Об агрегации в бинарных биополимерных системах
- Авторы: Матвеев Ю.И.1, Аверьянова Е.В.2
-
Учреждения:
- Институт биохимической физики им. Н.М. Эммануэля РАН
- Бийский технологический институт (филиал) ФГБОУ ВО «Алтайский государственный технический университет им. И.И. Ползунова»
- Выпуск: Том 10, № 2 (2020)
- Страницы: 223-231
- Раздел: Физико-химическая биология
- URL: https://ogarev-online.ru/2227-2925/article/view/299677
- DOI: https://doi.org/10.21285/2227-2925-2020-10-2-223-231
- ID: 299677
Цитировать
Полный текст
Аннотация
Основным структурным белком, на долю которого приходится около 50 % массы всех водорастворимых белков хрусталика человеческого глаза, является α-кристаллин. Одна из основных функций α-кристаллина – шаперонная, обуславливающая необновляемость белков в процессе жизнедеятельности. α-Кристаллины частично или полностью стабилизируют развернутые белки, препятствуя образования осадка, что способствует сохранению прозрачности хрусталика и снижению риска возникновения ряда заболеваний, в том числе катаракты. С другой стороны, это явление можно рассматривать в рамках материаловедения при решении вопроса замедления процессов старения полимеров. В данном исследовании на примере бинарной системы α-лактальбумин–αA-кристаллин рассмотрены способы замедления процесса агрегации α-лактальбумина в растворе. С этой целью экспериментальные данные по скорости изменения процесса агрегации были формализованы, то есть выражены через температуры перехода и функции пластификации компонентов. Предложенные выражения позволяют уточнить концентрационную зависимость начальной скорости агрегации, ее порядок, а также количественно оценить влияние дозы УФ-облучения на процесс старения системы. Физически полученный результат означает, что повышение содержания α-кристаллина приводит к дополнительному блокированию водородных связей в поверхностных слоях α-лактальбумина и, соответственно, к увеличению пластифицирующего эффекта. Кроме того, полученное выражение энергии активации перестроения цепи полимера позволяет учесть влияние ИК-излучения на развитие так называемой тепловой катаракты (обычно имеет место у стеклодувов, сталеваров, кузнецов, сварщиков и людей других профессий), когда этиологическим фактором являются ИК-лучи с длиной волны от 0,74 до 2,50 мкм, которые свободно проходят через роговую и радужную оболочки, не повреждая их, и в значительной степени адсорбируются хрусталиком, что приводит к его перегреву.
Ключевые слова
Об авторах
Ю. И. Матвеев
Институт биохимической физики им. Н.М. Эммануэля РАН
Email: yu.matveev@mail.ru
Е. В. Аверьянова
Бийский технологический институт (филиал) ФГБОУ ВО «Алтайский государственный технический университет им. И.И. Ползунова»
Email: lena@bti.secna.ru
Список литературы
- Павлов М.Р., Николаев Е.В., Андреева Н.П., Барботько С.Л. К вопросу о методике оценки стойкости полимерных материалов к воздействию солнечного излучения (обзор) // Труды ВИАМ. 2016. N 7 (43). С. 98–112. https://doi.org/10.18577/2307-6046-2016-0-7-11-11. URL: http://viamworks.ru/plugins/content/journal/uploads/articles/pdf/987.pdf
- Tweeddale H.J., Hawkins C.L., Janmie J.F., Truscott R.J., Davies M.J. Cross-linking of lens crystallin proteins induced by tryptophan metabolites and metal ions: implications for cataract development // Free Radical Research. 2016. Vol. 50. Issue 10. P. 1116–1130. https://doi.org/10.1080/10715762.2016.1210802
- Королева И.А., Егоров А.Е. Метаболизм хрусталика: особенности и пути коррекции // РМЖ. Клиническая офтальмология. 2015. Т. 15. N 4. С. 191–195.
- Муранов К.О., Островский М.А. Молекулярная физиология и патология хрусталика глаза. М.: Торус Пресс, 2013. 295 с.
- Borzova V.A., Markossian K.A., Muranov K.O., Polyansky N.B., Kleymenov S.Yu., Kurganov B.I. Quantification of anti-aggregation activity of UV-irradiated alpha-crystallin // International Journal of Biological Macromolecules. 2015;73:84–91. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2014.10.060
- Bumagina Z.M., Gurvits B.Y., Artemova N.V., Muranov K.O., Yudin I.K., Kurganov B.I. Mechanism of suppression of dithiothreitolinduced aggregation of bovine alpha- lactalbumin by alpha-crystallin // Biophysical chemistry. 2010. Vol. 146. P. 108–117. https://doi.org/10.1016/j.bpc.2009.11.002
- Borzova V.A., Markossian K.A., Kurganov B.I. Relationship between the initial rate of protein aggregation and the lag period for amorphous aggregation // International Journal of Biological Macromolecules. 2014. Vol. 68. P. 144–150. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2014.04.046
- Глесстон С, Лейдлер К., Эйринг Г. Теория абсолютных скоростей реакций / пер. с англ. М.: Государственное издательство иностранной литературы, 1948. 584 с.
- Matveyev Y.I., Askadskii A.A. Additive scheme for determining the activation energy of low temperature transitions in polymers // Polymer Science U.S.S.R. 1991. Vol. 33. Issue 6. P. 1154–1161. https://doi.org/10.1016/0032-3950(91)90221-B
- Matveev Yu.I. Determination of the temperatures of transition into the state of viscous flow, denaturation, and the onset of intensive destruction of proteins with various structures // Polymer Science. Series A. 1997. Vol. 39. Issue 4. P. 476–484.
- Matveev Yu.I., Plashchina I.G. Effect of the degrees of polymerization of an enzyme and a substrate on the catalytic activity of the enzyme Polymer Science. Series A. 2012. Vol. 54. Issue 9. P. 718–723. https://doi.org/10.1134/S0965545X1208007X
- Matveev Y.I., Grinberg V.Y., Tolstoguzov V.B. The plasticizing effect of water on proteins, polysaccharides and their mixtures. Glassy state of biopolymers food and seeds // Food Hydrocolloid. 2000. Vol. 14. Issue 5. P. 425–437. https://doi.org/10.1016/S0268-005X(00)00020-5
- Колмогоров А.Н. К статистической теории кристаллизации металлов // Известия АН СССР. Серия математическая. 1937. Вып. 3. С. 355–359.
- Buera M.P., Roos Y., Levine H., Slade L., Corti H.R., Reid D.S., et al. State diagrams for improving processing and storage of foods, biological materials, and pharmaceuticals (IUPAC Technical Report) // Pure and Applied Chemistry. 2011. Vol. 83. Issue 8. P. 1567–1617.
- Чалых А.Е. Диффузия – метод исследования полимерных систем // Высокомолекулярные соединения. Серия С. 2001. Т. 43. N 12. С. 2304–2328.
Дополнительные файлы


