Моноаминоксидаза кишечника: локализация, функции, роль в патологии

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Моноаминоксидаза – фермент, функции и вклад в патологию которого хорошо изучены в головном мозге, остается неоправданно забытым в других органах и тканях, несмотря на то, что он является далеко не органоспецифическим, и максимальную активность имеет скорее на периферии, чем в центральной нервной системе. Данные об активности моноаминоксидазы в кишечнике единичны и фрагментарны. Публикации отдельных клинических случаев с положительными эффектами при лечении хронических воспалительных заболеваний кишки ингибиторами моноаминоксидазы послужили отправной точкой для фундаментальных исследований на клеточных и животных моделях. Изменения регуляции и экспрессии фермента обнаружены при некоторых онкологических заболеваниях желудочно-кишечного тракта, в том числе при раке желудка и колоректальном раке. Настоящий обзор концентрирует ключевые работы, демонстрирующие сложность локализации и частичную определенность функций моноаминоксидазы в кишечнике, особенности изменений активности фермента в онтогенезе и участие в развитии патологических состояний. Рассматриваются возможности использования моноаминоксидазы в качестве диагностического маркера и фармакологической мишени для терапии заболеваний кишечника.

Об авторах

П. К. Винель

ФГБОУ ВО «Южно-Уральский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Автор, ответственный за переписку.
Email: vinelpolina@icloud.com
ORCID iD: 0000-0002-3745-3690

аспирант, кафедра биохимии имени Р.И. Лифшица

Россия, 454092, Челябинск, ул. Воровского 64

А. И. Синицкий

ФГБОУ ВО «Южно-Уральский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Email: sinitskiyai@yandex.ru
ORCID iD: 0000-0001-5687-3976

доктор медицинских наук, зав. кафедрой биохимии имени Р.И. Лифшица

Россия, 454092, Челябинск, ул. Воровского 64

Е. Л. Куренков

ФГБОУ ВО «Южно-Уральский государственный медицинский университет» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Email: kurenkovel@chelsma.ru
ORCID iD: 0000-0002-3544-1143

доктор медицинских наук, профессор, зав. кафедрой анатомии и оперативной хирургии

Россия, 454092, Челябинск, ул. Воровского 64

Список литературы

  1. Levine R., Sjoerdsma A. Monoamine Oxidase Activity in Human Tissues and Intestinal Biopsy Specimens. Experimental Biology and Medicine. 1962; 109(1): 225–7. doi: 10.3181/00379727-109-27160.
  2. Lewinsohn R., Glover V., Sandler M. Development of benzylamine oxidase and monoamine oxidase A and B in man. Biochemical pharmacology. 1980; 29(9): 1221–1230. doi: 10.1016/0006-2952(80)90278-6.
  3. Hickey J., Becker W., Nevins S. et al. Organization of the human intestine at single-cell resolution. Nature. 2023; 619(7970): 572584. doi: 10.1038/s41586-023-05915-x.
  4. Wegler C., Wiśniewski J., Robertsen I. et al. Drug Disposition Protein Quantification in Matched Human Jejunum and Liver From Donors With Obesity. Clinical Pharmacology & Therapeutics. 2022;111(5):1142–54. doi: 10.1002/cpt.2558.
  5. Hasan F., McCrodden J., Kennedy N. et al. The involvement of intestinal monoamine oxidase in the transport and metabolism of tyramine. Journal of neural transmission. Supplementum. 1988; 26: 1–9.
  6. Rodríguez M., Saura J., Billett E., et al. Cellular localization of monoamine oxidase A and B in human tissues outside of the central nervous system. Cell and Tissue Research. 2001; 304(2): 215–220. doi: 10.1007/s004410100361.
  7. Saura J., Nadal E., van den Berg B. et al. Localization of monoamine oxidases in human peripheral tissues. Life sciences. 1996; 59(16): 1341–1349. doi: 10.1016/0024-3205(96)00459-6.
  8. Liu C., Zhang X., Zhou L. et al. Rasagiline, an inhibitor of MAO‐B, decreases colonic motility through elevating colonic dopamine content. Neurogastroenterology & Motility. 2018; 30(11). doi: 10.1111/nmo.13390.
  9. Spiro H., Filipe M., Stewart J. et al. Functional histochemistry of the small bowel mucosa in malabsorptive syndromes. Gut. 1964; 5(2): 45. doi: 10.1136/gut.5.2.145.
  10. Riecken E.O., Pearse A.G. Histochemical study on the Paneth cell in the rat. Gut. 1966; 7(1): 86. doi: 10.1136/gut.7.1.86.
  11. Gershon M., Sherman D., Pintar J. Type‐specific localization of monoamine oxidase in the enteric nervous system: Relationship to 5‐hydroxytryptamine, neuropeptides, and sympathetic nerves. Journal of comparative neurology. 1990; 301(2): 191–213. doi: 10.1002/cne.903010205.
  12. Tra M. Novel monoamine oxidase B inhibitor downregulation of lipopolysaccharide-induced pro-inflammatory cytokines. University of British Columbia. 2015. doi: 10.14288/1.0166397.
  13. Furness J., Costa M. Monoamine oxidase histochemistry of enteric neurones in the guinea-pig. Histochemie. 1971; 28(4): 324–336. doi: 10.1007/bf00702638.
  14. Lewinsohn R. Benzylamine oxidase: an enzyme in search of a function. University of London, 1980.
  15. Cho H., Kim S., Sim J. et al. Redefining differential roles of MAO-A in dopamine degradation and MAO-B in tonic GABA synthesis. Experimental & Molecular Medicine. 2021; 53(7): 1148–58. doi: 10.1038/s12276-021-00646-3.
  16. Eisenhofer G. Substantial production of dopamine in the human gastrointestinal tract. The Journal of Clinical Endocrinology & Metabolism. 1997;82(11):3864-3871. doi: 10.1210/jc.82.11.3864.
  17. Anlauf M., Schäfer M., Eiden L. et al. Chemical coding of the human gastrointestinal nervous system: cholinergic, VIPergic, and catecholaminergic phenotypes. Journal of Comparative Neurology. 2003; 459(1): 90–111. doi: 10.1002/cne.10599.
  18. Xue R., Zhang H., Pan J. et al. Peripheral dopamine controlled by gut microbes inhibits invariant natural killer T cell-mediated hepatitis. Frontiers in immunology. 2018; 9: 413950. doi: 10.3389/fimmu.2018.02398.
  19. Tian Y., Chen X., Luo D. et al. Alteration of dopaminergic markers in gastrointestinal tract of different rodent models of Parkinson's disease. Neuroscience. 2008; 153(3): 634-644. doi: 10.1016/j.neuroscience.2008.02.033.
  20. Graves S., Xie Z., Stout K. et al. Dopamine metabolism by a monoamine oxidase mitochondrial shuttle activates the electron transport chain. Nature Neuroscience. 2019; 16; 23(1): 15–20. doi: 10.1038/s41593-019-0556-3.
  21. Vieira-Coelho M., Teixeira V., Guimaraes J. et al. Caco-2 cells in culture synthesize and degrade dopamine and 5-hydroxytryptamine: a comparison with rat jejunal epithelial cells. Life Sciences. 1999; 64(1): 69–68. doi: 10.1016/s0024-3205(98)00535-9.
  22. Lubomski M., Davis R.L., Sue C.M. Gastrointestinal dysfunction in Parkinson’s disease. Journal of Neurology. 2020; 267(5): 1377–1388. doi: 10.1038/s41593-019-0556-3.
  23. Tolosa E., Stern M. Efficacy, safety and tolerability of rasagiline as adjunctive therapy in elderly patients with Parkinson’s disease. European Journal of Neurology. 2012; 19(2): 258–264. doi: 10.1111/j.1468-1331.2011.03484.x.
  24. Sanidad K., Rager S., Carrow H. et al. Gut bacteria–derived serotonin promotes immune tolerance in early life. Science Immunology. 2024; 9(93). doi: 10.1126/sciimmunol.adj4775.
  25. Mondanelli G., Volpi C. The double life of serotonin metabolites: in the mood for joining neuronal and immune systems. Current Opinion in Immunology. 2021; 70: 1–6. doi: 10.1016/j.coi.2020.11.008.
  26. Gerber G., Deroo J., Mazanowska A. Metabolism of 5-hydroxytryptophan in isolated perfused intestine from normal and x-irradiated rat. Archives Internationales de Physiologie et de Biochimie. 1972; 80(4): 733–739. doi: 10.3109/13813457209075263.
  27. Schwörer H., Racké K., Kilbinger H. Spontaneous release of endogenous 5-hydroxytryptamine and 5-hydroxyindoleacetic acid from the isolated vascularly perfused ileum of the guinea-pig. Neuroscience. 1987; 21(1): 297–303. doi: 10.1016/0306-4522(87)90340-x.
  28. Rothman T., Ross L., Gershon M. Separately developing axonal uptake of 5-hydroxytryptamine and norepinephrine in the fetal ileum of the rabbit. Brain Research. 1976; 115 (3): 437–456. doi: 10.1016/0006-8993(76)90360-7.
  29. Wang Z., Chen K., Ying Q. et al. Monoamine oxidase A regulates neural differentiation of murine embryonic stem cells. Journal of neural transmission. 2011; 118: 997–1001. doi: 10.1007/s00702-011-0655-0.
  30. Natale G., Ryskalin L., Busceti C. The nature of catecholamine-containing neurons in the enteric nervous system in relationship with organogenesis, normal human anatomy and neurodegeneration. Archives Italiennes de Biologie. 2018; (3): 118–30. doi: 10.12871/00039829201733.
  31. Masliukov P., Emanuilov A., Budnik A. Sympathetic innervation of the development, maturity, and aging of the gastrointestinal tract. The Anatomical Record. 2022; 306(9): 2249–2263. doi: 10.1002/ar.25015.
  32. Goridis C., Neff N. Monoamine oxidase in sympathetic nerves: a transmitter specific enzyme type. British Journal of Pharmacology. 1971; 43(4): 814–8. doi: 10.1111/j.1476-5381.1971.tb07217.x.
  33. Sun M., Wan Y., Shi M. et al. Neural innervation in adipose tissue, gut, pancreas, and liver. Life Metabolism. 2023; 2(4). doi: 10.1093/lifemeta/load022.
  34. Gwilt K. Trace Aminergic Regulation of Gastrointestinal Inflammation: A Novel Therapeutic Strategy for Ulcerative Colitis. Northeastern University, 2019. doi: 10.17760/d20317947.
  35. Karković M., Torić J., Barbarić M. et al. Hydroxytyrosol, tyrosol and derivatives and their potential effects on human health. Molecules. 2019; 24(10): 2001. doi: 10.3390/molecules24102001.
  36. Anderson M., Hasan F., McCrodden J. Monoamine oxidase inhibitors and the cheese effect. Neurochemical research. 1993; 18: 1145–1149. doi: 10.1007/BF00978365.
  37. Данилов Д., Бровко М. Эволюция представлений о риске развития тираминового синдрома при терапии необратимыми неселективными ингибиторами моноаминоксидазы (к 70-летию начала использования этой группы антидепрессантов). Неврология, нейропсихиатрия, психосоматика. [Danilov D., Brovko M. Evolution of ideas about the risk of tyramine syndrome developing during therapy with irreversible non-selective monoamine oxidase inhibitors (to the 70th anniversary of the first use of this group of antidepressants). Nevrologiya, neiropsikhiatriya, psikhosomatika = Neurology, Neuropsychiatry, Psychosomatics. 2022; 14(5): 4–12. (In Russ.)]. doi: 10.14412/2074-2711-2022-5-4-12.
  38. Gillman P. A reassessment of the safety profile of monoamine oxidase inhibitors: elucidating tired old tyramine myths. Journal of Neural Transmission. 2018; 125(11): 1707–1717. doi: 10.1007/s00702-018-1932-y.
  39. Obata Y., Kubota-Sakashita M., Kasahara T. et al. Phenethylamine is a substrate of monoamine oxidase B in the paraventricular thalamic nucleus. Scientific Reports. 2022; 12(1): 17. doi: 10.1038/s41598-021-03885-6.
  40. Bhattarai Y., Williams B., Battaglioli E. et al. Gut Microbiota-Produced Tryptamine Activates an Epithelial G-Protein-Coupled Receptor to Increase Colonic Secretion. Cell Host & Microbe. 2018; 23(6): 775–785.e5. doi: 10.1016/j.chom.2018.05.004.
  41. Jones R., Mercante J., Neish A. Reactive oxygen production induced by the gut microbiota: pharmacotherapeutic implications. Curr Med Chem. 2012; 19(10): 1519–29. doi: 10.2174/092986712799828283.
  42. De Marchi U., Mancon M., Battaglia V. et al. Influence of reactive oxygen species production by monoamine oxidase activity on aluminum-induced mitochondrial permeability transition. Cellular and Molecular Life Sciences CMLS. 2004; 61: 2664–2671. doi: 10.1007/s00018-004-4236-3.
  43. Yi H., Akao Y., Maruyama W. et al. Type A monoamine oxidase is the target of an endogenous dopaminergic neurotoxin, N‐methyl (R) salsolinol, leading to apoptosis in SH‐SY5Y cells. Journal of neurochemistry. 2006; 96(2): 541–549. doi: 10.1111/j.1471-4159.2005.03573.x.
  44. Villageliú D., Borts D., Lyte M. Production of the neurotoxin salsolinol by a gut-associated bacterium and its modulation by alcohol. Frontiers in Microbiology. 2018; 9. doi: 10.3389/fmicb.2018.03092.
  45. Ou X., Chen K., Shih J. Monoamine oxidase A and repressor R1 are involved in apoptotic signaling pathway. Proceedings of the National Academy of Sciences. 2006; 103(29): 10923–10928. doi: 10.1073/pnas.0601515103.
  46. Ye D., Xu H., Xia H. et al. Targeting SERT promotes tryptophan metabolism: mechanisms and implications in colon cancer treatment. Journal of Experimental & Clinical Cancer Research. 2021; 40(1). doi: 10.1186/s13046-021-01971-1.
  47. Yang Y., Chien M., Lai T. et al. Monoamine oxidase B expression correlates with a poor prognosis in colorectal cancer patients and is significantly associated with epithelial-to-mesenchymal transition-related gene signatures. International journal of molecular sciences. 2020; 21(8): 2813. doi: 10.3390/ijms21082813.
  48. Mikula M., Rubel T., Karczmarski J. et al. Integrating proteomic and transcriptomic high-throughput surveys for search of new biomarkers of colon tumors. Functional & integrative genomics. 2011; 11: 215–224. doi: 10.1007/s10142-010-0200-5.
  49. Sánchez-Rodríguez R., Munari F., Angioni R. et al. Targeting monoamine oxidase to dampen NLRP3 inflammasome activation in inflammation. Cellular & molecular immunology. 2021; 18(5): 311–1313. doi: 10.1038/s41423-020-0441-8.
  50. Ostadkarampour M., Putnins E. Monoamine Oxidase Inhibitors: A Review of Their Anti-Inflammatory Therapeutic Potential and Mechanisms of Action. Frontiers in Pharmacology. 2021; 12. doi: 10.3389/fphar.2021.676239.
  51. Pretorius L., Smith C. The trace aminergic system: a gender-sensitive therapeutic target for IBS? Journal of Biomedical Science. 2020; 27(1): 95. doi: 10.1186/s12929-020-00688-1.
  52. Santoru M., Piras C., Murgia A. et al. Cross sectional evaluation of the gut-microbiome metabolome axis in an Italian cohort of IBD patients. Scientific reports. 2017; 7(1): 9523. doi: 10.1038/s41598-017-10034-5.
  53. Gwilt K. Trace Aminergic Regulation of Gastrointestinal Inflammation: A Novel Therapeutic Strategy for Ulcerative Colitis. Northeastern University. 2019. doi: 10.17760/d20317947.
  54. Акопян А., Арутюнян М., Агавелян А. Роль моноаминоксидазы в патологии толстой кишки. Вопросы медицинской химии. 1994; 40(6): 54–57. [Akopian A., Arutiunian M., Agavelian A. The role of monoamine oxidase in large intestine pathology. Voprosy meditsinskoi khimii. 1994; 40(6): 54–57. (In Russ.)].
  55. Винель П., Царева В., Бабошко П. и др. Моноаминоксидаза тромбоцитов и аденозинтрифосфатазы эритроцитов как биомаркеры некротизирующего колита. Детская хирургия. 2024; 28(2): 124–132. [Vinel P., Tsareva V., Baboshko P. et al. Platelet monoamine oxidase and erythrocyte adenosine triphosphatase as biomarkers of necrotizing enterocolitis. Russian Journal of Pediatric Surgery. 2024; 28(2): 124–132. (In Russ.)]. doi: 10.17816/ps670.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».