Prion diseases and the biosecurity problems

Cover Page

Cite item

Full Text

Abstract

The review presents the current state of the problem of prions and prion diseases with an emphasis on the epidemiological and epizootological risks of pathogens that cause fatal neurodegenerative diseases in humans and animals. The results of molecular genetic studies of the conversion of normal PrPc prion protein molecules to infectious forms of PrPd, resistance to physical disinfection methods, in particular exceptional thermal stability, and their ability to overcome interspecific barriers, while increasing virulence, are described. The possibility of infection not only by nutrition, when eating even heat-treated meat of sick animals, but also due to surgical interventions, especially neurosurgical and ophthalmic, as well as the use of immunobiological preparations, are emphasized. Since there are currently no means for the effective treatment of prion diseases in the world, attention is drawn to the high degree of relevance for the biosafety of the country to develop domestic highly sensitive test systems that can effectively detect prion infectious protein in vivo at the preclinical stage of the disease. The latest methods of automatic protein amplification and identification of prion proteins are briefly described as the most promising areas of research in the field of diagnosis of prion diseases.

About the authors

Victor A. Zuev

MD, PhD, DSc, Professor, Chief Scientist of the National Research Centre for Epidemiology and Microbiology named after the honorary academician N.F. Gamaleya, Moscow, 123098,
Russia

Author for correspondence.
Email: zuev.factor@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-7371-6662

Sergey L. Kalnov

National Research Centre for Epidemiology and Microbiology named after the honorary academician N.F. Gamaleya

Email: noemail@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0002-3130-4790
Russian Federation

Nadezhda Yu. Kulikova

National Research Centre for Epidemiology and Microbiology named after the honorary academician N.F. Gamaleya

Email: noemail@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0002-3008-3383
Russian Federation

Tatyana V. Grebennikova

National Research Centre for Epidemiology and Microbiology named after the honorary academician N.F. Gamaleya

Email: noemail@neicon.ru
ORCID iD: 0000-0002-6141-9361
Russian Federation

References

  1. Prusiner S.B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie. Science. 1982; 216(4542): 136-44. DOI: http://doi.org/10.1126/science.6801762
  2. Bolton D.C., McKinley M.P., Prusiner S.B. Identification of protein that purifies with the scrapie prion. Science. 1982; 218(4579): 1309-11. DOI: http://doi.org/10.1126/science.6815801
  3. Prusiner S.B. Molecular biology of prion diseases. Science. 1991; 252(5012): 1515-22. DOI: http://doi.org/10.1126/science.1675487
  4. Kim C., Xiao X., Chen S., Haldiman T., Smirnovas V., Kofskey D., Warren M., et al. Artificial strain of human prions created in vitro. Nat. Commun. 2018; 9(1): 2166. DOI: http://doi.org/10.1038/s41467-018-04584-z
  5. Кальнов С.Л., Верховский О.А., Алипер Т.И. Прионные болезни животных. В кн.: Львов Д.К., ред. Руководство по вирусологии. Вирусы и вирусные инфекции человека и животных. М.: МИА; 2013: 910-21.
  6. McKinley M.P., Bolton D.C., Prusiner S.B. A protease-resistant protein is a structural component of the scrapie prion. Cell. 1983; 35(1): 57-62. DOI: http://doi.org/10.1016/0092-8674(83)90207-6
  7. Imran M., Mahmood S. An overview of human prion diseases. Virol. J. 2011; 8: 559. DOI: http://doi.org/10.1186/1743-422X-8-559
  8. Stella R., Massimino M.L., Sandri M., Sorgato M.S., Bertoli A. Cellular prion protein promotes regeneration of adult muscle A tissue. Mol. Cell. Biol. 2010; 30(20): 4864-76. DOI: http://doi.org/10.1128/MCB.01040-09
  9. Miranda A., Ramos-Ibeas P., Pericuesta E., Ramirez M.A., Gutierrez-Adan A. The role of prion protein in stem cell regulation. Reproduction. 2013; 146(3): R91-9. DOI: http://doi.org/10.1530/REP-13-0100
  10. Prusiner S.B. An introduction to prion biology and diseases. In: Prusiner S.B., ed. Prion Biology and Diseases. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press; 2004: 1-87.
  11. Chakrabortee S., Byers J.S., Jones S., Garcia D.M., Bhullar B., Chang A., et al. Intrinsically disordered proteins drive emergence and inheritance of biological traits. Cell. 2016; 167(2): 369-81. DOI: http://doi.org/10.1016/j.cell.2016.09.017
  12. Gajdusek D.C., Zigas V. Degenerative disease in the central nervous system in the New Guinea – the endemic occurrence of “Kuru” in the native population. N. Engl. J. Med. 1957; 257(20): 974-8. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM195711142572005
  13. Gambetti P., Dong Z., Yuan J., Xiao X., Zheng M., Alshekhlee A., et al. A novel human disease with abnormal prion protein sensitive to protease. Ann. Neurol. 2008; 63(6): 697-708. DOI: http://doi.org/10.1002/ana.21420
  14. Zou W.Q., Puoti G., Xiao X., Yuan J., Qing L., Gali I., et al. Variably protease-sensitive prionopathy: A new sporadic disease of the prion protein. Ann. Neurol. 2010; 68(2): 162-72. DOI: http://doi.org/10.1002/ana.22094
  15. Prusiner S.B. Prions and neurodegenerative diseases. N. Engl. J. Med. 1987; 317(25): 1571-81. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM198712173172505
  16. Зуев В.А., Завалишин И.А., Ройхель В.М. Прионные болезни человека и животных. Руководство для врачей. М.: Медицина; 1999: 8-12.
  17. Brander S., Whitfeld J., Boone K., Puwa A., O’Malley C., Linehan J.M., et al. Central and peripheral pathology of kuru: pathological analysis of a recent case and comparison with other forms of human prion disease. Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 2008; 363(1510): 3755-63. DOI: http://doi.org/10.1098/rstb.2008.0091
  18. Mead S., Gandhi S., Beck J., Caine D., Gallujipali D., Carswell C., et al. A novel prion disease associated with diarrhea and autonomic neuropathy. New Engl. J. Med. 2013; 369(20): 1904-14. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJMoa1214747
  19. O’Rourke K.I., Baszler T.V., Besser T.E., Miller J.M., Cutlip R.C., Wells G.A., et al. Preclinical diagnosis of scrapie be the immunohistochemistry of third eyelid lymphoid tissue. J. Clin. Microbiol. 2000; 38(9): 3254-9
  20. O’Rourke K.I., Melco R.P., Mickelson J.R. Allelic frequencies of an ovine scrapie susceptibility gene. Anim. Biotech. 1996; 7(2): 155-62. DOI: http://doi.org/10.1080/10495399609525856
  21. Asante E.A., Smidak M., Grimshaw A., Houghton R., Tomlinson A., Jeelani A., et al. A naturally occurring variant of the human prion protein completely prevents prion disease. Nature. 2015; 522(7557): 478-81. DOI: http://doi.org/10.1038/nature14510
  22. Collinge J., Whitfield D.J., McKintosh E., Beck J., Mead S., Thomas D.J., et al. Kuru in the 21st century – an acquired human prion disease with very long incubation period. Lancet. 2006; 367(9528): 2068-74. DOI: http://doi.org/10.1016/S0140-6736(06)68930-7
  23. Покровский В.И., Киселев О.И., Черкасский Б.Л. Прионы и прионные болезни. М.: РАМН; 2004.
  24. Зуев В.А. Медленные инфекции человека и животных. Вопросы вирусологии. 2014; 59(5): 5-12.
  25. Carrel R.W., Lomas D.A. Conformational disease. Lancet. 1997; 350(9071): 134-8. DOI: http://doi.org/10.1016/S0140-6736(97)02073-4
  26. Иллариошкин С.Н. Конформационные болезни мозга. М.: Янус-К; 2002.
  27. Bu X.L., Xiang Y., Jin W.S., Wang J., Shen L.L., Huang Z.L., et al. Blood-derived amyloid-β protein induces Alzheimer’s disease pathologies. Mol. Psychiatry. 2018; 23(9): 1948-56. DOI: http://doi.org/10.1038/mp.2017.204
  28. Gajdusek D.C., Zigas V. Degenerative disease of the central nervous system in New Guinea; endemic occurrence of kuru in the native population. New Engl. J. Med. 1957; 257(20): 974-8. DOI: http://doi.org/10.1056/NEJM195711142572005
  29. Telling G. Neurodegeneration: Evolved protection against human prion. Nature. 2015; 522(7557): 423-4. DOI: http://doi.org/10.1038/nature14534
  30. Will R.J., Ironside J.W., Zeidler M., Cousens S.N., Estibeiro K., Alperovitch A., et al. A new variant of Creutzfeldt-Jakob disease in the UK. Lancet. 1996; 347(9006): 921-5. DOI: http://doi.org/10.1016/s0140-6736(96)91412-9
  31. Sano K., Satoh K., Atarashi R., Takashima H., Iwasaki Y., Yoshida M., et al. Early detection of abnormal prion protein in genetic human prion diseases now possible using real-time QUIC assay. PLoS One. 2013; 8(1): 54915. DOI: http://doi.org/10.1371/journal.pone.0054915
  32. Кальнов С.Л., Григорьев В.Б., Алексеев К.Н., Власова А.П., Гибадулин Р.А., Покидышев А.Н. и др. Получение и характеристика полноразмерного рекомбинантного РГРС белка крупного рогатого скота. Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2006; 141(1): 68-71.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download

Copyright (c) 2020 Zuev V.A., Kalnov S.L., Kulikova N.Y., Grebennikova T.V.

Creative Commons License
This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 International License.

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».