Application of the bacterial C-DAG system to analyze the ability of amyloids to seed protein aggregation in vitro

Мұқаба

Дәйексөз келтіру

Толық мәтін

Ашық рұқсат Ашық рұқсат
Рұқсат жабық Рұқсат берілді
Рұқсат жабық Тек жазылушылар үшін

Аннотация

The search for new amyloid proteins, as well as the study of their properties, is an actual task, which can be solved by a number of different model systems. One of the most popular is the C-DAG approach. It is based on the analysis of aggregation of the investigated proteins on the surface of Escherichia coli cells. According to the original protocol, it can be used to demonstrate one of the characteristic properties of amyloids: the ability to bind the amyloid-specific dye Congo red and demonstrate apple-green birefringence. In addition, the C-DAG technique allows one to analyze the morphology of aggregates and their resistance to detergents. In this work, we tested using Sup35NM as an example whether aggregates on the surface of bacterial cells can act as inducers of aggregation of the corresponding protein.

Негізгі сөздер

Толық мәтін

Рұқсат жабық

Авторлар туралы

N. Trubitsina

Saint Petersburg State University

Email: s.bondarev@spbu.ru

Department of Genetics and Biotechnology

Ресей, 1199034, Saint Petersburg

O. Zemlyanko

Saint Petersburg State University

Email: stanislavspbgu@gmail.com

Department of Genetics and Biotechnology, Laboratory of Amyloid Biology

Ресей, 1199034, Saint Petersburg

G. Zhouravleva

Saint Petersburg State University

Email: s.bondarev@spbu.ru

Department of Genetics and Biotechnology, Laboratory of Amyloid Biology

Ресей, 1199034, Saint Petersburg

S. Bondarev

Saint Petersburg State University

Хат алмасуға жауапты Автор.
Email: stanislavspbgu@gmail.com

Department of Genetics and Biotechnology, Laboratory of Amyloid Biology

Ресей, 1199034, Saint Petersburg

Әдебиет тізімі

  1. Матиив А. Б., Трубицина Н. П., Матвеенко А. Г., Барбитов Ю. А., Журавлева Г. А., Бондарев С. А. Амилоидные и амилоидоподобные агрегаты: многообразие и кризис термина // Биохимия. 2020. Т. 85. № 9. С. 1213–1239.
  2. Matiiv A. B., Trubitsina N. P., Matveenko A. G., Barbitoff Y. A., Zhouravleva G. A., Bondarev S. A. Amyloid and amyloid-like aggregates: diversity and the term crisis // Biochemistry (Moscow). 2020. V. 85. P. 1011–1034.
  3. Allen K. D., Wegrzyn R. D., Chernova T. A., Müller S., Newnam G. P., Winslett P. A., Wittich K. B., Wilkinson K. D., Chernoff Y. O. Hsp70 chaperones as modulators of prion life cycle: novel effects of Ssa and Ssb on the Saccharomyces cerevisiae prion [PSI+] // Genetics. 2005. V. 169. P. 1227–1242.
  4. Belousov M. V., Bondarev S. A., Kosolapova A. O., Antonets K. S., Sulatskaya A. I., Sulatsky M. I., Zhouravleva G. A., Kuznetsova I. M., Turoverov K. K., Nizhnikov A. A. M60-like metalloprotease domain of the Escherichia coli YghJ protein forms amyloid fibrils. // PLoS One. 2018. V. 13. Art. e0191317.
  5. Chen B., Newnam G. P., Chernoff Y. O. Prion species barrier between the closely related yeast proteins is detected despite coaggregation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. V. 104. P. 2791–2796.
  6. Chiti F., Dobson C. M. Protein misfolding, amyloid formation, and human disease: a summary of progress over the last decade // Annu. Rev. Biochem. 2017. V. 86. P. 27–68.
  7. Glover J. R., Kowal A. S., Schirmer E. C., Patino M. M., Liu J. J., Lindquist S. Self-seeded fibers formed by Sup35, the protein determinant of [PSI+], a heritable prion-like factor of S. cerevisiae // Cell. 1997. V. 89. P. 811–819.
  8. Kachkin D. V., Volkov K.V, Sopova J.V, Bobylev A. G., Fedotov S. A., Inge-Vechtomov S.G., Galzitskaya O. V., Chernoff Y. O., Rubel A. A., Aksenova A. Y. Human RAD51 protein forms amyloid-like aggregates in vitro // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. Art. 11657.
  9. Kosolapova A. O., Belousov M. V., Sulatskaya A. I., Belousova M. V., Sulatsky M. I., Antonets K. S., Volkov K. V., Lykholay A. N., Shtark O. Y., Vasileva E. N., Zhukov V. A., Ivanova A. N., Zykin P. A., Kuznetsova I. M., Turoverov K. K., Tikhonovich I. A., Nizhnikov A. A. Two novel amyloid proteins, RopA and RopB, from the root nodule bacterium Rhizobium leguminosarum // Biomolecules. 2019. V. 9. Art. 694.
  10. Ryzhova T. A., Sopova J. V., Zadorsky S. P., Siniukova V. A., Sergeeva A. V., Galkina S. A., Nizhnikov A. A., Shenfeld A. A., Volkov K. V., Galkin A. P. Screening for amyloid proteins in the yeast proteome // Curr. Genet. 2018. V. 64. P. 469–478.
  11. Sant’Anna R., Fernández M. R., Batlle C., Navarro S., de Groot N. S., Serpell L., Ventura S. Characterization of amyloid cores in prion domains // Sci. Rep. 2016. V. 6. Art. 34274.
  12. Serio T. R., Lindquist S. L. [PSI+]: an epigenetic modulator of translation termination efficiency // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 1999. V. 15. P. 661–703.
  13. Sivanathan V., Hochschild A. Generating extracellular amyloid aggregates using E. coli cells // Genes Dev. 2012. V. 26. P. 2659–2667.
  14. Sivanathan V., Hochschild A. A bacterial export system for generating extracellular amyloid aggregates // Nat. Protoc. 2013. V. 8. P. 1381–1390.
  15. Sopova J. V., Koshel E. I., Belashova T. A., Zadorsky S. P., Sergeeva A. V., Siniukova V. A., Shenfeld A. A., Velizhanina M. E., Volkov K. V., Nizhnikov A. A., Kachkin D. V., Gaginskaya E. R., Galkin A. P. RNA-binding protein FXR1 is presented in rat brain in amyloid form // Sci. Rep. 2019. V. 9. Art. 18983.
  16. Taglialegna A., Matilla-Cuenca L., Dorado-Morales P., Navarro S., Ventura S., Garnett J. A., Lasa I., Valle J. The biofilm-associated surface protein Esp of Enterococcus faecalis forms amyloid-like fibers // NPJ Biofilms Microbiomes. 2020. V. 6. P. 15. https://doi.org/10.1038/s41522-020-0125-2
  17. Vaneyck J., Segers-Nolten I., Broersen K., Claessens M. M.A.E. Cross-seeding of alpha-synuclein aggregation by amyloid fibrils of food proteins // J. Biol. Chem. 2021. V. 296. Art. 100358.
  18. Willbold D., Strodel B., Schröder G. F., Hoyer W., Heise H. Amyloid-type protein aggregation and prion-like properties of amyloids // Chem. Rev. 2021. V. 121. P. 8285–8307.

Қосымша файлдар

Қосымша файлдар
Әрекет
1. JATS XML
2. Figure. Bacterial cells with Sup35NM fibrils accelerate the aggregation of Sup35NM protein in vitro. ∅ ‒ spontaneous aggregation of Sup35NM. “NS” ‒ no significant differences; * ‒ p-value < 0.05 (Wilcoxon test).

Жүктеу (19KB)

© Russian Academy of Sciences, 2024

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».