Aerobic decomposition of dimethylthiourea nitrosyl iron complex in the presence of albimin and glutathione

封面

如何引用文章

全文:

开放存取 开放存取
受限制的访问 ##reader.subscriptionAccessGranted##
受限制的访问 订阅存取

详细

Nitrosyl iron complexes (NICs) are natural “depots” of NO. NICs forms by the interaction of endogenous nitric oxide (NO) and non‒heme [2Fe-2S] proteins. Their synthetic analogues are promising compounds in medicines for the treatment of socially significant diseases. In this paper, the effect of bovine serum albumin (BSA) and reduced glutathione (GSH) on the decomposition of a nitrosyl iron complex with N,N′-dimethylthiourea ligands [Fe(SC(NHCH3)2)2(NO)2]BF4 (complex 1) under aerobic conditions have been investigated. In the absorption spectra complex 1 in the presence of albumin a wide band at 370–410 nm appears, which indicates the coordination of the aerobic decay product of the complex in the hydrophobic pocket of the protein with Cys34 and His39. The quenching of albumin intrinsic fluorescence during titration with complex 1 was studied by fluorescence spectroscopy. The Stern-Vollmer constant K = (2.3 ± 0.2) ∙ 105 М-1 and the Förster radius 22.4 Å were calculated. The UV-spectrum complex 1 in presence of GSH has two peaks at 312 and 363 nm, which respond glutathione binuclear NICs.

全文:

受限制的访问

作者简介

A. Kormukhina

Federal Research Center Problem of Chemical Physics and Medical Chemistry of the Russian Academy of Sciences; Lomonosov Moscow State University

编辑信件的主要联系方式.
Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
俄罗斯联邦, Chernogolovka; Moscow

A. Kusyapkulova

Federal Research Center Problem of Chemical Physics and Medical Chemistry of the Russian Academy of Sciences; Lomonosov Moscow State University

Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
俄罗斯联邦, Chernogolovka; Moscow

N. Emel’yanova

Federal Research Center Problem of Chemical Physics and Medical Chemistry of the Russian Academy of Sciences

Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
俄罗斯联邦, Chernogolovka

O. Pokidova

Federal Research Center Problem of Chemical Physics and Medical Chemistry of the Russian Academy of Sciences

Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru
俄罗斯联邦, Chernogolovka

N. Sanina

Federal Research Center Problem of Chemical Physics and Medical Chemistry of the Russian Academy of Sciences; Lomonosov Moscow State University; Moscow State Regional University

Email: alex.kormukhina2015@yandex.ru

Scientific and Educational Center “Medical Chemistry”

俄罗斯联邦, Chernogolovka; Moscow; Mytishchi

参考

  1. Vanin A.F. // Sorosov. Educ. J. 2001. № 11. V. 7. P. 7.
  2. Ignarro L.J. // Circulation Research. 2002. V. 90. № 1. P. 21.
  3. Ghimire K., Altmann H.M., Straub A.C. et al. // Amer. J. Physiol. Cell Physiol. 2017. V. 312. P. 254.
  4. Konstantinova T.S., Shevchenko T.F., Barskov I.V. et al. // Russ. J. Phys. Chem. 2021. V. 15. P. 119.
  5. Needleman P., Johnson JR. Eu. M. // J. Pharm. Exp. Therap. 1973. V. 184. P. 709.
  6. Shurshina A.S.,. Galina A.P, Kulish E.I. // Russ. J. Phys. Chem. 2022. V. 16. P. 353.
  7. Pectol D.C., Khan S., Chupik R.B. et al. // Mol. Pharm. 2019. V. 16. P. 3178.
  8. Psikha B.L., Neshev N.I., Sokolova E.M. // Russ. J. Phys. Chem. 2020. V. 15. P. 571.
  9. Saratovskich E.A., Sanina N.A., Martinenko V.M. // Russ. J. Phys. Chem. V. 14. 2020. P. 138.
  10. Chazov E.I., Rodnenkov O.V., Zorin A.V. et al. // Nitr. Ox. 2012. V. 26. P. 148.
  11. Sanina N.A., Shmatko N.Y., Korchagin D.V. et al. // J. Coord. Chem. 2016. V. 69. P. 812.
  12. Sanina N.A., Aldoshin S.M., Shmatko N.Y. et al. // Inorg. Chem. Commun. 2014. V. 49. P. 44.
  13. Akentieva N.P., Sanina N.A., Prichodchenko T.R. et al. // Dokl. Biochem. Biophys. 2019. V. 486. P. 238.
  14. Gizatullin A.R., Akentieva N.P., Sanina N.A. et al. // Dokl. Biochem. Biophys. 2018. V. 483. P. 337.
  15. Mumyatova V.A., Kozub G.I., Kondrat’eva T.A. et al. // Russ. Chem. Bull. 2019. V. 68. P. 1025.
  16. Shmatko N.Yu., Korchagin D.V., Shilov G.V. et al. // Polyhedron. 2017. V. 137.
  17. Akent’eva N.P., Sanina N.A., Prihodchenko T.R. et al. // Dokl. Acad. Sc. 2019. V. 486. P. 742.
  18. Lewandowska H., Kalinowska M., Brzoska K. et al. // Dalt Trans. 2011. V. 33. P. 8273.
  19. Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Timoshin A.A. et al. // Methods. Enzym. 2008. V. 436. P. 445.
  20. Otagiri M., Chuang V.T.G. / Albumin in Medicine. Singapore: Springer, 2016.
  21. Peters J.T. // All About Albumin. 1st ed. N.Y.: Acad. Press, 1995.
  22. Andre C., Guillaume Y.C. // Talanta. 2004. V. 63. P. 503.
  23. Bal W., Sokołowska M., Kurowska E. et al. // Biochim. Biophys. Acta. 2013. V. 1830. P. 5444.
  24. Patel S.U., Sadler P.J., Tucker A. // J. Amer. Chem. Soc. 1993. V. 115. P. 9285.
  25. Scott B.J., Bradwell A.R. // Clin. Chem. 1983. V. 29. P. 629.
  26. Boese M., Mordvintcev P.I., Vanin A.F. et al. // Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 29244.
  27. Townsend D.M., Tew K.D., Tapiero H. // Biomed. Pharm. 2003. V. 57. P. 145.
  28. Kalinina E.V., Chernov N.N., Novichkov M.D. // Suc. Biolog. Chem. 2014. V. 54. P. 299.
  29. Pokidova O.V., Emel’yanova N.S., Psikha B.L. et al. // In. Chim. Acta. 2020. V. 502. P. 119369.
  30. Frisch M.J., Trucks G.W., Schlegel H.B., Scuseria G.E., Robb M.A., Cheeseman J.R., Scalmani G., Barone V., Mennucci B., Petersson G.A., Nakatsuji H., Caricato M., Li X., Hratchian H.P., Izmaylov A.F., Bloino J., Zheng G., Sonnenberg J.L., Hada M., Ehara M., Toyota K., Fukuda R., Hasegawa J., Ishida M., Nakajima T., Honda Y., Kitao O., Nakai H., Vreven T., Montgomery J.A., Jr., Peralta J.E., Ogliaro F., Bearpark M., Heyd J.J., Brothers E., Kudin K.N., Staroverov V.N., Keith T., Kobayashi R., Normand J., Raghavachari K., Rendell A., Burant J.C., Iyengar S.S., Tomasi J., Cossi M., Rega N., Millam J.M., Klene M., Knox J.E., Cross J.B., Bakken V., Adamo C., Jaramillo J., Gomperts R., Stratmann R.E., Yazyev O., Austin A.J., Cammi R., Pomelli C., Ochterski J.W., Martin R.L., Morokuma K., Zakrzewski V.G., Voth G.A., Salvador P., Dannenberg J.J., Dapprich S., Daniels A.D., Farkas O., Foresman J.B., Ortiz J.V., Cioslowski J., Fox D.J. Gaussian 09. Rev. D.01. 2013.
  31. Banerjee A., Sen S., Paul A. // Chem. A Europ. J. 2018. V. 24. P. 3330.
  32. Emel.yanova N.S., Gutsev L.G., Pokidova O.V. et al. // In. Chim. Acta. 2021. V. 524. P. 120453.
  33. Emel’yanova N.S., Gucev L.G., Zagainova E.A. et al. // Rus. Chem. Bull. 2022. V. 9. P. 1. Изв. РАН. 2022. T. 9. C. 1.
  34. Vanin A.F., Poltorakov A.P., Mikoyan V. D. et al. // Nitr. Ox. 2010. V. 23. P. 136.
  35. Pokidova О.V., Emel’yanova N.S., Kormukhina A. Yu. et al. // Dalt. Trans. 2022. V. 51. P. 6473.
  36. Pokidova О.V., Emel’yanova N.S., Psikha B.L. et al. // J. Mol. Str. 2019. V. 1192. P. 264.
  37. Peterman B.F., Laidler K.J. // Arch. Biochem. Biophys. 1980. V. 199. P. 158.
  38. Lakowicz J.R., Joseph R. Principles of Fluorescence Spectroscopy. USA: Springer, 2006.
  39. Forster T. // Ann. Phys. 1948. V. 437. P. 55.
  40. Chen Y., Barkley M.D. // Biochem. 1998. V. 37. P. 9976.
  41. Mahammed A., Gray H. B., Weaver J. J. et al. // Bioconj. Chem. 2004. V. 15. P. 738.
  42. Pokidova O.V., Luzhkov V.B., Emel’yanova N.S. et al. // Dalt. Trans. 2020. V. 49. P. 2674.

补充文件

附件文件
动作
1. JATS XML
下载
2. Fig. 1. Change in the absorption spectra of complex 1 in Tris-HCl buffer. Reaction conditions: concentration of complex 1 - 2 ∙ 10–4 M, temperature - 23 °C, solvent - 0.05 M Tris-HCl buffer pH 7.0. The inset shows the kinetic curve of the decomposition of complex 1 for this experiment. The rate constant of this process was (3.7 ± 0.4) ∙ 10–4 s–1.

下载 (140KB)
索引源数据
3. Fig. 2. TDDFT spectra of the oxidation products of complex 1: A, B - products of the addition of an oxygen molecule to the NO ligand; C, D are the products of the addition of oxygen to the iron atom.

下载 (231KB)
索引源数据
4. Fig. 3. Changes in the absorption spectra of complex 1 in the presence of BSA. Reaction conditions: complex concentration 1 - 2 ∙ 10-4 M, BSA concentration - 2 ∙ 10-4 M, temperature - 23 °C, solvent - 0.05 M Tris-HCl buffer with pH 7.0. The rate constants of this process were (1.1 ± 0.1) ∙ 10–3 s–1 and (5.7 ± 0.6) ∙ 10–5 s–1.

下载 (154KB)
索引源数据
5. Fig. 4. Changes in the absorption spectra of complex 1 in the presence of GSH. Reaction conditions: concentration of complex 1 — 0.8 ∙ 10–4 M, GSH concentration — 3.2 ∙ 10–4 M, temperature — 23 °C, solvent — 0.05 M Tris-HCl buffer with pH 7.0. The rate constant of the initial process was k = (5.3 ± 0.6) ∙ 10–4 s–1.

下载 (189KB)
索引源数据
6. Fig. 5. Effect of complex 1 on the fluorescence spectra of BSA. Conditions: initial concentrations of the complex 1 - 0; 0.5 ‧ 10–6; 1 ‧ 10–6; 1.5 ‧ 10–6; 2 ‧ 10–6; 2.47 ‧ 10–6; 2.95 ‧ 10–6; 3.43 ‧ 10–6; 3.91 ‧ 10–6; 4.38 ‧ 10–6; 4.86 ∙ 10–6 M, BSA –1 ∙ 10–6 M, lex = 290 nm, 0.05 M Tris-HCl buffer pH 7.0, temperature – 23 °C. The inset shows the Stern–Volmer curve of the BSA–complex 1 system.

下载 (150KB)
索引源数据

注意

Х Международная конференция им. В.В. Воеводского “Физика и химия элементарных химических про­цессов” (сентябрь 2022, Новосибирск, Россия).


版权所有 © Russian Academy of Sciences, 2024

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».