Влияние ингибиторов фенолоксидаз на эффективность деколоризации малахитового зеленого бактериями рода Azospirillum

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Активное использование синтетических красителей неотрывно связано с увеличивающимися темпами индустриализации. Однако из-за недостаточной результативности работы очистных сооружений до 40% красителей попадают в сточные воды в неизмененном виде, загрязняя тем самым окружающую среду. Красители трифенилметанового ряда, в частности малахитовый зеленый, являются токсичными, аллергенными и канцерогенными. Способность к деколоризации и деградации синтетических красителей показана для некоторых бактерий и грибов, являющихся продуцентами фенолокисляющих ферментов, в том числе и для бактерий рода Azospirillum. Многие факторы способны индуцировать и ингибировать эффективность биодеградации, в частности ферментативные системы, вовлеченные в процессы обесцвечивания. Представлены результаты исследования влияния типичных деактивирующих агентов фенолоксидаз, таких как H2 O2 , ЭДТА, ДДС-Na, β-меркаптоэтанол, дитиотреитол, твин и азид натрия на активность фенолоксидаз азоспирилл и способность к деколоризации малахитового зеленого. Обнаружено, что твин и азид натрия не оказывают ингибирующего воздействия на ферменты азоспирилл и проявляютстабилизирующее действие на весь комплекс в целом. Ингибирующий эффект от 60 до 100% отмечен для лакказной и Mn-пероксидазной активности под действием β-меркаптоэтанола, дитиотреитола и ЭДТА, что прямо пропорционально отражается на степени деколоризации малахитового зеленого. При сравнении полученных сведений с данными литературы для ферментов фенолоксидазного комплекса азоспирилл выявлены не характерные для классических фенолокисляющих ферментов свойства.

Об авторах

Мария Александровна Купряшина

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов – обособленное структурное подразделение ФГБУН Федерального исследовательского центра “Саратовский научный центр Российской академии наук” (ИБФРМ РАН)

ORCID iD: 0000-0002-2136-5362
Scopus Author ID: 54880541800
ResearcherId: H-4528-2016
410049, Россия, Саратов, просп. Энтузиастов, 13

Елена Геннадьевна Пономарёва

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов – обособленное структурное подразделение ФГБУН Федерального исследовательского центра “Саратовский научный центр Российской академии наук” (ИБФРМ РАН)

410049, Россия, Саратов, просп. Энтузиастов, 13

Алена Сергеевна Абдрахманова

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов – обособленное структурное подразделение ФГБУН Федерального исследовательского центра “Саратовский научный центр Российской академии наук” (ИБФРМ РАН); Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н. Г. Чернышевского

ORCID iD: 0009-0005-2624-9415
410049, Россия, Саратов, просп. Энтузиастов, 13

Список литературы

  1. Pearce C. I., Lloyd J. R., Guthrie J. T. The removal of color from textile wastewater using whole bacterial cells: A review // Dyes Pigments. 2003. Vol. 58. P. 179–196. https://doi.org/10.1016/S0143-7208(03)00064-0
  2. Mourid E., Lakraimi1 M., Khattabi E. El., Benaziz L., Berraho M. Removal of remazol brilliant blue R from aqueous solution by adsorption using a calcined layered double hydroxide [Zn2-Al-CO3] // JMES. 2017. Vol. 8, № 3. P. 921–930. https://doi.org/10.1007/s42452-020- 2063-2
  3. Forgacs E., Cserhati T., Oros G. Removal of synthetic dyes from wastewaters: A review // Environment International. 2004. Vol. 30. P. 953–971. https://doi. org//10.1016/j.envint.2004.02.001
  4. Jadhav J. P., Kalyani D. C., Telke A. A., Phugare S. S., Govindwar S. P. Evaluation of the effi cacy of a bacterial consortium for the removal of color, reduction of heavy metals, and toxicity from textile dye effl uent // Bioresour. Technol. 2010. № 101. P. 165–173. https:// doi.org/ 10.1016/j.biortech.2009.08.027
  5. Никитина В. Е., Ветчинкина Е. П., Пономарева Е. Г., Гоголева Ю. В. Фенолоксидазная активность бактерий рода Azospirillum // Микробиология. 2010. Т. 79, № 3. С. 344–351.
  6. Купряшина М. А., Селиванов Н. Ю., Никитина В. Е. Выделение и очистка Mn-пероксидазы Azospirillum brasilense Sp245 // Прикладная биохимия и микробиология. 2012. Т. 48, № 1. С.23–26.
  7. Петров С. В., Купряшина М. А., Пономарева Е. Г., Воробьева С. А., Глинская Е. В., Никитина В. Е. Cкрининг бактерий рода Azospirillum по способности к продукции внеклеточной лигнин-пероксидазы и деградации модельных соединений лигнина и азокрасителей // Известия Саратовского университета. Новая серия. Серия: Химия. Биология. Экология. 2017. Т. 17, вып. 2. С. 170–176. https://doi. org/10.18500/1816-9775-2017-17-2-170-176
  8. Купряшина М. А., Петров С. В., Пономарева Е. Г., Никитина В. Е. Лигнинолитическая активность бактерий родов Azospirillum и Niveispirillum // Микробиология. 2015. Т. 84, № 6. С. 691–696. https://doi.org/10.7868/S0026365615060051
  9. Bugg T. D. H., Ahmad M., Hardiman E. M., Rahmanpour R. Pathways for degradation of lignin in bacteria and fungi // Nat. Prod. Rep. 2011. Vol. 28. P. 1883–1896. https://doi.org/10.1039/c1np00042j
  10. Falade A. O., Eyisia O. A. L., Mabinya L. V., Nwodo U. U., Okoh A. I. Peroxidase production and ligninolytic potentials of freshwater bacteria Raoultella ornithinolytica and Ensifera dhaerens // Biotechnol. Report. 2017. Vol. 16. P. 2–17. https://doi.org/10.1016/j.btre.2017.10.001
  11. Falade A. O., Nwodo U. U., Iweriebor B. C., Green E., Mabinya L. V., Okoh A. I. Lignin peroxidase functionalities and prospective applications// Microbiology Open. 2017. 6:e00394. https://doi.org/10.1002/mbo3.394
  12. Ahmad M., Taylor C. R., Pink D., Burton K., Eastwood D., Bending G. D., Bugg T. D. H. Development of novel assays for lignin degradation: Comparative analysis of bacterial and fungal lignin degraders // Mol. Biosyst. 2010. № 6. P. 815–821. https://doi.org/10.1039/b908966g
  13. Купряшина М. А., Пономарева Е. Г., Никитина В. Е. Способность бактерий рода Azospirillum к деколоризации синтетических красителей // Микробиология. 2020. Т. 89, № 4. С. 453–461. https://doi.org/10.31857/S0026365620040084
  14. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microorganisms qualities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. P. 248–254.
  15. Nidadavolu S. B., Gudikandula K., Pabba S. K., Maringanti Ch. S. Decolorization of triphenyl methane dyes by Fomitopsis feei // Natural Science. 2013. Vol. 5. P. 30–35. https://doi.org/10.4236/ns.2013.56A005
  16. Banker D. D. Enzymes – a review // Indian J. Med. Sci. 1998. Vol. 52, № 6. P. 265–271. PMID: 9849038.
  17. Kanayama N., Tohru S., Keiichi K. Purifi cation and characterization of an alkaline manganese peroxidase from Aspergillus terreus LD-1 // J. Biosci. Bioeng. 2002. Vol. 93. P. 405–410. https://doi.org/10.1016/S1389-1723(02)80075-5
  18. Asgher M., Iqbal H. M. N. Characterization of a novel manganese peroxidase purifed from solid state culture of Trametes versicolor IBL-04 // BioResources. 2011. Vol. 6. P. 4302–4315. https://doi.org/10.15376/biores.6.4.4317-4330
  19. Vandana T., Kumar S., Swaraj S., Manpal S. Purifi cation, characterization, and biodelignifi cation potential of lignin peroxidase from immobilized Phanerochaete chrysosporium // BioResources. 2019. Vol. 14. P. 5380– 5399. https://doi.org/10.15376/biores.14.3.5380-5399
  20. Shafi eia M., Afzalib F., Karkhanea A. A., Ebrahimic S. M., Haghbeend K. Aminzadeha S. Cohnella sp. A01 laccase: Thermostable, detergent resistant, anti-environmental and industrial pollutants enzyme // Heliyon. 2017. Vol. 5. e02543. https://doi.org/10.1016/j.heliyon.2019.e02543
  21. Parveen K., Usha K., Visvanath B., Reddy B. Kinetic properties of manganese peroxidase from the mushroom Stereum ostrea and its ability to decolorize dyes // J. Microbiol. Biotechnol. 2012. Vol. 22. P. 1540–1548. https://doi.org/10.4014/jmb.1112.12011
  22. Lueangjaroenkit P., Teerapatsaku C., Sakka K., Sakka M., Kimura T., Kunitake E., Chitradon L. Two manganese peroxidases and a laccase of Trametes polyzona KU-RNW027 with novel properties for dye and pharmaceutical product degradation in redox mediator-free system // Mycobiology. 2019. Vol. 47, № 2. P. 217–229. https://doi.org/10.1080/12298093.2019.1589900
  23. Zhou X., Qu Y., Kim B. H. Effects of azide on electron transport of exoelectrogens in air-cathode microbial fuel cells // Bioresour. Technol. 2014. Vol. 169. P. 265–270. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2014.07.012
  24. Siroosi M., Amoozegar M. A., Khajeh K. Purifi cation and characterization of an alkaline chloride-tolerant laccase from a halotolerant bacterium Bacillus sp. strain WT // J. Mol. Catal. B. Enzym. 2016. Vol. 134. P. 89–97. https://doi.org/10.1016/j.molcatb.2016.10.001
  25. Valderrama B., Ayala M., Vazquez-Duhalt R. Suicide inactivation of peroxidases and the challenge of engineering more robust enzymes // Chem. Biol. 2002. Vol. 9. P. 555–565. https://doi.org/10.1016/S1074-5521(02)00149-7
  26. Ballaminut N., Yamanaka R., Gomes Machado K. Interference of a commercial catalase preparation in laccase and peroxidase activities // Braz. Arch. Biol. Technol. 2009. Vol. 52, № 5. P. 1193–1198. https://doi. org/10.1590/S1516-89132009000500017
  27. Casciello C., Tonin F., Berini F., Fasoli E., Marinelli F., Pollegioni L., Rosini E. A valuable peroxidase activity from the novel species Nonomuraea gerenzanensis growing on alkali lignin // Biotechnol. Rep. (Amst). 2017. Vol. 13. P. 49–57. https://doi.org/10.1016/j. btre.2016.12.005
  28. Diamantidis G., Effosse A., Potier P., Bally R. Purifi cation and characterization of the fi rst bacterial laccase in the rhizospheric bacterium Azospirillum lipoferum // Soil Biol. Biochem. 2000. Vol. 32. P. 919–927. https:// doi.org/10.1016/S0038-0717(99)00221-7
  29. Alexandre G., Jacoud C., Faure D. Population synamics of a motile and a non–motile Azospirillum lipoferum strain during rice colonization and motility variation in the rhizosphere // FEMS Microbiol. Ecol. 1996. Vol. 19. P. 271–278. https://doi.org/10.1111/j.1574-6941.1996. tb00219.x
  30. Pollegioni L., Tonin F., Rosini E. Lignin-degrading enzymes // FEBS J. 2015. Vol. 282. P. 1190–1213. https://doi.org/10.1111/febs.13224

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».