Современное состояние проблемы прионных болезней и причины их опасности для человека и животных

Обложка
  • Авторы: Зуев В.А.1, Кальнов С.Л.2, Куликова Н.Ю.2, Гребенникова Т.В.2
  • Учреждения:
    1. д-р мед. наук, проф., глав. науч. сотр. ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи» Минздрава России, 123098, Москва
    2. Институт вирусологии им. Д.И. Ивановского ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи» Минздрава России
  • Выпуск: Том 65, № 2 (2020)
  • Страницы: 71-76
  • Раздел: ОБЗОРЫ
  • URL: https://ogarev-online.ru/0507-4088/article/view/118023
  • DOI: https://doi.org/10.36233/0507-4088-2020-65-2-71-76
  • ID: 118023

Цитировать

Полный текст

Аннотация

В обзоре представлено современное состояние проблемы прионов и прионных болезней с акцентом на эпидемическую и эпизоотическую опасность возбудителей, вызывающих смертельные нейродегенеративные болезни человека и животных. Описаны результаты молекулярно-генетических исследований конверсии нормальных молекул прионного белка (PrPc) в их инфекционные формы (PrPd), устойчивость последних к физическим методам дезинфекции, особенно к высоким температурам, а также их способность преодолевать межвидовые барьеры, увеличивая при этом вирулентность. Подчёркнуты необычно продолжительный инкубационный период, возможность заражения не только алиментарным путём, - при употреблении в пищу даже термически обработанного мяса заражённых животных, но и вследствие хирургических вмешательств, особенно нейрохирургических и офтальмологических, а также в результате использования иммунобиологических препаратов. Отсутствие средств лечения прионных болезней обосновывает крайнюю необходимость разработки отечественных высокочувствительных тест-систем, способных эффективно обнаруживать инфекционный прионный белок прижизненно, на доклинической стадии заболевания. Кратко описаны новейшие методы автоматической белковой амплификации и идентификации прионных белков как наиболее перспективные направления исследований в области диагностики прионных болезней.

Об авторах

Виктор Абрамович Зуев

д-р мед. наук, проф., глав. науч. сотр. ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи»
Минздрава России, 123098, Москва

Автор, ответственный за переписку.
Email: zuev.factor@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-7371-6662

С. Л. Кальнов

Институт вирусологии им. Д.И. Ивановского ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи» Минздрава России

ORCID iD: 0000-0002-3130-4790
Россия

Н. Ю. Куликова

Институт вирусологии им. Д.И. Ивановского ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи» Минздрава России

ORCID iD: 0000-0002-3008-3383
Россия

Т. В. Гребенникова

Институт вирусологии им. Д.И. Ивановского ФГБУ «Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи» Минздрава России

ORCID iD: 0000-0002-6141-9361
Россия

Список литературы

  1. Prusiner S.B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science. 1982; 216(4542): 136-44. DOI: http://doi.org/10.1126/science.6801762
  2. Bolton D.C., McKinley M.P., Prusiner S.B. Identification of protein that purifies with the scrapie prion. Science. 1982; 218(4579): 1309-11. DOI: http://doi.org/10.1126/science.6815801
  3. Prusiner S.B. Molecular biology of prion diseases. Science. 1991; 252(5012): 1515-22. DOI: http://doi.org/10.1126/science.1675487
  4. Kim C., Xiao X., Chen S., Haldiman T., Smirnovas V., Kofskey D., Warren M., et al. Artificial strain of human prions created in vitro. Nat. Commun. 2018; 9(1): 2166. DOI: http://doi.org/10.1038/s41467-018-04584-z
  5. Кальнов С.Л., Верховский О.А., Алипер Т.И. Прионные болезни животных. В кн.: Львов Д.К., ред. Руководство по вирусологии. Вирусы и вирусные инфекции человека и животных. М.: МИА; 2013: 910-21.
  6. McKinley M.P., Bolton D.C., Prusiner S.B. A protease-resistant protein is a structural component of the scrapie prion. Cell. 1983; 35(1): 57-62. DOI: http://doi.org/10.1016/0092-8674(83)90207-6
  7. Imran M., Mahmood S. An overview of human prion diseases. Virol. J. 2011; 8: 559. DOI: http://doi.org/10.1186/1743-422X-8-559
  8. Stella R., Massimino M.L., Sandri M., Sorgato M.S., Bertoli A. Cellular prion protein promotes regeneration of adult muscle A tissue. Mol. Cell. Biol. 2010; 30(20): 4864-76. DOI: http://doi.org/10.1128/MCB.01040-09
  9. Miranda A., Ramos-Ibeas P., Pericuesta E., Ramirez M.A., Gutierrez-Adan A. The role of prion protein in stem cell regulation. Reproduction. 2013; 146(3): R91-9. DOI: http://doi.org/10.1530/REP-13-0100
  10. Prusiner S.B. An introduction to prion biology and diseases. In: Prusiner S.B., ed. Prion Biology and Diseases. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press; 2004: 1-87.
  11. Chakrabortee S., Byers J.S., Jones S., Garcia D.M., Bhullar B., Chang A., et al. Intrinsically disordered proteins drive emergence and inheritance of biological traits. Cell. 2016; 167(2): 369-81. DOI: http://doi.org/10.1016/j.cell.2016.09.017
  12. Gajdusek D.C., Zigas V. Degenerative disease in the central nervous system in the New Guinea – the endemic occurrence of “Kuru” in the native population. N. Engl. J. Med. 1957; 257(20): 974-8. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM195711142572005
  13. Gambetti P., Dong Z., Yuan J., Xiao X., Zheng M., Alshekhlee A., et al. A novel human disease with abnormal prion protein sensitive to protease. Ann. Neurol. 2008; 63(6): 697-708. DOI: http://doi.org/10.1002/ana.21420
  14. Zou W.Q., Puoti G., Xiao X., Yuan J., Qing L., Gali I., et al. Variably protease-sensitive prionopathy: A new sporadic disease of the prion protein. Ann. Neurol. 2010; 68(2): 162-72. DOI: http://doi.org/10.1002/ana.22094
  15. Prusiner S.B. Prions and neurodegenerative diseases. N. Engl. J. Med. 1987; 317(25): 1571-81. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM198712173172505
  16. Зуев В.А., Завалишин И.А., Ройхель В.М. Прионные болезни человека и животных. Руководство для врачей. М.: Медицина; 1999: 8-12.
  17. Brander S., Whitfeld J., Boone K., Puwa A., O’Malley C., Linehan J.M., et al. Central and peripheral pathology of kuru: pathological analysis of a recent case and comparison with other forms of human prion disease. Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 2008; 363(1510): 3755-63. DOI: http://doi.org/10.1098/rstb.2008.0091
  18. Mead S., Gandhi S., Beck J., Caine D., Gallujipali D., Carswell C., et al. A novel prion disease associated with diarrhea and autonomic neuropathy. New Engl. J. Med. 2013; 369(20): 1904-14. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJMoa1214747
  19. O’Rourke K.I., Baszler T.V., Besser T.E., Miller J.M., Cutlip R.C., Wells G.A., et al. Preclinical diagnosis of scrapie be the immunohistochemistry of third eyelid lymphoid tissue. J. Clin. Microbiol. 2000; 38(9): 3254-9
  20. O’Rourke K.I., Melco R.P., Mickelson J.R. Allelic frequencies of an ovine scrapie susceptibility gene. Anim. Biotech. 1996; 7(2): 155-62. DOI: http://doi.org/10.1080/10495399609525856
  21. Asante E.A., Smidak M., Grimshaw A., Houghton R., Tomlinson A., Jeelani A., et al. A naturally occurring variant of the human prion protein completely prevents prion disease. Nature. 2015; 522(7557): 478-81. DOI: http://doi.org/10.1038/nature14510
  22. Collinge J., Whitfield D.J., McKintosh E., Beck J., Mead S., Thomas D.J., et al. Kuru in the 21st century – an acquired human prion disease with very long incubation period. Lancet. 2006; 367(9528): 2068-74. DOI: http://doi.org/10.1016/S0140-6736(06)68930-7
  23. Покровский В.И., Киселев О.И., Черкасский Б.Л. Прионы и прионные болезни. М.: РАМН; 2004.
  24. Зуев В.А. Медленные инфекции человека и животных. Вопросы вирусологии. 2014; 59(5): 5-12.
  25. Carrel R.W., Lomas D.A. Conformational disease. Lancet. 1997; 350(9071): 134-8. DOI: http://doi.org/10.1016/S0140-6736(97)02073-4
  26. Иллариошкин С.Н. Конформационные болезни мозга. М.: Янус-К; 2002.
  27. Bu X.L., Xiang Y., Jin W.S., Wang J., Shen L.L., Huang Z.L., et al. Blood-derived amyloid-β protein induces Alzheimer’s disease pathologies. Mol. Psychiatry. 2018; 23(9): 1948-56. DOI: http://doi.org/10.1038/mp.2017.204
  28. Gajdusek D.C., Zigas V. Degenerative disease of the central nervous system in New Guinea; endemic occurrence of kuru in the native population. New Engl. J. Med. 1957; 257(20): 974-8. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM195711142572005
  29. Telling G. Neurodegeneration: Evolved protection against human prion. Nature. 2015; 522(7557): 423-4. DOI: http://doi.org/10.1038/nature14534
  30. Will R.J., Ironside J.W., Zeidler M., Cousens S.N., Estibeiro K., Alperovitch A., et al. A new variant of Creutzfeldt-Jakob disease in the UK. Lancet. 1996; 347(9006): 921-5. DOI: http://doi.org/10.1016/s0140-6736(96)91412-9
  31. Sano K., Satoh K., Atarashi R., Takashima H., Iwasaki Y., Yoshida M., et al. Early detection of abnormal prion protein in genetic human prion diseases now possible using real-time QUIC assay. PLoS One. 2013; 8(1): 54915. DOI: http://doi.org/10.1371/journal.pone.0054915
  32. Кальнов С.Л., Григорьев В.Б., Алексеев К.Н., Власова А.П., Гибадулин Р.А., Покидышев А.Н. и др. Получение и характеристика полноразмерного рекомбинантного РГРС белка крупного рогатого скота. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2006; 141(1): 68-71.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Зуев В.А., Кальнов С.Л., Куликова Н.Ю., Гребенникова Т.В., 2020

Creative Commons License
Эта статья доступна по лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).