Лизосомные болезни накопления. Гликопротеинозы (олигосахаридозы)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Представлены эпидемиология, клиническая, биохимическая и молекулярно-генетическая характеристика олигосахаридозов — группы редких аутосомно-рецессивных лизосомных болезней накопления, в которые наряду с сиалидозом входят маннозидозы, фукозидоз, аспартилглюкозаминурия и недостаточность α-N-ацетилгалактозаминидазы. Все эти заболевания обусловлены нарушением катаболизма гликопротеинов и избыточным накоплением в лизосомах различных типов олигосахаридов. Клинически они характеризуются прогрессирующими нервно-психическими расстройствами в сочетании с мягким Гурлер-подобным фенотипом. Два генетически гетерогенных варианта альфа- и бета-маннозидоза обусловлены мутациями в генах MAN2B1 и MANBA соответственно и наследственной недостаточностью двух родственных α- и β-маннозидаз. Причиной развития фукозидоза являются инактивирующие мутации в гене FUCA1, приводящие к недостаточности лизосомной α-L-фукозидазы и накоплению фукогликопротеинов и фукогликолипидов. Патогенез аспартилглюкозаминурии связан с нарушением катаболизма аспартилглюкозамина и его накоплением в лизосомах клеток печени, селезенки, щитовидной железы, почек и головного мозга. Причина недостаточности α-N-ацетилгалактозаминидазы — мутации в гене NAGA и накопление в лизосомах нерасщепленных гликоконьюгатов. Приведено описание существующих экспериментальных моделей и обсуждается их роль в изучении патогенеза этих тяжелых лизосомных болезней и разработке различных терапевтических подходов. Наиболее успешной для лечения альфа-маннозидоза оказалась ферментная заместительная терапия c использованием рекомбинантного фермента — велманазы альфа, которая уже прошла III фазу клинических испытаний и используется в клинической практике. Патогенетических методов лечения других обсуждаемых здесь олигосахаридозов не описано, хотя преклинические испытания показали перспективность трансплантации гемопоэтических стволовых клеток и генной терапии для лечения β-маннозидоза и аспартилглюкозаминурии соответственно.

Об авторах

Виктория Николаевна Горбунова

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: vngor@mail.ru

д-р биол. наук, профессор кафедры медицинской генетики

Россия, Санкт-Петербург

Наталья Валерьевна Бучинская

Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет; Диагностический центр (медико-генетический)

Email: nbuchinskaia@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-2335-3023
SPIN-код: 4820-4246

канд. мед. наук, врач-педиатр, врач-генетик консультативного отделения, СПб ГБУЗ «Диагностический центр (медико-генетический)»; ассистент кафедры госпитальной педиатрии, ФГБОУ ВО «Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет» Минздрава России

Россия, Санкт-Петербург; Санкт-Петербург

Анастасия Олеговна Вечкасова

Диагностический центр (медико-генетический)

Email: vechkasova.nastia@mail.ru
ORCID iD: 0009-0004-8775-9630
SPIN-код: 2642-3514

врач-генетик консультативного отделения

Россия, Санкт-Петербург

Список литературы

  1. Аванесян Р.И., Авдеева Т.Г., Алексеева Е.И., и др. Педиатрия: Национальное руководство. Т. 1. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2009.
  2. Горбунова В.Н. Наследственные болезни обмена. Лизосомные болезни накопления // Педиатр. 2021. Т. 12, № 2. С. 73–83. doi: 10.17816/PED12273-83 EDN: LTJHVN
  3. Горбунова В.Н., Бучинская Н.В., Вечкасова А.О. Лизосомные болезни накопления. Муколипидозы // Педиатр. 2024. Т. 15, № 5. С. 81–98. doi: 10.17816/PED15581-98
  4. Семячкина А.Н., Николаева Е.А. Оценка эффективности лечения препаратом велманаза-альфа больных с альфа-маннозидозом // Поликлиника. Орфанные болезни. 2023. № 1. С. 52–56.
  5. Семячкина А.Н., Николаева Е.А., Воскобоева Е.Ю., и др. Альфа-маннозидоз у детей: анализ собственных наблюдений, возможности лечения // Российский вестник перинатологии и педиатрии. 2020. Т. 65, № 4. С. 142–149. doi: 10.21508/1027-4065-2020-65-4-142-149 EDN: JCTRSK
  6. Alkhayat A.H., Kraemer S.A., Leipprandt J.R., et al. Human beta-mannosidase cDNA characterization and first identification of a mutation associated with human beta-mannosidosis // Hum Mol Genet. 1998. Vol. 7, N 1. P. 75–83. doi: 10.1093/hmg/7.1.75
  7. Arvio M., Mononen I. Aspartylglycosaminuria: a review // Orphanet J Rare Dis. 2016. Vol. 11, N 1. ID 162. doi: 10.1186/s13023-016-0544-6
  8. Arvio M., Sauna-Aho O., Peippo M. Bone marrow transplantation for aspartylglucosaminuria: follow-up study of transplanted and non-transplanted patients // J Pediatr. 2001. Vol. 138, N 2. P. 288–290. doi: 10.1067/mpd.2001.110119
  9. Arvio P., Arvio M., Kero M., et al. Overgrowth of oral mucosa and facial skin, a novel feature of aspartylglucosaminuria // J Med Genet. 1999. Vol. 36, N 5. P. 398–404.
  10. Aula P., Rapola J., von Koskull H., Ammala P. Prenatal diagnosis and fetal pathology of aspartylglucosaminuria // Am J Med Genet. 1984. Vol. 19, N 2. P. 359–367. doi: 10.1002/ajmg.1320190218
  11. Autio S. Aspartylglucosaminuria (AGU). В кн.: Population structure and genetic disorders / A.W. Eriksson, H.R. Forsius, H.R. Nevanlinna, et al editors. New York: Academic Press, 1980. P. 577–582.
  12. Bach G., Kohn G., Lasch E.E., et al. A new variant of mannosidosis with increased residual enzymatic activity and mild clinical manifestation // Pediatr Res. 1978. Vol. 12. P. 1010–1015. doi: 10.1203/00006450-197810000-00012
  13. Bakker H.D., de Sonnaville M.-L.C.S., Vreken P., et al. Human alpha-N-acetylgalactosaminidase (alpha-NAGA) deficiency: no association with neuroaxonal dystrophy? // Eur J Hum Genet. 2001. Vol. 9. P. 91–96. doi: 10.1038/sj.ejhg.5200598
  14. Bedilu R., Nummy K.A., Cooper A., et al. Variable clinical presentation of lysosomal beta-mannosidosis in patients with null mutations // Mol Genet Metab. 2002. Vol. 77, N 4. P. 282–290. doi: 10.1016/s1096-7192(02)00172-5
  15. Berg T., Riise H.M.F., Hansen G.M., et al. Spectrum of mutations in alpha-mannosidosis // Am J Hum Genet. 1999. Vol. 64, N 1. P. 77–88. doi: 10.1086/302183
  16. Berg T., Tollersrud O.K., Walkley S.U., et al. Purification of feline lysosomal alpha-mannosidase, determination of its cDNA sequence and identification of a mutation causing alpha-mannosidosis in Persian cats // Biochem J. 1997. Vol. 328, N 3. P. 863–870. doi: 10.1042/bj3280863
  17. Blanz J., Stroobants S., Lullmann-Rauch R., et al. Reversal of peripheral and central neural storage and ataxia after recombinant enzyme replacement therapy in alpha-mannosidosis mice // Hum Mol Genet. 2008. Vol. 17, N 22. P. 3437–3445. doi: 10.1093/hmg/ddn237
  18. Bolfa P., Wang P., Nair R., et al. Hereditary β-mannosidosis in a dog: Clinicopathological and molecular genetic characterization // Mol Genet Metab. 2019. Vol. 128, N 1–2. P. 137–143. doi: 10.1016/j.ymgme.2019.08.002
  19. Borgwardt L., Guffon N., Amraoui Y., et al. Efficacy and safety of Velmanase alfa in the treatment of patients with alpha-mannosidosis: results from the core and extension phase analysis of a phase III multicentre, double-blind, randomised, placebo-controlled trial // J Inherit Metab Dis. 2018. Vol. 41, N 6. P. 1215–1223. doi: 10.1007/s10545-018-0185-0
  20. Carlsen R.B., Pierce J.G. Purification and properties of an alpha-L-fucosidase from rat epididymis // J Biol Chem. 1972. Vol. 247, N 1. P. 23–32. doi: 10.1016/S0021-9258(19)45753-0
  21. Carritt B., King J., Welsh H.M. Gene order and localization of enzyme loci on the short arm of chromosome 1 // Ann Hum Genet. 1982. Vol. 46, N 4. P. 329–335. doi: 10.1111/j.1469-1809.1982.tb01583.x
  22. Ceccarini M.R., Codini M., Conte C., et al. Alpha-mannosidosis: therapeutic strategies// Int J Mol Sci. 2018. Vol. 19, N 5. ID 1500. doi: 10.3390/ijms19051500
  23. Chen X., Snanoudj-Verber S., Pollard L., et al. Pre-clinical gene therapy with AAV9/AGA in aspartylglucosaminuria mice provides evidence for clinical translation // Mol Ther. 2021. Vol. 29, N 3. P. 989–1000. doi: 10.1016/j.ymthe.2020.11.012
  24. Chitayat D., Nakagawa S., Marion R.W., et al. Aspartylglucosaminuria in a Puerto Rican family: additional features of a panethnic disorder // Am J Med Genet. 1988. Vol. 31, N 3. P. 527–532. doi: 10.1002/ajmg.1320310307
  25. Corney G., Fisher R.A.F., Cook P.J.L., et al. Linkage between alpha-fucosidase and the Rhesus blood group // Ann Hum Genet. 1977. Vol. 40, N 4. P. 403–405.
  26. Coucke P., Mangelschots K., Speleman F., et al. Assignment of the fucosidase pseudogene FUCA1P to chromosome region 2q31-q32 // Cytogenet Cell Genet. 1991. Vol. 57, N 2–3. P. 120–122. doi: 10.1159/000133129
  27. Darby J.K., Willems P.G., Nakashima P., et al. Restriction analysis of the structural alpha-L-fucosidase gene and its linkage to fucosidosis // Am J Hum Genet. 1988. Vol. 43, N 5. P. 749–755.
  28. de Groot P.G., Westerveld A., Meera Khan P., Tager J.M. Localization of a gene for human alpha-galactosidase B (= N-acetyl-alpha-D-galactosaminidase) on chromosome 22 // Hum Genet. 1978. Vol. 44. P. 305–312. doi: 10.1007/BF00394295
  29. de Jong J., van den Berg C., Wijburg H., et al. Alpha-N-acetylgalactosaminidase deficiency with mild clinical manifestations and difficult biochemical diagnosis // J Pediatr. 1994. Vol. 125, N 3. P. 385–391. doi: 10.1016/S0022-3476(05)83281-0
  30. Desnick R.J., Schindler D. Alpha-N-acetylgalactosaminidase deficiency: Schindler disease. В кн.: The metabolic and molecular bases of inherited disease. Vol. III. 8th ed. / C.R. Scriver, A.L. Beaudet, W.S. Sly, D. Valle, editors. New York: McGraw-Hill, 2001.
  31. Dunder U., Valtonen P., Kelo E., Mononen I. Early initiation of enzyme replacement therapy improves metabolic correction in the brain tissue of aspartylglycosaminuria mice // J Inherit Metab Dis. 2010. Vol. 33, N 5. P. 611–617. doi: 10.1007/s10545-010-9158-7
  32. Fisher K.J., Aronson N.N. Characterization of the mutation responsible for aspartylglucosaminuria in three Finnish patients: amino acid substitution cys163-to-ser abolishes the activity of lysosomal glycosylasparaginase and its conversion into subunits // J Biol Chem. 1991. Vol. 266, N 18. P. 12105–12113. doi: 10.1016/S0021-9258(18)99071-X
  33. Fisher K.J., Tollersrud O.K., Aronson N.N. Cloning and sequence analysis of a cDNA for human glycosylasparaginase: a single gene encodes the subunits of this lysosomal amidase // FEBS Lett. 1990. Vol. 269, N 2. P. 440–444. doi: 10.1016/0014-5793(90)81211-6
  34. Fowler M.L., Nakai H., Byers M.G., et al. Chromosome 1 localization of the human alpha-L-fucosidase strructural gene with a homologous site on chromosome 2 // Cytogenet Cell Genet. 1986. Vol. 43, N 1–2. P. 103–108. doi: 10.1159/000132304
  35. Geurts van Kessel A.H.M., Westerveld A., de Groot P.G., et al. Regional localization of the genes coding for human ACO2, ARSA, and NAGA on chromosome 22 // Cytogenet Cell Genet. 1980. Vol. 28, N 3. P. 169–172. doi: 10.1159/000131527
  36. Goodspeed K., Chen X., Tchan M. Aspartylglucosaminuria. В кн.: GeneReviews / M.P. Adam, J. Feldman, G.M. Mirzaa, et al editors. Seattle (WA): University of Washington, Seattle. P. 1993–2024.
  37. Goodspeed K., Feng C., Laine M., Lund T.C. Aspartylglucosaminuria: Clinical presentation and potential therapies // J Child Neurol. 2021. Vol. 36, N 5. P. 403–414. doi: 10.1177/0883073820980904
  38. Gordon B.A., Rupar C.A., Rip J.W., et al. Aspartylglucosaminuria in a Canadian family // Clin Invest Med. 1998. Vol. 21, N 3. P. 114–123.
  39. Gowda V.K., Nagarajan B., Suryanarayana S.G., Srinivasan V.M. Familial global developmental delay secondary to β-mannosidosis // J Pediatr Neurosci. 2021. Vol. 16, N 2. P. 149–152. doi: 10.4103/jpn.JPN_65_20
  40. Gron K., Aula P., Peltonen L. Linkage of aspartylglucosaminuria (AGU) to marker loci on the long arm of chromosome 4 // Hum Genet. 1990. Vol. 85. P. 233–236. doi: 10.1007/BF00193202
  41. Guffon N., Tylki-Szymanska A., Borgwardt L., et al. Recognition of alpha-mannosidosis in paediatric and adult patients: presentation of a diagnostic algorithm from an international working group // Mol Genet Metab. 2019. Vol. 126, N 4. P. 470–474. doi: 10.1016/j.ymgme.2019.01.024
  42. Hocking J.D., Jolly R.D., Batt R.D. Deficiency of alpha-mannosidase in Angus cattle: an inherited lysosomal storage disease // Biochem J. 1972. Vol. 128, N 1. P. 69–78. doi: 10.1042/bj1280069
  43. Ikonen E., Baumann M., Gron K., et al. Aspartylglucosaminuria: cDNA encoding human aspartylglucosaminidase and the missense mutation causing the disease // EMBO J. 1991. Vol. 10. P. 51–58. doi: 10.1002/j.1460-2075.1991.tb07920.x
  44. Ikonen E., Peltonen L. Mutations causing aspartylglucosaminuria (AGU): a lysosomal accumulation disease // Hum Mutat. 1992. Vol. 1, N 5. P. 361–365. doi: 10.1002/humu.1380010503
  45. Intra J., Perotti M.-E., Pavesi G., Horner D. Comparative and phylogenetic analysis of alpha-L-fucosidase genes // Gene. 2007. Vol. 392, N 1–2. P. 34–46. doi: 10.1016/j.gene.2006.11.002
  46. Isoniemi A., Hietala M., Aula P., et al. Identification of a novel mutation causing aspartylglucosaminuria reveals a mutation hotspot region in the aspartylglucosaminidase gene // Hum Mutat. 1995. Vol. 5, N 4. P. 318–326. doi: 10.1002/humu.1380050408
  47. Johnson K., Dawson G. Molecular defect in processing alpha-fucosidase in fucosidosis // Biochem Biophys Res Commun. 1985. Vol. 133, N 1. P. 90–97. doi: 10.1016/0006-291X(85)91845-5
  48. Jolly R.D., Dittmer K.E., Garrick D.J., et al. β -mannosidosis in German shepherd dogs // Vet Pathol. 2019. Vol. 56, N 5. P. 743–748. doi: 10.1177/0300985819839239
  49. Jones M.Z., Dawson G. Caprine beta-mannosidosis: inherited deficiency of beta-D-mannosidase // J Biol Chem. 1981. Vol. 256, N 10. P. 5185–5188. doi: 10.1016/S0021-9258(19)69384-1
  50. Kaartinen V., Mononen I., Voncken J.W., et al. A mouse model for the human lysosomal disease aspartylglycosaminuria // Nat Med. 1996. Vol. 2. P. 1375–1378. doi: 10.1038/nm1296-1375
  51. Kaneda Y., Hayes H., Uchida T., et al. Regional assignment of five genes on human chromosome 19 // Chromosoma. 1987. Vol. 95. P. 8–12. doi: 10.1007/BF00293835
  52. Kanzaki T., Yokota M., Mizuno N., et al. Novel lysosomal glycoaminoacid storage disease with angiokeratoma corporis diffusum // Lancet. 1989. Vol. 333, N 8643. P. 875–876. doi: 10.1016/S0140-6736(89)92867-5
  53. Keulemans J.L.M., Reuser A.J.J., Kroos M.A., et al. Human alpha-N-acetylgalactosaminidase (alpha-NAGA) deficiency: new mutations and the paradox between genotype and phenotype // J Med Genet. 1996. Vol. 33, N 6. P. 458–464. doi: 10.1136/jmg.33.6.458
  54. Kleijer W.J., Hu P., Thoomes R., et al. Beta-mannosidase deficiency: heterogeneous manifestation in the first female patient and her brother // J Inherit Metab Dis. 1990. Vol. 13, N 6. P. 867–872. doi: 10.1007/BF01800211
  55. Kretz K.A., Cripe D., Carson J.S., et al. Structure and sequence of the human alpha-L-fucosidase gene and pseudogene // Genomics. 1992. Vol. 12, N 2. P. 276–280. doi: 10.1016/0888-7543(92)90374-2
  56. Leipprandt J.R., Kraemer S.A., Haithcock B.E., et al. Caprine beta-mannosidase: sequencing and characterization of the cDNA and identification of the molecular defect of caprine beta-mannosidosis // Genomics. 1996. Vol. 37, N 1. P. 51–56. doi: 10.1006/geno.1996.0519
  57. Liao Y.-F., Lal A., Moremen K.W. Cloning, expression, purification, and characterization of the human broad specificity lysosomal acid alpha-mannosidase // J Biol Chem. 1996. Vol. 271, N 45. P. 28348–28358. doi: 10.1074/jbc.271.45.28348
  58. Lund A.M., Borgwardt L., Cattaneo F., et al. Comprehensive long-term efficacy and safety of recombinant human alpha-mannosidase (velmanase alfa) treatment in patients with alpha-mannosidosis // J Inherit Metab Dis. 2018. Vol. 41, N 6. P. 1225–1233. doi: 10.1007/s10545-018-0175-2
  59. Lund T.C., Miller W.P., Eisengart J.B., et al. Biochemical and clinical response after umbilical cord blood transplant in a boy with early childhood-onset beta-mannosidosis // Mol Genet Genomic Med. 2019. Vol. 7, N 7. ID e00712. doi: 10.1002/mgg3.712
  60. Malachowski J.A., Jones M.Z. Beta-mannosidosis: lesions of the distal peripheral nervous system // Acta Neuropath. 1983. Vol. 61. P. 95–100. doi: 10.1007/BF00697387
  61. Mononen I., Fisher K.J., Kaartinen V., Aronson N.N. Aspartylglycosaminuria: protein chemistry and molecular biology of the most common lysosomal storage disorder of glycoprotein degradation // FASEB J. 1993. Vol. 7, N 13. P. 1247–1256. doi: 10.1096/fasebj.7.13.8405810
  62. Mononen I., Heisterkamp N., Kaartinen V., et al. Aspartylglycosaminuria in the Finnish population: identification of two point mutations in the heavy chain of glycoasparaginase // PNAS. 1991. Vol. 88, N 7. P. 2941–2945. doi: 10.1073/pnas.88.7.2941
  63. Mononen I., Ylikangas P., Mononen T., Savolainen K. Neonatal detection of aspartylglycosaminuria // Lancet. 1994. Vol. 343, N 8908. P. 1297–1298. doi: 10.1016/S0140-6736(94)92187-3
  64. Mynarek M., Tolar J., Albert M.H., et al. Allogeneic hematopoietic SCT for alpha-mannosidosis: an analysis of 17 patients // Bone Marrow Transplant. 2012. Vol. 47, N 3. P. 352–359. doi: 10.1038/bmt.2011.99
  65. Naumchik B.M., Gupta A., Flanagan-Steet H., et al. The role of hematopoietic cell transplant in the glycoprotein diseases // Cells. 2020. Vol. 9, N 6. ID 1411. doi: 10.3390/cells9061411
  66. Nebes V.L., Schmidt M.C. Human lysosomal alpha-mannosidase: isolation and nucleotide sequence of the full-length cDNA // Biochem Biophys Res Commun. 1994. Vol. 200, N 1. P. 239–245. doi: 10.1006/bbrc.1994.1440
  67. Nilssen O., Berg T., Riise H.M.F., et al. Alpha-mannosidosis: functional cloning of the lysosomal alpha-mannosidase cDNA and identification of a mutation in two affected siblings // Hum Mol Genet. 1997. Vol. 6, N 5. P. 717–726. doi: 10.1093/hmg/6.5.717
  68. Occhiodoro T., Beckmann K.R., Morris C.P., Hopwood J.J. Human alpha-L-fucosidase: complete coding sequence from cDNA clones // Biochem Biophys Res Commun. 1989. Vol. 164, N 1. P. 439–445. doi: 10.1016/0006-291X(89)91739-7
  69. Ockerman P.A., Autio S., Norder N.E. Diagnosis of mannosidosis // Lancet. 1973. Vol. 301, N 7796. P. 207–208. doi: 10.1016/S0140-6736(73)90045-7
  70. Oinonen C., Tikkanen R., Rouvinen J., Peltonen L. Three-dimensional structure of human lysosomal aspartylglucosaminidase // Nat Struct Biol. 1995. Vol. 2. P. 1102–1108. doi: 10.1038/nsb1295-1102
  71. Palo J., Mattsson K. Eleven new cases of aspartylglycosaminuria // J Ment Defic Res. 1970. Vol. 14, N 2. P. 168–173. doi: 10.1111/j.1365-2788.1970.tb01111.x
  72. Peltola M., Kyttälä A., Heinonen O., et al. Adenovirus-mediated gene transfer results in decreased lysosomal storage in brain and total correction in liver of aspartylglucosaminuria (AGU) mouse // Gene Ther. 1998. Vol. 5, N 10. P. 1314–1321. doi: 10.1038/sj.gt.3300740
  73. Phillips D., Hennermann J.B., Tylki-Szymanska A., et al. Use of the Bruininks-Oseretsky test of motor proficiency (BOT-2) to Assess efficacy of velmanase alfa as enzyme therapy for alpha-mannosidosis // Mol Genet Metab Rep. 2020. Vol. 23. ID 100586. doi: 10.1016/j.ymgmr.2020.100586
  74. Riise H.M.F., Berg T., Nilssen O., et al. Genomic structure of the human lysosomal alpha-mannosidase gene (MANB) // Genomics. 1997. Vol. 42, N 2. P. 200–207. doi: 10.1006/geno.1997.4668
  75. Riise Stensland H.M.F., Persichetti E., Sorriso C., et al. Identification of two novel beta-mannosidosis-associated sequence variants: biochemical analysis of beta-mannosidase (MANBA) missense mutations // Mol Genet Metab. 2008. Vol. 94, N 4. P. 476–480. doi: 10.1016/j.ymgme.2008.04.010
  76. Rísquez-Cuadro R., Matsumoto R., Ortega-Caballero F., et al. Pharmacological chaperones for the treatment of α-mannosidosis // J Med Chem. 2019. Vol. 62, N 12. P. 5832–5843. doi: 10.1021/acs.jmedchem.9b00153
  77. Roces D.P., Lullmann-Rauch R., Peng J., et al. Efficacy of enzyme replacement therapy in alpha-mannosidosis mice: a preclinical animal study // Hum Mol Genet. 2004. Vol. 13, N 18. P. 1979–1988. doi: 10.1093/hmg/ddh220
  78. Saarela J., Laine M., Oinonen C., et al. Molecular pathogenesis of a disease: structural consequences of aspartylglucosaminuria mutations // Hum Mol Genet. 2001. Vol. 10, N 9. P. 983–995. doi: 10.1093/hmg/10.9.983
  79. Safka B.D., Varga L., Uhrova Meszarosova A., et al. Variant c.2158-2A>G in MANBA is an important and frequent cause of hereditary hearing loss and beta-mannosidosis among the Czech and Slovak Roma population — evidence for a new ethnic-specific variant // Orphanet J Rare Dis. 2020. Vol. 15, N 1. ID 222. doi: 10.1186/s13023-020-01508-3
  80. Sangiorgi S., Mochi M., Beretta M., et al. Genetic and demographic characterization of a population with high incidence of fucosidosis // Hum Hered. 1982. Vol. 32, N 2. P. 100–105. doi: 10.1159/000153267
  81. Santoro L., Zampini L., Padella L., et al. Early biochemical effects of velmanase alfa in a 7-month-old infant with alpha-mannosidosis // JIMD Rep. 2020. Vol. 55, N 1. P. 15–21. doi: 10.1002/jmd2.12144
  82. Sedel F., Friderici K., Nummy K., et al. Atypical Gilles de la Tourette syndrome with beta-mannosidase deficiency // Arch Neurol. 2006. Vol. 63, N 1. P. 129–131. doi: 10.1001/archneur.63.1.129
  83. Seo H.-C., Wilems P.J., O’Brien J.S. Six additional mutations in fucosidosis: three nonsense mutations and three frameshift mutations // Hum Mol Genet. 1993. Vol. 2, N 8. P. 1205–1208. doi: 10.1093/hmg/2.8.1205
  84. Taylor R.M., Farrow B.R.H., Stewart G.J., Healy P.J. Enzyme replacement in nervous tissue after allogeneic bone-marrow transplantation for fucosidosis in dogs // Lancet. 1986. Vol. 328, N 8510. P. 772–774. doi: 10.1016/S0140-6736(86)90299-0
  85. Tollersrud O.K., Aronson N.N. Purification and characterization of rat liver glycosylasparaginase // Biochem J. 1989. Vol. 260, N 1. P. 101–108. doi: 10.1042/bj2600101
  86. Tollersrud O.K., Nilssen O., Tranebjaerg L., Borud O. Aspartylglucosaminuria in Northern Norway: a molecular and genealogical study // J Med Genet. 1994. Vol. 31, N 5. P. 360–363. doi: 10.1136/jmg.31.5.360
  87. van Diggelen O.P., Schindler D., Willemsen R., et al. Alpha-N-acetylgalactosaminidase deficiency, a new lysosomal storage disorder // J Inherit Metab Dis. 1988. Vol. 11, N 4. P. 349–357. doi: 10.1007/BF01800424
  88. Walkley S.U., Thrall M.A., Dobrenis K., et al. Bone marrow transplantation corrects the enzyme defect in neurons of the central nervous system in a lysosomal storage disease // PNAS. 1994. Vol. 91, N 8. P. 2970–2974. doi: 10.1073/pnas.91.8.2970
  89. Wang A.M., Desnick R.J. Structural organization and complete sequence of the human alpha-N-acetylgalactosaminidase gene: homology with the alpha-galactosidase A gene provides evidence for evolution from a common ancestral gene // Genomics. 1991. Vol. 10, N 1. P. 133–142. doi: 10.1016/0888-7543(91)90493-X
  90. Wang A.M., Kanzaki T., Desnick R.J. The molecular lesion in the alpha-N-acetylgalactosaminidase gene that causes angiokeratoma corporis diffusum with glycopeptiduria // J Clin Invest. 1994. Vol. 94, N 2. P. 839–845. doi: 10.1172/JCI117404
  91. Wang A.M., Schindler D., Desnick R.J. Schindler disease: the molecular lesion in the alpha-N-acetylgalactosaminidase gene that causes an infantile neuroaxonal dystrophy // J Clin Invest. 1990. Vol. 86, N 5. P. 1752–1756. doi: 10.1172/JCI114901
  92. Wang A.M., Stewart C.L., Desnick R.J. Schindler disease: generation of a murine model by targeted disruption of the alpha-N-acetylgalactosaminidase gene // Pediatr Res. 1994. Vol. 35. P. 115A only.
  93. Willems P.G., Darby J.K., DiCioccio R.A. Identification of a mutation in sructural alpha-L-fucosidase gene in fucosidosis // Am J Hum Genet. 1988. Vol. 43. P. 756–763.
  94. Willems P.G., Gatti R., Darby J.K., et al. Fucosidosis revisited: a review of 77 patients // Am J Med Genet. 1991. Vol. 38, N 1. P. 111–131. doi: 10.1002/ajmg.1320380125
  95. Willems P.J., Seo H.-C., Coucke P., et al. Spectrum of mutations in fucosidosis // Eur J Hum Genet. 1999. Vol. 7. P. 60–67. doi: 10.1038/sj.ejhg.5200272
  96. Williamson M., Cragg H., Grant J., et al. A 5-prime splice site mutation in fucosidosis // J Med Genet. 1993. Vol. 30. P. 218–223. doi: 10.1136/jmg.30.3.218
  97. Yang M., Allen H., DiCioccio R.A. A mutation generating a stop codon in the alpha-L-fucosidase gene of a fucosidosis patients // Biochem Biophys Res Commun. 1992. Vol. 189, N 2. P. 1063–1068. doi: 10.1016/0006-291X(92)92312-L
  98. Yoon S.Y., Hunter J.E., Chawla S., et al. Global CNS correction in a large brain model of human alpha-mannosidosis by intravascular gene therapy // Brain. 2020. Vol. 143, N 7. P. 2058–2072. doi: 10.1093/brain/awaa161
  99. Yoshida K., Ikeda S.-i., Yanagisawa N., et al. Two Japanese cases with aspartylglycosaminuria: clinical and morphological features // Clin Genet. 1991. Vol. 40, N 4. P. 318–325. doi: 10.1111/j.1399-0004.1991.tb03102.x
  100. Zhu M., Lovell K.L., Patterson J.S., et al. Beta-mannosidosis mice: a model for the human lysosomal storage disease // Hum Mol Genet. 2006. Vol. 15, N 3. P. 493–500. doi: 10.1093/hmg/ddi465
  101. Zlotogora J., Ben-Neriah Z., Abu-Libdeh B.Y., Zeigler M. Aspartylglucosaminuria among Palestinian Arabs // J Inherit Metab Dis. 1997. Vol. 20, N 6. P. 799–802. doi: 10.1023/A:1005371802085

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Эко-Вектор, 2025


 


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».