;17: 100567. https://doi.org/10.1016/j.eti.2019.100567.
  7. Song Y., Cao C., Qiu R., Hu J., Liu M., Lu S. Uptake and adverse effects of polyethylene terephthalate microplastics fibers on terrestrial snails (Achatina fulica) after soil exposure. Environmental Pollution. 2019;250:447-455. https://doi.org/10.1016/j.envpol.2019.04.066.
  8. Liu C., Shi C., Zhu S., Wei R., Yin C.-C. Structural and functional characterization of polyethylene terephthalate hydrolase from Ideonella sakaiensis. Biochemical and Biophysical Research Communications. 2018;508(1):289-294. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2018.11.148.
  9. Kawai F., Kawabata T., Oda M. Current knowledge on enzymatic PET degradation and its possible application to waste stream management and other fields. Applied Microbiology and Biotechnology. 2019;103:4253-4268. https://doi.org/10.1007/s00253-019-09717-y.
  10. Vuong V. T., Wilson B. D. Engineering Thermobifida fusca cellulases: catalytic mechanisms and improved activity. Proteomics Research Journal. 2010;4(1-2):21-37. https://www.researchgate.net/publication/233752023.
  11. Gomez del Pulgar E. M., Saadeddin A. The cellulolytic system of Thermobifida fusca. Critical Reviews in Microbiology. 2013;40(3):236-247. https://doi.org/10.3109/1040841x.2013.776512.
  12. Wei R., Zimmermann W. Biocatalysis as a green route for recycling the recalcitrant plastic polyethylene terephthalate. Microbial Biotechnology. 2017;10:1302- 1307. https://doi.org/10.1111/1751-7915.12714.
  13. Carr C. M., Clarke D. J., Dobson A. D. W. Microbial polyethylene terephthalate hydrolases: current and future perspectives. Frontiers in Microbiology. 2020;11:571265. https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.571265.
  14. Kawai F., Kawabata T., Oda M. Current state and perspectives related to the polyethylene terephthalate hydrolases available for biorecycling. ACS Sustainable Chemistry & Engineering. 2020;8: 8894-8908. https://doi.org/10.1021/acssuschemeng.0c01638.
  15. Then J., Wei R., Oeser T., Gerdts A., Schmidt J., Barth M., et al. A disulfide bridge in the calcium binding site of a polyester hydrolase increases its thermal stability and activity against polyethylene terephthalate. FEBS Open Bio. 2016;6: 425-432. https://doi.org/10.1002/2211-5463.12053.
  16. Roth C., Wei R., Oeser T., Then J., Föllner C., Zimmermann W., et al. Structural and functional studies on a thermostable polyethylene terephthalate degrading hydrolase from Thermobifida fusca. Applied Microbiology and Biotechnology. 2014; 98:7815-7823. https://doi.org/10.1007/s00253-014-5672-0.
  17. Bollinger A., Thies S., Knieps-Grünhagen E., Gertzen C., Kobus S., Höppner A., et al. A novel polyester hydrolase from the marine bacterium Pseudomonas aestusnigri – structural and functional insights. Frontiers in Microbiology. 2020;11(114). https://doi.org/10.3389/fmicb.2020.00114.
  18. Danso D., Chow J., Streit W. R. Plastics: microbial degradation, environmental and biotechnological perspectives. Applied and Environmental Microbiology. 2019;85:01095-1019. https://doi.org/10.1128/AEM.01095-19.
  19. Ronkvist A., Xie W., Lu W., Gross R. A. Cutinase-catalyzed hydrolysis of poly(ethylene terephthalate). Macromolecules. 2009;42:5128-5138. https://doi.org/10.1021/ma9005318.
  20. Taniguchi I., Yoshida S., Hiraga K., Miyamoto K., Kimura Y., Oda K. Biodegradation of PET: current status and application aspects. ACS Catalysis. 2019;9(5):4089-4105. https://doi.org/10.1021/acscatal.8b05171.
  21. Yoshida S., Hiraga K., Takehana T., Taniguchi I., Yamaji H., Maeda Y., et al. A bacterium that degrades and assimilates poly(ethylene terephthalate). Science. 2016;351(6278):1196-1199. https://doi.org/10.1126/science.aad6359.
  22. Tanasupawat S., Takehana T., Yoshida S., Hiraga K., Oda K. Ideonella sakaiensis sp. nov., isolated from a microbial consortium that degrades poly(ethylene terephthalate). International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology. 2016;66: 2813-2818. https://doi.org/10.1099/ijsem.0.001058.
  23. Bornscheuer U. T. Feeding on plastic. Science. 2016;351(6278):1154-1155. https://doi.org/10.1126/science.aaf2853.
  24. Silva C. M., Carneiro F., O’Neill A., Fonseca L. P., Cabral J. S., Guebitz G., et al. Cutinase – a new tool for biomodification of synthetic fibers. Journal of Polymer Science. Part A – Polymer Chemistry. 2005;43: 2448-2450. https://doi.org/10.1002/pola.20684.
  25. Sulaiman S., Yamato S., Kanaya E., Kim J.-J., Koga Y., Takano K., et al. Isolation of a novel cutinase homolog with polyethylene terephthalatedegrading activity from leaf-branch compost by using a metagenomic approach. Applied and Environmental Microbiology. 2012;78:1556-1562. https://doi.org/10.1128/aem.06725-11.
  26. Palm G. J., Reisky L., Böttcher D., Müller H., Michels E. A. P., Walczak M. C., et al. Structure of the plastic-degrading Ideonella sakaiensis MHETase bound to a substrate. Nature Communications. 2019;10(1):1717. https://doi.org/10.1038/s41467-019-09326-3.
  27. Liu C. C., Shi C., Zhu S., Wei R., Yin C. C. Crystal structure of PETase from Ideonella sakaiensis. Biochemical and Biophysical Research Communications. 2019;508:289-294. https://doi.org/10.2210/pdb6ILW/pdb.
  28. Austin H. P., Allen M. D., Donohoe B. S., Rorrer N. A., Kearns F. L., Silveira R. L., et al. Characterization and engineering of a plastic-degrading aromatic polyesterase. Proceedings of the National Academy of Sciences. 2018;115(19):E4350-E4357. https://doi.org/10.1073/pnas.1718804115.
  29. Furukawa M., Kawakami N., Tomizawa A., Miyamoto K. Efficient degradation of poly(ethylene terephthalate) with Thermobifida fusca cutinase exhibiting improved catalytic activity generated using mutagenesis and additive-based approaches. Scientific Reports. 2019;9(1). https://doi.org/10.1038/s41598-019-52379-z.
  30. Chen S., Su L., Chen J., Wu J. Cutinase: characteristics, preparation, and application. Biotechnology Advances. 2013;31:1754-1767. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2013.09.005.
  31. Joo S., Cho I. J., Seo H., Son H. F., Sagong H.-Y., Shin T. J., et al. Structural insight into molecular mechanism of poly(ethylene terephthalate) degradation. Nature Communications. 2018;9(382):1-12. https://doi.org/10.1038/s41467-018-02881-1.
  32. Liu B., He L., Wang L., Li T., Li C., Liu H., et al. Protein crystallography and site-direct mutagenesis analysis of the poly (ethylene terephthalate) hydrolase petase from Ideonella sakaiensis. ChemBioChem. 2018;19:1471-1475. https://doi.org/10.1002/cbic.201800097.
  33. Fecker T., Galaz-Davison P., Engelberger F., Narui Y., Sotomayor M., Parra L. P., et al. Active site flexibility as a hallmark for efficient PET degradation by I. sakaiensis PETase. Biophysical Journal. 2018;114:1302-1312. https://doi.org/10.1016/j.bpj.2018.02.005.
  34. Renault L., Nègre V., Hotelier T., Cousin X., Marchot P., Chatonnet A. New friendly tools for users of ESTHER, the database of the α/β-hydrolase fold superfamily of proteins. Chemico-Biological Interactions. 2005;157-158:339-343. https://doi.org/10.1016/j.cbi.2005.10.100.
  35. Knott B. C., Erickson E., Allen M. D., Gado J. E., Graham R., Kearns F. L., et al. Characterization and engineering of a two-enzyme system for plastics depolymerization. Proceedings of the National Academy of Sciences. 2020;117(41):25476-25485. https://doi.org/10.1073/pnas.2006753117.
  36. Allen M. D., Johnson C. W., Knott B. C., Beckham G. T., McGeehan J. E. Structure of MHETase from Ideonella sakaiensis. Biotechnology and Biological Sciences Research Council. 2020;117: 25476-25485. https://doi.org/10.2210/pdb6QZ4/pdb.
  37. Sagong H.-Y., Seo H., Kim T., Son H. F., Joo S., Lee S. H., et al. Decomposition of the PET film by MHETase using exo-PETase function. ACS Catalysis. 2020;10:4805-4812. https://doi.org/10.1021/acscatal.9b05604.
  38. Chen C. C., Han X., Ko T. P., Liu W., Guo R. T. Structural studies reveal the molecular mechanism of PETase. FEBS Journal. 2018;285:3717-3723. https://doi.org/10.1111/febs.14612.
  39. Han X., Liu W., Huang J.-W., Ma J., Zheng Y., Ko T.-P., et al. Structural insight into catalytic mechanism of PET hydrolase. Nature Communications. 2017;8:1-7. https://doi.org/10.1038/s41467-017-02255-z.
  40. Mückschel B., Simon O., Klebensberger J., Graf N., Rosche B., Altenbuchner J., et al. Ethylene glycol metabolism by Pseudomonas putida. Applied and Environmental Microbiology. 2012;78:8531- 8539. https://doi.org/10.1128/aem.02062-12.
  41. Tournier V., Topham C. M., Gilles A., David B., Folgoas C., Moya-Leclair E. An engineered PET depolymerase to break down and recycle plastic bottles. Nature. 2020;580:216-219. https://doi.org/10.1038/s41586-020-2149-4.
  42. Sheehan R. J. Terephthalic acid, dimethyl terephthalate, and isophthalic acid. In: Ullmann's encyclopedia of industrial chemistry. Wiley; 2011. https://doi.org/10.1002/14356007.a26_193.pub2.
  43. Samak N. A., Jia Y., Sharshar M. M., Mu T., Yang M., Peh S., et al. Recent advances in biocatalysts engineering for polyethylene terephthalate plastic waste green recycling. Environment International. 2020;145:1-18. https://doi.org/10.1016/j.envint.2020.106144.
  44. Sheldon R. A., Norton M. Green chemistry and the plastic pollution challenge: towards a circular economy. Green Chemistry. 2020;22(19):6310- 6322. https://doi.org/10.1039/D0GC02630A.

Қосымша файлдар

Қосымша файлдар
Әрекет
1. JATS XML
Жүктеу


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».