Reversible Increase in Resistance of A-431 Carcinoma Cells to TRAIL-Induced Apoptosis in Confluent Cultures Corresponds to a Decrease in Expression of DR4 and DR5 Receptors

R. S. Fadeev; Фадеев Р. С.; N. V. Dolgikh; Долгих Н. В.; A. V. Chekanov; Чеканов А. В.; A. S. Senotov; Сенотов А. С.; K. S. Krasnov; Краснов К. С.; M. I. Kobyakova; Кобякова М. И.; Ya. V. Lomovskaya; Ломовская Я. В.; I. S. Fadeevа; Фадеева И. С.; V. S. Akatov; Акатов В. С.

doi:10.31857/S0233475523020020

Обратимое повышение устойчивости клеток карциномы A-431 к TRAIL-индуцированному апоптозу в конфлюэнтных культурах соответствует снижению представленности рецепторов DR4 и DR5

Авторы: Фадеев Р.С.¹^,2, Долгих Н.В.¹, Чеканов А.В.¹, Сенотов А.С.¹, Краснов К.С.¹^,2, Кобякова М.И.¹, Ломовская Я.В.¹, Фадеева И.С.¹^,2, Акатов В.С.¹^,2
Учреждения:
1. Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
2. Пущинский государственный естественно-научный институт
Выпуск: Том 40, № 2 (2023)
Страницы: 105-111
Раздел: СТАТЬИ
URL: https://ogarev-online.ru/0233-4755/article/view/135012
DOI: https://doi.org/10.31857/S0233475523020020
EDN: https://elibrary.ru/LALOSK
ID: 135012

Цитировать

Полный текст

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Исследование механизмов действия цитокина TRAIL (TNF alpha Related Apoptosis Inducing Ligand) представляет большой интерес для разработки противоопухолевых препаратов направленного действия. Ранее нами было показано обратимое повышение устойчивости опухолевых клеток к TRAIL-индуцированному апоптозу в конфлюэнтных культурах. В клетках A-431 это происходит на фоне снижения экспрессии проапоптотических рецепторов DR4 и DR5 при отсутствии антиапоптотических рецепторов DсR1 и DсR2 на поверхности клеток, что сопровождается отсутствием активации проапоптотического белка Bid, эффекторной каспазы-3 при действии рекомбинантного белка izTRAIL, приводящее к повышению TRAIL-резистентности. Полученные результаты указывают на то, что обратимое повышение устойчивости клеток A-431 карциномы человека к TRAIL-индуцированному апоптозу в конфлюэнтных культурах обусловлено снижением экспрессии рецепторов DR4 и DR5 на клеточной поверхности.

Ключевые слова

клетки карциномы человека, TRAIL-индуцированный апоптоз, конфлюэнтная культура, TRAIL-резистентность, TRAIL-рецепторы

Список литературы

Chamuleau M.E., Ossenkoppele G.J., van Rhenen A., van Dreunen L., Jirka S.M., Zevenbergen A., Schuurhuis G.J., van de Loosdrecht A.A. 2011. High TRAIL-R3 expression on leukemic blasts is associated with poor outcome and induces apoptosis-resistance which can be overcome by targeting TRAIL-R2. Leuk. Res. 35, 741–749.
Cheng J., Hylander B.L., Baer M.R., Chen X., Repasky E.A. 2006. Multiple mechanisms underlie resistance of leukemia cells to Apo2 Ligand/TRAIL. Mol. Cancer Ther. 5, 1844–1853.
Riccioni R., Pasquini L., Mariani G., Saulle E., Rossini A., Diverio D., Pelosi E., Vitale A., Chierichini A., Cedrone M., Foa R., Coco F., Peschle C., Testa U. 2005. TRAIL decoy receptors mediate resistance of acute myeloid leukemia cells to TRAIL. Haematologica. 90, 612–624.
Buchsbaum D.J., Zhou T., Lobuglio A.F. 2006.TRAIL receptor-targeted therapy. Future Oncol. 2, 493–508.
Zhang L., Fang B. 2005. Mechanisms of resistance to TRAIL-induced apoptosis in cancer. Cancer Gene Therapy. 12, 228–237.
Grayson K.A., Jyotsana N., Ortiz-Otero N., King M.R. 2011. Overcoming TRAIL-resistance by sensitizing prostate cancer 3D spheroids with taxanes. PLoS One. 16 (3), e0246733.
Chandrasekaran S., Marshall J.R., Messing J.A., Hsu J.W., King M.R. 2014. TRAIL-mediated apoptosis in breast cancer cells cultured as 3D spheroids. PLoS One. 9 (10), e111487.
Фадеев P.C., Чеканов А.В., Долгиx Н.В., Акатов В.С. 2012. Повышение резистентности опухолевых клеток линии А431 к TRAIL-индуцированному апоптозу в конфлюэнтных культурах. Биофизика. 57 (4), 649–654.
Долгих Н.В., Чеканов А.В., Фадеев Р.С., Акатов В.С. 2017. Различия в активации сигнальных путей опухолевых клеток А431 при конфлюэнт-зависимой и конфлюэнт-независимой TRAIL-резистентности. Биол. мембраны. 34 (6), 124–136.
Kobyakova M., Lomovskaya Y., Senotov A., Lomovsky A., Minaychev V., Fadeeva I., Shtatnova D., Krasnov K., Zvyagina A., Odinokova I., Akatov V., Fadeev R. 2022. The increase in the drug resistance of acute myeloid leukemia THP-1 cells in high-density cell culture is associated with inflammatory-like activation and anti-apoptotic Bcl-2 proteins. Int. J. Mol. Sci. 23, 7881.
Lomovskaya Y.V., Kobyakova M.I., Senotov A.S., Lomovsky A.I., Minaychev V.V., Fadeeva I.S., Shtatnova D.Y., Krasnov K.S., Zvyagina A.I., Akatov V.S., Fadeev R.S. 2022. Macrophage-like THP-1 cells derived from high-density cell culture are resistant to TRAIL-induced cell death via down-regulation of death-receptors DR4 and DR5. Biomolecules. 12, 150.
Suzuki K., Hiroaki H., Kohda D., Tanaka T. 1998. An isoleucine zipper peptide forms a native-like triple stranded coiled coil in solution. Protein Eng. 11, 1051–1055.
Fadeev R., Chekanov A., Solovieva M., Bezborodova O., Nemtsova E., Dolgikh N., Fadeeva I., Senotov A., Kobyakova M., Evstratova Y., Yakubovskaya R., Akatov V. 2019. Improved anticancer effect of recombinant protein izTRAIL combined with sorafenib and peptide iRGD. Int. J. Mol. Sci. 20, 525.
Lomovsky A., Baburina Y., Odinokova I., Kobyakova M., Evstratova Y., Sotnikova L., Krestinin R., Krestinina O. 2020. Melatonin can modulate the effect of navitoclax (ABT-737) in HL-60 cells. Antioxidants. 9, 1143.
Lavrik I.N., Krammer P.H. 2012. Regulation of CD95/Fas signaling at the DISC. Cell Death Differ. 19 (1), 36–41.
Galluzzi L., Maiuri M., Vitale I., Zischka H., Castedo M., Zitvogel L., Kroemer G. 2007. Cell death modalities: Classification and pathophysiological implications. Cell Death Differ. 14 (7), 1237–1243.
Waterhouse N., Sedelies K., Sutton V. Pinkoski M., Thia K., Johnstone R., Bird P., Green D., Trapani J. 2006. Functional dissociation of ΔΨm and cytochrome c release defines the contribution of mitochondria upstream of caspase activation during granzyme B-induced apoptosis. Cell Death Differ. 13, 607–618.
Zou H., Henzel W., Liu X., Lutschg A., Wang X. 1997. Apaf-1, a human protein homologous to C. elegans CED-4, participates in cytochrome c-dependent activation of caspase-3. Cell. 90 (3), 405–413.
Dida F., Li Y., Iwao A., Deguchi T., Azuma E., Komada Y. 2008. Resistance to TRAIL-induced apoptosis caused by constitutional phosphorylation of Akt and PTEN in acute lymphoblastic leukemia cells. Exp. Hematology. 36 (10), 1343–1353.