Влияние модуляции синтеза оксида азота (II) при хронической нормобарической гипоксии на изоферментный спектр лактатдегидрогеназы эпидидимиса крыс
- Авторы: Марсянова Ю.А.1, Звягина В.И.1, Соловых Д.А.1
-
Учреждения:
- ФГБОУ ВО «Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова» Минздрава России
- Выпуск: Том 26, № 1 (2023)
- Страницы: 49-54
- Раздел: Вопросы экспериментальной биологии и медицины
- URL: https://ogarev-online.ru/1560-9596/article/view/250515
- DOI: https://doi.org/10.29296/25877313-2023-01-09
- ID: 250515
Цитировать
Открытый доступ
Доступ предоставлен
Только для подписчиков
Аннотация
Лактатдегидрогеназа играет ключевую роль в обеспечении энергии клеток в физиологических условиях и состоянии гипоксии. Изменению активности фермента может способствовать оксид азота (II), регулируя экспрессию отдельных фракций лактатдегидрогеназы.
Цель работы – изучение изменения изоферментного спектра лактатдегидрогеназы эпидидимиса крыс в условиях гипоксии и при модуляции синтеза оксида азота (II).
Материал и методы. Эксперимент выполнен на 32 крысах-самцах Wistar, разделенных на 4 группы (n=8): 1) хроническая нормобарическая гипоксия; 2) контроль к первой группе; 3) гипоксия совместно с моделированием дефицита оксида азота; 4) гипоксия на фоне индукции синтеза NO. Для лабораторного исследования выделяли митохондриальную фракцию и безмитохондриальную цитоплазму головки и хвоста эпидидимиса. Зимограмму получали с помощью электрофореза в 7%-ном геле с последующей детекцией по осадочной реакции восстановления нитросинего тетразолия. Проводили оценку общей активности лактатдегидрогеназы и подсчитывали процентное содержание фракций изоферментов. Анализировали фракции 1 и Х лактатдегидрогеназы, статистически значимыми считали результаты, если p<0,05 при сравнении двух независимых выборок и p<0,0167 при сравнении трёх независимых выборок.
Результаты. Хроническая нормобарическая гипоксия привела к снижению активности лактатдегидрогеназы по сравнению с группой контроля. При этом повышалась доля фракций лактатдегидрогеназы Х и 1. Модуляция дефицита оксида азота (II) на фоне гипоксии повысила активность фермента в головке эпидидимиса, где при этом наблюдалось снижение исследуемых фракций лактатдегидрогеназы по сравнению с группой животных, подвергшихся только гипоксии. Стимуляция синтеза оксида азота (II) при гипоксии вызывала снижение фракции Х фермента, но повышение фракции 1 в головке эпидидимиса, в хвосте придатка яичка наблюдались противоположные изменения.
Выводы. Гипоксия вызывает изменение соотношения изоферментов лактатдегидрогеназы в сторону увеличения лактатдегидрогеназы 1 и лактатдегидрогеназы Х, при этом дефицит оксида азота (II) способствует снижению синтеза последней.
Ключевые слова
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Ю. А. Марсянова
ФГБОУ ВО «Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова» Минздрава России
Автор, ответственный за переписку.
Email: yuliyamarsyanova@yahoo.com
ORCID iD: 0000-0003-4948-4504
SPIN-код: 4075-3169
ассистент, кафедра биологической химии с курсом КЛД ФДПО
Россия, г. РязаньВ. И. Звягина
ФГБОУ ВО «Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова» Минздрава России
Email: vizvyagina@yandex.ru
к.б.н., доцент, кафедра биологической химии с курсом КЛД ФДПО
Россия, г. РязаньД. А. Соловых
ФГБОУ ВО «Рязанский государственный медицинский университет им. И.П. Павлова» Минздрава России
Email: solovykh1234@mail.ru
студент
Россия, г. РязаньСписок литературы
- Khan A.A., Allemailem K.S., Alhumaydhi F.A., Gowder S.J.T., Rahmani A.H. The biochemical and clinical perspectives of lactate dehydrogenase: an enzyme of active metabolism. Endocr Metab Immune Disord Drug Targets. 2020; 20(6): 855–868.
- Wang H., Zhou Z., Xu M., Li J., Xiao J., Xu Z.Y., Sha J. A spermatogenesis-related gene expression profile in human spermatozoa and its potential clinical applications. J Mol Med (Berl). 2004; 82(5): 317–24.
- Zhao D., Kogut M.H., Genovese K.J., Hsu C.Y., Lee J.T., Farnell Y.Z. Altered expression of lactate dehydrogenase and mono-carboxylate transporter involved in lactate metabolism in broiler wooden breast. Poult Sci. 2020; 99(1): 11–20.
- Blanco A. On the functional significance of LDH X. Johns Hopkins Med J. 1980; 146(6): 231–5.
- Odet F., Duan C., Willis W.D., Goulding E.H., Kung A., Eddy E.M., Goldberg E. Expression of the gene for mouse lactate dehydrogenase C (LDHC) is required for male fertility. Biology of Reproduction. 2008; 79(1): 26–34.
- Odet F., Gabel S., London R.E., Goldberg E., Eddy E.M. Glycolysis and mitochondrial respiration in mouse LDHC-null sperm. Biology of Reproduction. 2013; 88(4): 95, 1–7.
- Nakamura M., Okinaga Sh., Arai K. Metabolism of pachytene primary spermatocytes from rat testes: pyruvate maintenance of adenosine triphosphate level. Biology of Reproduction. 1984; 30(5): 1187–1197.
- Cui Z., Chen Y., Hu M., Lin Y., Zhang S., Kong L., Chen Y. Diagnostic and prognostic value of the cancertestis antigen lactate dehydrogenase C4 in breast cancer. Clin Chim Acta. 2020; 503: 203–209.
- Koslowski M, Türeci O, Bell C., Krause P., Lehr H.A., Brunner J., Seitz G., Nestle F.O., Huber C., Sahin U. Multiple splice variants of lactate dehydrogenase C selectively expressed in human cancer. Cancer Res. 2002; 62(22): 6750–6755.
- Naik A., Decock J. Targeting of lactate dehydrogenase C dysregulates the cell cycle and sensitizes breast cancer cells to DNA damage response targeted therapy. Mol Oncol. 2022; 16(4): 885–903.
- Meiser H., Schulz R. Detection and localization of two constitutive NOS isoforms in bull spermatozoa. Anat. Histol. Embryol. 2003; 32: 321–325.
- Wierońska J.M., Cieślik P., Kalinowski L. Nitric oxide-dependent pathways as critical factors in the consequences and recovery after brain ischemic hypoxia. Biomolecules. 2014; 11(8): 1097.
- Урясьев О.М., Шаханов А.В., Канатбекова Ж.К. Оксид азота и регуляторы его синтеза при хронической обструктивной болезни легких. Российский медико-биологический вестник им. академика И.П. Павлова. 2021; 29(3): 427–434 (Urjas'ev O.M., Shahanov A.V., Kanatbekova Zh.K. Oksid azota i reguljatory ego sinteza pri hronicheskoj obstruktivnoj bolezni legkih. Rossijskij mediko-biologicheskij vestnik im. akademika I.P. Pavlova. 2021; 29(3): 427–434).
- Марсянова Ю.А., Звягина В.И. Влияние сукцината на некоторые показатели биоэнергетического обмена в семенных пузырьках и эпидидимисе у самцов крыс в условиях хронической гипоксии. Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2021; 24(2): 49–54 (Marsjanova Ju.A., Zvjagina V.I. Vlijanie sukcinata na nekotorye pokazateli biojenergeticheskogo obmena v semennyh puzyr'kah i jepididimise u samcov krys v uslovijah hronicheskoj gipoksii. Voprosy biologicheskoj, medicinskoj i farmacevticheskoj himii. 2021; 24(2): 49–54).
- Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 1951; 193(1): 265–275.
Дополнительные файлы
