Preparation of Ficin Complexes with Carboxymethylchitosan and  N -(2-Hydroxy)propyl-3-Trimethyl Ammonium Chitosan and the Study of Their Structural Features

N. V. Malykhina; Малыхина Н. В.; S. S. Olshannikova; Ольшанникова С. С.; M. G. Holyavka; Холявка М. Г.; A. V. Sorokin; Сорокин А. В.; M. S. Lavlinskaya; Лавлинская М. С.; V. G. Artyukhov; Артюхов В. Г.; D. A. Faizullin; Файзуллин Д. А.; Yu. F. Zuev; Зуев Ю. Ф.

doi:10.31857/S0132342322060173

Получение комплексов фицина с карбоксиметилхитозаном и N-(2-гидрокси)пропил-3-триметиламмонийхитозаном и изучение их структурных особенностей

Авторы: Малыхина Н.В.¹, Ольшанникова С.С.¹, Холявка М.Г.¹^,2, Сорокин А.В.¹^,2, Лавлинская М.С.¹^,2, Артюхов В.Г.¹, Файзуллин Д.А.³, Зуев Ю.Ф.³
Учреждения:
1. Воронежский государственный университет
2. Севастопольский государственный университет
3. Казанский институт биохимии и биофизики, Федеральный исследовательский центр “Казанский научный центр” РАН
Выпуск: Том 49, № 1 (2023)
Страницы: 93-104
Раздел: Статьи
URL: https://ogarev-online.ru/0132-3423/article/view/145871
DOI: https://doi.org/10.31857/S0132342322060173
EDN: https://elibrary.ru/FSCCFU
ID: 145871

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Синтезированы производные хитозана – карбоксиметилхитозан и N-(2-гидрокси)пропил-3-триметиламмонийхитозан с молекулярными массами 200, 350 и 600 кДа. Получены комплексы фицина с хитозаном и его названными производными, зарегистрированы ИК-спектры хитозана, карбоксиметилхитозана и N-(2-гидрокси)пропил-3-триметиламмонийхитозана и их комплексов с фицином. Анализ спектров подтвердил образование конъюгатов между макромолекулами полисахаридов и фицина. Оптимальное соотношение содержания белка (0.7 мг/г носителя) и удельной активности (1590 ед./мг белка) выявлено при образовании комплекса фицина с N-(2-гидрокси)пропил-3-триметиламмонийхитозаном с молекулярной массой 350 кДа. Эффективность комплексообразования фицина (по удельной каталитической активности) с N-(2-гидрокси)пропил-3-триметиламмонийхитозаном (350 кДа) превышает таковую для хитозана (350 кДа) и карбоксиметилхитозана (350 кДа) в 2.4 и 9.8 раз соответственно. Методом молекулярного докинга изучены типы взаимодействий, энергии первого связывания, аминокислотный состав поверхностей фицина, которые в процессе комплексообразования взаимодействуют с носителем. Установлено, что связи и взаимодействия с хитозаном и его производными образуются в том числе с участием аминокислотных остатков, расположенных вблизи активного центра фицина (Cys25 и His162), что объясняет изменение протеолитической активности полученных комплексов. Комплексы фицина с N-(2-гидрокси)пропил-3-триметиламмонийхитозаном растворимы в широком диапазоне рН среды и поэтому могут оказаться более перспективными, чем его комплексы с хитозаном, при разработке медицинских препаратов и биокатализаторов для пищевой, пивоваренной и кожевенной промышленности.

Ключевые слова

карбоксиметилхитозан, N-(2-гидрокси)пропил-3-триметиламмонийхитозан, фицин, комплексообразование

Список литературы

Holyavka M., Faizullin D., Koroleva V., Olshannikova S., Zakhartchenko N., Zuev Yu., Kondratyev M., Zakharova E., Artyukhov V. // Int. J. Biol. Macromol. 2021. V. 180. P. 161–176. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2021.03.016
Holyavka M.G., Kayumov A.R., Baydamshina D.R., Koroleva V.A., Trizna E.Y., Trushin M.V., Artyukhov V.G. // Int. J. Biol. Macromol. 2018. V. 115. P. 829–834. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.04.107
Wingard L.B., Berezin I.V., Klyosov A.A. // Enzyme Engineering. Future Directions. New York: Plenum Press, 1980. XIV, 522 p. https://doi.org/10.1007/978-1-4684-3719-5
Efremenko E.N., Lozinsky V.I., Sergeeva V.S., Plieva F.M., Makhlis T.A., Kazankov G.M., Gladilin A.K., Varfolomeyev S.D. // J. Biochem. Biophys. Methods. 2002. V. 51. P. 195–201. https://doi.org/10.1016/S0165-022X(01)00135-X
Efremenko E., Peregudov A., Kildeeva N., Perminov P., Varfolomeyev S. // Biocatalysis and Biotransformation. 2005. V. 23. P. 103–108. https://doi.org/10.1080/10242420500132474
Muronetz V.I., Zhang N.X., Bulatnikov I.G., Wang C.-C. // FEBS Lett. 1998. V. 426. P. 107–110. https://doi.org/10.1016/S0014-5793(98)00319-6
Siar E.-H., Zaak H., Kornecki J.F., Zidoune M.N., Barbosa O., Fernandez-Lafuente R. // Process Biochem. 2017. V. 58. P. 98–104. https://doi.org/10.1016/j.procbio.2017.04.009
Siar E.-H., Morellon-Sterling R., Zidoune M.N., Fernandez-Lafuente R. // Int. J. Biol. Macromol. 2020. V. 144. P. 419–426. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.12.140
Hayashi T., Hyon S.-H., Cha W.-I., Ikada Y. // Polym. J. 1993. V. 25. P. 489–497. https://doi.org/10.1295/polymj.25.489
Pan Y., Pang Y., Shi Y., Zheng W., Long Y., Huang Y., Zheng H. // Microchim. Acta. 2019. V. 186. P. 213. https://doi.org/10.1007/s00604-019-3331-y
Kulikov S.N., Tikhonov V.E., Bezrodnykh E.A., Lopatin S.A., Varlamov V.P. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2015. V. 41. P. 57–62. https://doi.org/10.1134/S1068162015010100
Akpan E.I., Gbenebor O.P., Adeosun S.O., Cletus O. // In Handbook of Chitin and Chitosan. Chapter 5 / Eds. Gopi S., Thomas S., Pius Anitha. Elsevier, 2020. P. 131–164. https://doi.org/10.1016/b978-0-12-817970-3.00005-5
Gregorio C. // Environ. Chem. Lett. 2019. V. 17. P. 1623–1643. https://doi.org/10.1007/s10311-019-00901-0
Prashanth K.V.H., Tharanathan R.N. // Trends in Food Science & Technology. 2007. V. 18. P. 117–131. https://doi.org/10.1016/j.tifs.2006.10.022
Xu I., Du I., Huang R., Gao L. // Biomaterials. 2003. V. 24. P. 5015–5022. https://doi.org/10.1016/s0142-9612(03)00408-3
Trott O., Olson A.J. // J. Comput. Chem. 2010. V. 31. P. 455–461. https://doi.org/10.1002/jcc.21334
Barth A. // Biochim. Biophys. Acta. 2007. V. 1767. P. 1073–1101. https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2007.06.004
Byler D.M., Susi H. // Biopolymers. 1986. V. 25. P. 469–487. https://doi.org/10.1002/bip.360250307
Wang Q.Z., Chen X.G., Liu N., Wang S.X., Liu C.S., Meng X.H., Liu C.G. // Carbohydrate Polymers. 2006. V. 65. P. 194–201. https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2006.01.001
Mazancova P., Némethova V., Treľova D., Klescíkova L., Lacik I., Razga F. // Carbohydr. Polym. 2018. V. 192. P. 104–110. https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2018.03.030
Wolpert M., Hellwig P. // Spectrochim. Acta Part A: Mol. Biomol. Spectroscopy. 2006. V. 64. P. 987–1001. https://doi.org/10.1016/j.saa.2005.08.025
Yang Y., Xing R., Liu S., Qin Y., Li K., Yu H., Li P. // Carbohydr. Polym. 2019. V. 205. P. 194–201. https://doi.org/10.1016/j.carbpol.2018.10.101
Wang C., Fan J., Xu R., Zhang L., Zhong S., Wang W., Yu D. // J. Mater. Sci. 2019. V. 54. P. 12522–12532. https://doi.org/10.1007/s10853-019-03824-x
Шкутина И.В., Стоянова О.Ф., Селеменев В.Ф., Меркулова Ю.Д. // Сорбционные и хроматографические процессы. 2004. Т. 4. № 4. С. 422–427.
Шкутина И.В., Стоянова О.Ф., Лунина В.В. // Сорбционные и хроматографические процессы. 2009. Т. 9. № 2. С. 247–253.
Chen S.C., Wu Y.C., Mi F.L., Lin Y.H., Yu L.C., Sung H.W. // J. Control. Release. 2004. V. 96. P. 285–300.
Gorshkova M., Volkova I., Alekseeva S., Molotkova N., Skorikova E., Izumrudov V. // Polymer Science Series A. 2011. V. 53. P. 57–66. https://doi.org/10.1134/S0965545X11010019
Abdullatypov A.V., Kondratyev M.S., Holyavka M.G., Artyukhov V.G. // Biophysics. 2016. V. 61. P. 565–571. https://doi.org/10.1134/S0006350916040023
Lowry O.H., Rosebrough N.J., Faar A.L., Randall R.J. // J. Biol. Chem. 1951. V. 193. P. 265–275.
Artyukhov V.G., Kovaleva T.A., Kholyavka M.G., Bityutskaya L.A., Grechkina M.V. // Appl. Biochem. Microbial. 2010. V. 46. P. 422–427. https://doi.org/10.1134/S0003683810040034
Sabirova A.R., Rudakova N.L., Balaban N.P., Ilyinskaya O.N., Demidyuk I.V., Kostrov S.V., Rudenskaya G.N., Sharipova M.R. // FEBS Lett. 2010. V. 584. P. 4419–4425. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2010.09.049
Charney J., Tomarelly R.M. // J. Biol. Chem. 1947. V. 171. P. 501–505.
Coelho D.F., Saturnino T.P., Fernandes F.F., Mazzola P.G., Silveira E., Tambourgi E.B. // Biomed. Res. Int. 2016. P. 8409183. https://doi.org/10.1155/2016/8409183