Three-Dimensional Structure of Fab Fragment of Monoclonal Antibody LNKB-2 Complexed with Antigenic Nonaptide from Human Interleukin-2

E. A. Goryacheva; Горячева Е. А.; I. V. Artemyev; Артемьев И. В.; N. V. Pletnevа; Плетнева Н. В.; V. Z. Pletnev; Плетнев В. З.

doi:10.31857/S0132342323010098

Пространственная структура комплекса Fab-фрагмента моноклонального антитела LNKB-2 с антигенным нонапептидом интерлейкина-2 человека

Авторы: Горячева Е.А.¹, Артемьев И.В.¹, Плетнева Н.В.¹, Плетнев В.З.¹
Учреждения:
1. ФГБУН “Институт биоорганической химии им. М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН,
Выпуск: Том 49, № 3 (2023)
Страницы: 285-290
Раздел: Статьи
URL: https://ogarev-online.ru/0132-3423/article/view/139151
DOI: https://doi.org/10.31857/S0132342323010098
EDN: https://elibrary.ru/GFDHZS
ID: 139151

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Рентгеноструктурным методом при разрешении 2.6 Å установлена пространственная структура антигенсвязывающего фрагмента (Fab) моноклонального антитела LNKB-2 в комплексе с синтетическим антигенным нонапептидом интерлейкина-2 человека (IL-2; Lys-Pro-Leu-Glu-Glu-Val-Leu-Asn-Leu-O) в кристаллической пространственной группе P2₁2₁2₁. Пептид принимает несколько искаженную α-спиральную конформацию, близкую к таковой фрагмента 64–72 антигена IL-2. Четыре из шести гипервариабельных петель антигенсвязывающего сайта Fab-фрагмента участвуют в связывании нонапептида посредством водородных связей, солевых мостиков и гидрофобных взаимодействий, причем важную роль в распознавании антигена играют остатки Tyr антитела.

Ключевые слова

моноклональное антитело, Fab-фрагмент, антиген интерлейкина-2, пространственная структура, рентгеноструктурный анализ

Список литературы

Sela-Culang I., Kunik V., Ofran Y. // Front. Immunol. 2013. V. 4. P. 302. https://doi.org/10.3389/fimmu.2013.00302
Burkovitz A., Leiderman O., Sela-Culang I., Byk G., Ofran Y. // J. Immunol. 2013. V. 190. P. 2327–2334. https://doi.org/10.4049/jimmunol.1200757
Kapingidza A.B., Kowal K., Chruszcz M. // Subcell. Biochem. 2020. V. 94. P. 465–497. https://doi.org/10.1007/978-3-030-41769-7_19
King M.T., Brooks C.L. // Methods Mol. Biol. 2018. V. 1785. P. 13–27. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-7841-0_2
Smith K.A. // Science. 1988. V. 240. P. 1169–1176. https://doi.org/10.1126/science.3131876
Smith K.A. // Curr. Opin. Immunol. 1992. V. 4. P. 271–276. https://doi.org/10.1016/0952-7915(92)90076-q
Lunev V.E., Lukin Yu.V., Kazannykh N.V., Belyaev S.V., Zubov V.P., Nesmeyanov V.A. // Biomed. Sci. 1990. V. 1. P. 68–72.
Фокин A.В., Афонин П.В., Михайлова И.Ю., Цыганник И.Н., Мареева Т.Ю., Несмеянов B.А., Пэнгборн В., Ли Н., Дюэкс В., Сижак Е., Плетнев В.З. // Биоорг. химия. 2000. Т. 26. С. 571–578. [Fokin A.V., Afonin P.V., Mikhailova I.Yu., Tsygannik I.N., Mareeva T.Yu., Nesmeyanov V.A., Pangborn W., Lee N., Duax W., Ciszak E., Pletnev V.Z. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2000. V. 39. P. 512–519.] https://doi.org/10.1007/BF02758622
Плетнев В.З., Горячева Е.А., Цыганник И.Н., Несмеянов В.А., Плетнев С.В., Пэнгборн В., Дюэкс В. // Биоорг. химия. 2004. Т. 30. С. 466–469. [Pletnev V.Z., Goryacheva E.A., Tsygannik I.N., Nesmeyanov V.A., Pletnev S.V., Pangborn W., Daux W. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2004. V. 30. P. 417–420.] https://doi.org/10.1023/b:rubi.0000043783.73562.ef
Afonin P.V., Fokin A.V., Tsygannik I.N., Mikhailova I.Yu., Onoprienko L.V., Mikhaleva I.I., Ivanov V.T., Mareeva T.Yu., Nesmeyanov V.A., Li N., Pangborn W.A., Duax W.L., Pletnev V.Z. // Protein Sci. 2001. V. 10. P. 1514–1521. https://doi.org/10.1110/ps.3101
Kabat E.A., Wu T.T., Perry H.M., Gottesman K.S., Foeller C. // Sequences of Proteins of Immunological Interest, 5th ed. U.S. Department of Health and Human Services, Public Health Service, National Institutes of Health, Bethesda, 1991.
Оноприенко Л.В., Михалева И.И., Иванов В.Т., Войтенков Б.О., Окулов В.Б. // Биоорг. химия. 1996. Т. 22. С. 180–190. [Onoprienko L.V., Mikhaleva I.I., Ivanov V.T., Voitenkov B.O., Okulov V.B. // Russ. J. Bioorg. Chem. 1996. V. 22. P. 156–165.]
Vagin A., Teplyakov A. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2010. V. 66. P. 22–25. https://doi.org/10.1107/S0907444909042589
Murshudov G.N., Skubák P., Lebedev A.A., Pannu N.S., Steiner R.A., Nicholls R.A., Winn M.D., Long F., Vagin A.A. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2011. V. 67. P. 355–367. https://doi.org/10.1107/S0907444911001314
Emsley P., Lohkamp B., Scott W.G., Cowtan K. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2010. V. 66. P. 486–501. https://doi.org/10.1107/S0907444910007493