Сравнительный анализ низкочастотных колебательных спектров нативных и денатурированных белков

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Изменения вторичной и третичной структур белковых молекул при термической денатурации приводят к изменениям их колебательных спектров. В диапазоне «отпечатков пальцев» проявляются колебания, соответствующие элементам первичной и вторичной структуры белка, в то время как в низкочастотном (НЧ) спектральном интервале (40– 500 см−1) могут наблюдаться моды колебаний крупных фрагментов, соответствующие более высоким уровням иерархии структуры белка. Проведено сравнение колебательных спектров двух белков(коллагена и химотрипсина), имеющих различные вторичные и третичные структуры, а также спектры термически денатурированных образцов этих белков в диапазоне «отпечатков пальцев» и НЧ диапазоне. Выявлены некоторые спектральные особенности, которые могут характеризовать изменения третичной структуры белковых молекул.

Об авторах

Анна Александровна Манькова

Московский государственный университет им. М. В. Ломоносова

ORCID iD: 0000-0003-0583-2458
SPIN-код: 2349-8658
Scopus Author ID: 37081398700
ResearcherId: K-3853-2012
119991, Российская Федерация, Москва, Ленинские горы, д. 1

Николай Николаевич Брандт

Московский государственный университет им. М. В. Ломоносова

ORCID iD: 0000-0003-1100-9652
SPIN-код: 6342-7029
ResearcherId: J-9616-2012
119991, Российская Федерация, Москва, Ленинские горы, д. 1

Андрей Юрьевич Чикишев

Московский государственный университет им. М. В. Ломоносова

ORCID iD: 0000-0001-7002-3775
Scopus Author ID: 55936209600
119991, Российская Федерация, Москва, Ленинские горы, д. 1

Список литературы

  1. Bandekar J. Amide modes and protein conformation. Biochim. Biophys. Acta, 1992, vol. 1120, no. 2, pp. 123–143.
  2. Wen Z.-Q. Raman Spectroscopy of Protein Pharmaceuticals. Journal of Pharmaceutical Sciences, 2007, vol. 96, no. 11, pp. 2861–2878.
  3. Susi H., Byler D. M. Fourier Deconvolution of the Amide I Raman Band of Proteins as Related to Conformation. Applied Spectroscopy, 1988, vol. 42, pp. 819–826.
  4. Maiti N. C., Aperti M. M., Zagorski M. G., Carey P. R., Anderson V. E. Raman Spectroscopic Characterization of Secondary Structure in Natively Unfolded Proteins: r-Synuclein. J. Am. Chem. Soc., 2004, vol. 126, pp. 2399–2408.
  5. Brandt N. N., Chikishev A. Y., Sotnikov A. I., Savochkiba Yu. A., Agapov I. I., Tonevitsky A. G. Ricin, ricin agglutinin, and the ricin binding subunit structural comparison by Raman spectroscopy. J. Mol. Str., 2005, vol. 735, pp. 293–298.
  6. Brandt N. N., Sakodynskaya I. K., Chikishev A. Y. A study of interaction between alpha-chymotrypsin and 18-crown-6 in organic solvents by raman spectroscopy. Russian Journal of Physical Chemistry A, 2001, vol. 75, no. 6, pp. 928–932.
  7. Brandt N. N., Chikishev A.Yu., Greve J., Koroteev N. I., Otto C., Sakodynskaya I. K. Cars and raman spectroscopy of function related conformational changes of chymotrypsin. J. Raman Spec., 2000, vol. 31, pp. 731–737.
  8. Stovbun S. V., Skoblin A. A., Tverdislov V. A. Experimental observation of synergetic regularity of chirality sign change in hierarchies of biomimetic structures. Biophizika [Biophysics], 2014, vol. 59, iss. 6, pp. 1079–1084. (in Russian).
  9. Senior A. W., Evans R., Jumper J., Kirkpatrick J., Sifre L., Green T., Qin C., Ћнdek A., Nelson A. W. R., Bridgland A., Penedones H., Petersen S., Simonyan K., Crossan S., Kohli P., Jones D. T., Silver D., Kavukcuoglu K., Hassabis D. Improved protein structure prediction using potentials from deep learning. Nature, 2020, vol. 577, pp. 706–710. https://doi.org/10.1038/s41586-019-1923-7
  10. Balakhnina I. A., Brandt N. N., Chikishev A. Yu., Mankova A. A., Shpachenko I. G. Low-frequency vibrational spectroscopy of proteins with different secondary structures. J. Biomed. Opt., 2017, vol. 22, no. 9, pp. 091509.
  11. Mankova A. A., Brandt N. N., Chikishev A.Yu. Raman and FTIR spectroscopy in the THz frequency range in the study of protein structure. Zurnal prikladnoj spectroscopii, 2016, vol. 83, no. 6–16, pp. 714. EDN: ZBSQCR
  12. Heilweil E. J., Plusquellic D. F. Terahertz Spectroscopy of Biomolecules. In: Susan L. Dexheimer, ed. Terahertz Spectroscopy: Principles and Applications. CRC Press, 2007, pp. 269–297.
  13. Zakaria H. A. A review: Terahertz spectroscopy as a viable dynamic tool for protein and organic molecules characterization. Malaysian Journal of Science, 2015, vol. 34, no. 1, pp. 93–102.
  14. Genzel L., Keilmann F., Martin T. P., Wintreling G., Yacoby Y., Frцhlich H., Makinen M. W. Low-frequency Raman spectra of lysozyme. Biopolymers, 1976, vol. 15, no. 1, pp. 219–225. https://doi.org/10.1002/bip.1976.360150115
  15. Tipping M., Viras K., King T. A. Low-frequency dynamics of solid poly(L-alanine) from Raman spectroscopy. Biopolymers, 1984, vol. 23, no. 12, pp. 2891–2899. https://doi.org/10.1002/bip.360231213
  16. Ronen M., Kalanoor B. S., Oren Z., Ron I., Tischler Y. R., Gerber D. Characterization of peptides self-assembly by low frequency Raman spectroscopy. RSC Advances, 2018, vol. 8, no. 29, pp. 16161–16170. https://doi.org/10.1039/c8ra01232f
  17. Fontaine-Vive F., Merzel F., Johnson M. R., Kearley G. J. Collagen and component polypeptides: Low frequency and amide vibrations. Chemical Physics, 2009, vol. 355, no. 2–3, pp. 141–148. https://doi.org/10.1016/j.chemphys.2008.12.005
  18. Lee S. H., Krimm S. Ab initio-based vibrational analysis of α-poly(L-alanine). Biopolymers, 1998, vol. 46, no. 5, pp. 283–317. https://doi.org/10.1002/(sici)1097-0282(19981015)46:53.0.co;2-l
  19. Krimm S., Bandekar J. Vibrational Spectroscopy and Conformation of Peptides, Polypeptides, and Proteins. Advances in Protein Chemistry, 1986, vol. 38, pp. 181–364. https://doi.org/10.1016/s0065-3233(08)60528-8
  20. Nielsen O. F., Bigio I. J., Olsen I., Berquier J. M. Low-frequency (20–400 cm−1 ) vibrational spectra of N-methylacetamide in the liquid state. Chemical Physics Letters, 1986, vol. 132, no. 6, pp. 502–506. https://doi.org/10.1016/0009-2614(86)87112-3
  21. Brandt N. N., Chikishev A. Y., Mankova A. A., Sakodynskaya I. K. Effect of thermal denaturation, inhibition, and cleavage of disulfide bonds on the low-frequency Raman and FTIR spectra of chymotrypsin and albumin. Journal of Biomedical Optics, 2014, vol. 20, no. 5, pp. 051015 (1–6). https://doi.org/10.1117/1.jbo.20.5.051015
  22. Shigeto S., Chang C. F., Hiramatsu H. Directly Probing Intermolecular Structural Change of a Core Fragment of β2-Microglobulin Amyloid Fibrils with Low-Frequency Raman Spectroscopy. The Journal of Physical Chemistry B, 2017, vol. 121, no. 3, pp. 490–496. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.6b10779
  23. Kalanoor B. S., Ronen M., Oren Z., Gerber D., Tischler Y. R. New Method to Study the Vibrational Modes of Biomolecules in the Terahertz Range Based on a Single-Stage Raman Spectrometer. ACS Omega, 2017, vol. 2, no. 3, pp. 1232–1240. https://doi.org/10.1021/acsomega.6b00547
  24. Kuhar N., Sil S., Umapathy S. Potential of Raman spectroscopic techniques to study proteins. Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy, 2021, vol. 258, pp. 119712. https://doi.org/10.1016/j.saa.2021.119712
  25. Eaves J. D., Fecko C. J., Stevens A. L., Peng P., Tokmakoff A. Polarization-selective femtosecond Raman spectroscopy of low-frequency motions in hydrated protein films. Chemical Physics Letters, 2003, vol. 376, no. 1–2, pp. 20–25. https://doi.org/10.1016/s0009-2614(03)00890-x
  26. Itoh K., Shimanouchi T. Breathing vibration of poly-L-alanine α-helix. Biopolymers, 1971, vol. 10, no. 8, pp. 1419–1420. https://doi.org/10.1002/bip.360100812
  27. Bozec L., Odlyha M. Thermal Denaturation Studies of Collagen by Microthermal Analysis and Atomic Force Microscopy. Biophys. J., 2011, vol. 101, no. 1, pp. 228–236.
  28. Lund P. A., Nielsen O. F., Praestgaard E. Comparison of the depolarized rayleigh-wing scattering and far-infrared absorption in molecular liquids. Chemical Physic., 1978, vol. 28, no. 1–2, pp. 167–173.
  29. Djabourov M., Leblond J., Papon P. Gelation of aqueous gelatin solutions. I. Structural investigation. J. Phys. France, 1988, vol. 49, pp. 319–332.
  30. Shoulders M. D., Raines R. T. Collagen structure and stability. Annual Review of Biochemistry, 2009, vol. 78, pp. 929–958.
  31. Fidler A. L., Boudko S. P., Rokas A., Hudson B. G. The triple helix of collagens – an ancient protein structure that enabled animal multicellularity and tissue evolution. Journal of Cell Science, 2018, vol. 131, iss. 7, article no. 203950. https://doi.org/10.1242/jcs.203950
  32. Rygula A., Majzner K., Marzec K. M., Kaczor A., Pilarczyk M., Baranska M. Raman spectroscopy of proteins: A review. Journal of Raman Spectroscopy, 2013, vol. 44, no. 8, pp. 1061–1076.
  33. Lуpez-Peсa I., Leigh B. S., Schlamadinger D. E., Kim J. E. Insights into Protein Structure and Dynamics by Ultraviolet and Visible Resonance Raman Spectroscopy. Biochemistry, 2015, vol. 54, no. 31, pp. 4770–4783.
  34. Colaianni S. E. M., Nielsen O. F. Low-frequency Raman spectroscopy. Journal of Molecular Structure, 1995, vol. 347, pp. 267–283. https://doi.org/10.1016/0022-2860(95)08550-f
  35. Fanconi B. Low-frequency vibrational spectra of some homopolypeptides in the solid state. Biopolymers, 1973, vol. 12, no. 12, pp. 2759–2776. https://doi.org/10.1002/bip.1973.360121210
  36. Moore W. H., Krimm S. Vibrational analysis of peptides, polypeptides, and proteins. II. β-Poly(L-alanine) and β-poly(L-alanylglycine). Biopolymers, 1976, vol. 15, no. 12, pp. 2465–2483. https://doi.org/10.1002/bip.1976.360151211

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).