Cross-linking of chitosan with ferulic acid in the presence of bacterial laccase: Investigation of the mechanism – the Michael addition reaction or the formation of Schiff bases?

Cover Page

Cite item

Full Text

Open Access Open Access
Restricted Access Access granted
Restricted Access Subscription Access

Abstract

We demonstrate for the first time the feasibility of using bacterial laccase as a biocatalyst for oxidizing ferulic acid (FA) to enable nucleophilic crosslinking of chitosan under neutral conditions, targeting future applications in medicine and the food industry. We have established optimal conditions achieving a high degree of chitosan crosslinking (up to 85%). Employing quantum-chemical modeling and spectral analysis techniques, it was determined that the predominant mechanism for the nucleophilic attack of chitosan amino groups on the phenoxyl radical – the oxidation product of FA – involves Michael addition, followed by radical recombination. This process results in the formation of crosslinks consisting of β-β’ coupled FA dimers while retaining the phenoxyl functionalities.

About the authors

A. R Dmitruk

Tula State University

ORCID iD: 0000-0001-8308-9482
Tula, Russia

P. V Oskin

Tula State University

ORCID iD: 0000-0001-9308-6496
Tula, Russia

L. I Trubitsina

Pushchinsky Scientific Center for Biological Research RAS, G.K. Scriabin Institute of Biochemistry and Physiology of Microorganisms RAS

ORCID iD: 0000-0002-6483-945X
Pushchino, Russia

A. A Yushkin

Tula State University

Tula, Russia

V. A Alferov

Tula State University

ORCID iD: 0000-0003-0001-0914
Tula, Russia

A. A Leontievskiy

Pushchinsky Scientific Center for Biological Research RAS, G.K. Scriabin Institute of Biochemistry and Physiology of Microorganisms RAS

ORCID iD: 0000-0002-0682-0224
Pushchino, Russia

O. N Ponamoreva

Tula State University

Email: olgaponamoreva@mail.ru
ORCID iD: 0000-0003-3481-2552
Tula, Russia

References

  1. Peng F., Ren J.L., Xu F., Sun R.C. // ACS Symp. Ser. 2011. V. 1067. P. 219.
  2. Ruthes A.C., Martinez-Abad A., Tan H., Bulone V., Vilaplana F. // Green Chem. 2017. V. 19. № 8. P. 1919.
  3. Santo M., Weitsman R., Sivan A. // Int. Biodeterior. Biodegrad. 2013. V. 84. P. 204.
  4. Srikanth M., Sandeep T.S.R.S., Sucharitha K., Godi S. // Bioresour. Bioprocess. 2022. V. 9. № 1. P. 689.
  5. Li B., Jin Z., Yang F., Jiang Z. // J. Proteomics. 2024. V. 292. P. 325.
  6. Lin H., Yu Z., Wang Q., Liu Y., Jiang L., Xu C., Xian M. // Catalysts. 2023. V. 13. № 4. P. 195.
  7. den Boer D., de Heer H.C., Buda F., Hetterscheid D.G.H. // ChemCatChem. 2023. V. 15. № 1. P. 256.
  8. Mahuri M., Paul M., Thatoi H. // Syst. Microbiol. Biomanuf. 2023. V. 3. № 4. P. 533.
  9. Khatami S.H., Vakili O., Movahedpour A., Ghesmati Z., Ghasemi H., Taheri-Anganeh M. // Biotechnol. Appl. Biochem. 2022. V. 69. № 6. P. 2658.
  10. Bera K., Bhattacharya D., Mukhopadhyay M. // 3 Biotech. 2024. V. 14. № 12. P. 284.
  11. Gałązka A., Jankiewicz U., Szczepkowski A. // Appl. Sci. 2023. V. 13. № 7. P. 485.
  12. Buanafina M.M. de O., Morris P. // Agronomy. 2022. V. 12. № 8. P. 658.
  13. Манжелесова Н.Е., Манжелесова Н.Е., Литвиновская Р.П., Литвиновская Р.П., Савчук А.Л., Савчук А.Л., Хрипач В.А. // Физиология растений. 2024. Т. 71. № 3. С. 280.
  14. Carunchio F., Schiavi E., Ventura G., Piermatti O. // Talanta. 2001. V. 55. P. 189.
  15. Aljawish A., Chevalot I., Piffaut B., Rondeau-Mouro C., Muniglia L. // Food Chem. 2014. V. 145. P. 1046.
  16. Adelakun O.E., Kudanga T., Green I.R., Le Roes-Hill M., Burton S.G. // J. Mol. Catal. B. Enzym. 2012. V. 74. № 1–2. P. 29.
  17. Robert B., Chenthamara D., Subramaniam S. // Int. J. Biol. Macromol. 2022. V. 201. P. 539.
  18. Коваленко Г.А. // Кинетика и катализ. 2023. Т. 64. № 5. С. 499.
  19. Zhong S. // Kinet. Catal. 2020. V. 61. № 3. P. 480.
  20. Крамарева Н.В. // Кинетика и катализ. 2004. Т. 45. № 5. С. 784.
  21. Цзен М., Сунь С., Ци Ч., Чжан С. // Кинетика и катализ. 2013. Т. 54. № 6. С. 756.
  22. Aljawish A., Chevalot I., Piffaut B., Rondeau-Mouro C., Muniglia L. // Carbohydr. Polym. 2012. V. 87. № 1. P. 537.
  23. Adeyemi O.S., Sulaiman F.A., Iniaghe O.M., Oloyede H.O.B., Akinyemi A.J. // Int. J. Food Prop. 2018. V. 21. № 1. P. 101.
  24. Kolomytseva M.P., Kolesnikova T.A., Suslova T.S., Koroleva I.K. // Proc. Biochem. 2017. V. 62. P. 174.
  25. Трубицина Л.И., Трубицин И.В., Лисов А.В., Габдулхаков А.Г., Заварзина А.Г., Белова О.В., Ларионова А.П., Тищенко С.В., Леонтьевский А.А. // Биохимия. 2023. Т. 88. № 10. С. 2002.
  26. Барвинченко В.Н., Липковская Н.А., Кулик Т.В., Картель Н.Т. // Коллоидный журнал. 2019. Т. 81. № 1. С. 3.
  27. Асулян Л.Д., Васильев С.А., Тарасов В.А., Тен Е.В. // Изв. ТулГУ. Естеств. науки. 2013. № 2. С. 231.
  28. Асулян Л.Д., Кондратьев С.А., Григорьева С.В., Шубина Т.В. // Изв. ТулГУ. Естеств. науки. 2017. № 1. С. 12.
  29. Асулян Л.Д., Шубина Т.В., Егоров Д.В., Смирнов А.А. // Изв. ТулГУ. Естеств. науки. 2016. № 1. С. 37.
  30. Huber D., Sakai S., Aoyagi T., Kinoshita M., Zhang Y. // Carbohydr. Polym. 2017. V. 157. P. 814.
  31. Moura M.J., Figueiredo M., Gil M.H. // Biomacromolecules. 2011. V. 12. № 9. P. 3275.
  32. MOPAC2016 [Электронный ресурс] // OpenMOPAC. – URL: http://openmopac.net/MOPAC2016.html (дата обращения: 01.09.2024).
  33. Stewart J.J.P. // J. Mol. Model. 2007. V. 13. № 12. P. 1173.
  34. Korth M., Pitonak M., Rezac J., Hobza P. // J. Chem. Theory Comput. 2010. V. 6. № 1. P. 344.
  35. Klamt A., Schuurmann G. // J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2. 1993. № 5. P. 799.
  36. Halgren T.A. // J. Comput. Chem. 1996. V. 17. № 5–6. P. 490.
  37. Hanwell M.D., Curtis D.E., Lonie D.C., Vandermeersch T., Zurek E., Hutchison G.R. // J. Cheminform. 2012. V. 4. № 1. P. 17.
  38. Munana-Gonzalez S., Valdes A., Garrido L., Garcia-Arribas A.B., Eceiza A. // Polymers. 2023. V. 15. № 2. P. 29.
  39. Fu P., Sun X., Qiu M., Zhao Q., Wang J. // Desalination. 2023. V. 566. P. 198
  40. Ramasamy M., Sundararaj S.C., Mahapatra A., Kumar V., Muthusamy S. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2024. V. 50. № 6. P. 2529.
  41. Ardean C., Pușcașu M.C., Roșu M.C., Oancea A. // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 14. P. 179.
  42. Christ H.A., Bourgat Y., Menzel H. // Polymers. 2021. V. 13. № 16. P. 64.
  43. Brzonova I., Kozliak E., Valaškova V., Gramblicka M., Kubatova A. // Eur. J. Pharm. Biopharm. 2011. V. 79. № 2. P. 294.
  44. Белая Н.И., Белая Н.И., Белый А.В., Заречная О.М., Щербаков И.Н., Помещенко А.И., Горбань О.А. // Кинетика и катализ. 2019. Т. 60. № 1. С. 33.
  45. Варфоломеев С.Д. //Кинетика и катализ. 2007. Т. 48. № 4. С. 499.
  46. Hammond G.S. // J. Am. Chem. Soc. 1955. V. 77. № 2. P. 334.
  47. Arlyapov V.A., Medvedeva A.I., Tarasov S.E., Kuznetsov D.A. // Nanobiotechnol. Rep. 2022. V. 17. № 1. P. 106.

Supplementary files

Supplementary Files
Action
1. JATS XML
Download


Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).