Современные возможности медикаментозной терапии больных ботулизмом
- Авторы: Никифоров В.В.1,2,3, Кожевникова А.В.1,3, Бургасова О.А.3,4,5, Антипят Н.А.3
-
Учреждения:
- Российский национальный исследовательский медицинский университет имени Н.И. Пирогова
- Академия постдипломного образования Федерального научно-клинического центра специализированных видов медицинской помощи и медицинских технологий
- Инфекционная клиническая больница № 1
- Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы
- Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи
- Выпуск: Том 29, № 5 (2024)
- Страницы: 375-392
- Раздел: НАУЧНЫЕ ОБЗОРЫ
- URL: https://ogarev-online.ru/1560-9529/article/view/290556
- DOI: https://doi.org/10.17816/EID635976
- ID: 290556
Цитировать
Аннотация
Ботулизм не относится к часто встречающимся инфекционным болезням, однако тяжесть течения, возможность использования ботулинического токсина в качестве биологического оружия, отсутствие по-настоящему эффективных способов и методов лечения больных данной патологией не позволяют относить проблему к разряду второстепенных.
Терапевтические мероприятия при ботулизме, как используемые на практике, так и находящиеся в стадии разработки, можно условно разделить на три взаимодополняющие, но неравнозначные по объёму сложности проведения и эффективности группы. Первая группа мероприятий имеет своей целью любыми путями и методами осуществить нейтрализацию свободного ботулинического нейротоксина в организме пациента (в крови, желудке, кишечнике) и таким образом прекратить дальнейшее поступление ботулинического нейротоксина в нервные клетки и, как следствие, нарастание клинических признаков специфической интоксикации. Этой цели, в первую очередь, служит внутривенное (для быстроты воздействия) введение специфических антитоксинов — в РФ эта функция возложена на противоботулиническую сыворотку. Иммуноглобулины имеют чрезвычайно узкое применение, возможности моноклональных антител изучаются.
Второй блок мероприятий, находящихся в основной своей массе в стадии разработок «разной степени зрелости», можно условно охарактеризовать как попытки создания препаратов для интранейрональной (антидотной) терапии, направленной на разрыв последовательной цепи внутриклеточных действий ботулинического нейротоксина от интернализации в цитоплазму аксона по эндосомальному пути до повреждения комплекса белков SNARE. К ним относятся гидрохлорид гуанидина, 4-аминопиридин (4-АР) и 3,4 диаминопиридин (3,4-DАР) тусенданин и другие вещества. Однако за рамки лабораторного изучения и единичных случаев клинического применения с сомнительными результатами эти препараты не вышли. Третий блок терапевтических мероприятий направлен на устранение уже вызванных ботулиническим нейротоксином патологических процессов и явлений на организменном уровне. Не умаляя значимости постоянно совершенствующейся технологии внутривенной инфузионной терапии при различного рода интоксикациях, следует отметить, что данные методы и методики в случае ботулизма призваны бороться со следствием, но не с причиной. В этой связи ряд авторов в качестве её дополнения или альтернативы рассматривают возможность интенсивной коррекции нарушений гомеостаза с помощью введения специальных жидкостей в желудочно-кишечный тракт — энтеральной коррекции.
Кроме детоксикации путём очищения желудочно-кишечного тракта, при использовании энтеральной коррекции наблюдается улучшение водно-электролитного баланса, кислотно-основного состояния, гемореологии, микроциркуляции, про- и антиоксидантного равновесия, микробиоценоза кишечника и моторной функции желудочно-кишечного тракта. Устранение как самой интоксикации, так и, что более важно, её причины способствует оживлению репарационных процессов, в том числе восстановлению нервно-мышечной передачи за счёт синтеза новых белков комплекса SNARE.
Полный текст
Открыть статью на сайте журналаОб авторах
Владимир Владимирович Никифоров
Российский национальный исследовательский медицинский университет имени Н.И. Пирогова; Академия постдипломного образования Федерального научно-клинического центра специализированных видов медицинской помощи и медицинских технологий; Инфекционная клиническая больница № 1
Автор, ответственный за переписку.
Email: v.v.nikiforov@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-2205-9674
SPIN-код: 9044-5289
д-р мед. наук, профессор
Россия, Москва; Москва; МоскваАнастасия Владимировна Кожевникова
Российский национальный исследовательский медицинский университет имени Н.И. Пирогова; Инфекционная клиническая больница № 1
Email: ice1234@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0009-2606-7071
SPIN-код: 7443-5512
Россия, Москва; Москва
Ольга Александровна Бургасова
Инфекционная клиническая больница № 1; Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы; Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи
Email: olgaburgasova@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-5486-0837
SPIN-код: 5103-0451
д-р мед. наук, профессор
Россия, Москва; Москва; МоскваНаталья Александровна Антипят
Инфекционная клиническая больница № 1
Email: ikb@zdrav.mos.ru
ORCID iD: 0000-0001-8578-2838
SPIN-код: 6105-6285
Россия, Москва
Список литературы
- O’Horo J.C., Harper E.P., El Rafei A., et al. Efficacy of antitoxin therapy in treating patients with foodborne botulism: a systematic review and metaanalysis of cases, 1923–2016 // Clin Infect Dis. 2017. Vol. 66, Suppl 1. P. S43–S56. doi: 10.1093/cid/cix815
- Никифоров В.В. Ботулизм. Санкт-Петербург: Эко-Вектор, 2024. 528 с. doi: 10.17816/b.bot2023
- Rao A. K., Sobel J., Chatham-Stephens K., Luquez C. Clinical guidelines for diagnosis and treatment of botulism, 2021 // MMWR Recomm. Rep. 2021. Vol. 70, N 2. P. 1–30. doi: 10.15585/mmwr.rr7002a1
- Yu P.A., Lin N.H., Mahon B.E., et al. Safety and improved clinical outcomes in patients treated with new equine-derived heptavalent botulinum antitoxin // Clin Infect Dis. 2017. Vol. 66, Suppl._1. P. S57–S64. doi: 10.1093/cid/cix816
- Zanetti G., Sikorra S., Rummel A., et al. Botulinum neurotoxin C mutants reveal different effects of syntaxin or SNAP-25 proteolysis on neuromuscular transmission // PLoS Pathog. 2017. Vol. 13, N 8. P. e1006567. doi: 10.1371/journal.ppat.1006567
- Cohen L.D., Zuchman R., Sorokina O., et al. Metabolic turnover of synaptic proteins: kinetics, interdependencies and implications for synaptic maintenance // PLoS ONE. 2013. Vol. 8, N 5. P. e63191. doi: 10.1371/journal.pone.0063191
- Никифоров В.Н., Никифоров В.В. Ботулизм. Ленинград: Медицина, 1985. 199 с.
- Van Ergmengem E. Ueber einen neuen anaёrobic Bacillus and seine Beziehungen Zum Botulismus // Zeitschrift für Hygiene und Infektionskrankheiten. 1897. Bd. 26. S. 1–56.
- Сыворотка противоботулиническая типа A лошадиная очищенная концентрированная жидкая (Serum antibotulinic type A horse purified concentrated liquid). Инструкция по применению [интернет]. Режим доступа: https://www.vidal.ru/drugs/serum_antibotulinic_type_a_horse_purified_concentrated_liquid__31545 Дата обращения: 15.06.2024.
- Package Insert — Botulism Antitoxin Heptavalent (A, B, C, D, E, F, G) — (Equine) [интернет]. Режим доступа: https://www.fda.gov/media/85514/download Дата обращения: 15.06.2024.
- Schussler E., Sobel J., Hsu J., et al. Allergic reactions to botulinum antitoxin: a systematic review // Clin Infect Dis. 2017. Vol. 66, Suppl 1. P. S65–S72. doi: 10.1093/cid/cix827
- Lonati D., Schicchi A., Crevani M. et al. Foodborne botulism: clinical diagnosis and medical treatment // Toxins. 2020. Vol. 12, N 8. P. 509. doi: 10.3390/toxins12080509
- Pirazzini M., Rossetto O. Challenges in searching for therapeutics against botulinum neurotoxins // Expert Opin Drug Discov. 2017. Vol. 12, N 5. P. 497–510. doi: 10.1080/17460441.2017.1303476
- Николаева И.В., Гилмуллина Ф.С., Казанцев А.Ю., Фаткуллин Б.Ш. Случай пищевого ботулизма типа F // Эпидемиология и инфекционные болезни. 2022. Т. 27, № 6. C. 360–367. doi: 10.17816/EID120021
- Ташпулатов Ш.А. Сравнительная эффективность гомологичного противоботулинического иммуноглобулина и гетерологичной противоботулинической сыворотки при различном по тяжести течении ботулизма: автореф. ... дис. канд. мед. наук. Москва, 1985. 23 с.
- Arnon S.S., Schechter R., Maslanka S.E., et al. Human botulism immune globulin for the treatment of infant botulism // N Engl J Med. 2006. Vol. 354, N 5. P. 462–471. doi: 10.1056/NEJMoa051926
- Arnon S.S. Creation and development of the public service orphan drug human botulism immune globulin // Pediatrics. 2007. Vol. 119, N 4. P. 785–789. doi: 10.1542/peds.2006-0646
- Culler E.E., Lögdberg E.L. Albumin IVIG and derivatives. In: Blood Banking and Transfusion Medicine. 2nd ed. 2007. doi: 10.1016/B978-0-443-06981-9.X5001-7
- Rasetti-Escargueil C., Popoff M.R. Antibodies and vaccines against botulinum toxins: available measures and novel approaches // Toxins (Basel). 2019. Vol. 11, N 9. P. 528. doi: 10.3390/toxins11090528
- Van Horn N.L., Street M. Infantile Botulism. In: StatPearls. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, 2023.
- Khouri J.M., Motter R.N., Arnon S.S. Safety and immunogenicity of investigational recombinant botulinum vaccine, rBV A/B, in volunteers with pre-existing botulinum toxoid immunity // Vaccine. 2018. Vol. 36, N 15. P. 2041–2048. doi: 10.1016/j.vaccine.2018.02.042
- Matsumura T., Amatsu S., Misaki R., et al. Fully Human Monoclonal Antibodies Effectively Neutralizing Botulinum Neurotoxin Serotype B // Toxins (Basel). 2020. Vol. 12, N 5. P. 302. doi: 10.3390/toxins12050302
- Morris I.G., Hatheway C.L. Botulism in the U.S. 1979 // Infect Dis. 1980. Vol. 142, N 2. P. 302–305.
- Lewis G.E. Jr. Approaches to the prophylaxis, immunotherapy, and chemotherapy of botulismю In: Lewis G.E. Jr., editor. Biomedical Aspects of Botulism. New York: Academic Press, 1981. P. 261–270.
- Nayak S.U., Griffiss J.M., McKenzie R., et al. Safety and Pharmacokinetics of XOMA 3AB, a Novel Mixture of Three Monoclonal Antibodies against Botulinum Toxin A // Antimicrob Agents Chemother. 2014. Vol. 58, N 9. P. 5047–5053. doi: 10.1128/AAC.02830-14
- Fan Y., Dong J., Lou J., et al. Monoclonal antibodies that inhibit the proteolytic activity of botulinum neurotoxin serotype/B // Toxins (Basel). 2015. Vol. 7, N 9. P. 3405–3423. doi: 10.3390/toxins7093405
- Fan Y., Garcia-Rodriguez C., Lou J., et al. A three monoclonal antibody combination potently neutralizes multiple botulinum neurotoxin serotype F subtypes // PLoS ONE. 2017. Vol. 12, N 3. P. e0174187. doi: 10.1371/journal.pone.0174187
- Garcia-Rodriguez C., Razai A., Geren I.N., et al. A Three Monoclonal Antibody Combination Potently Neutralizes Multiple Botulinum Neurotoxin Serotype E Subtypes // Toxins (Basel). 2018. Vol. 10, N 3. P. 105. doi: 10.3390/toxins10030105
- Snow D.M., Riling K., Kimbler A., et al. Safety and Pharmacokinetics of a Four Monoclonal Antibody Combination Against Botulinum C and D Neurotoxins // Antimicrob Agents Chemother. 2019;63(12):e01270-19. doi: 10.1128/AAC.01270-19
- Fan Y., Barash J.R., Lou J., et al. Immunological characterization and neutralizing ability of monoclonal antibodies directed against botulinum neurotoxin type H // J Infect Dis. 2016. Vol. 213, N 10. P. 1606–1614. doi: 10.1093/infdis/jiv770
- Maslanka S.E., Luquez C., Dykes, J.K., et al. A Novel Botulinum Neurotoxin, Previously Reported as Serotype H, Has a Hybrid-Like Structure With Regions of Similarity to the Structures of Serotypes A and F and Is Neutralized With Serotype A Antitoxin // J Infect Dis. 2015. Vol. 213, N 3. P. 379–385. doi: 10.1093/infdis/jiv327
- Snow D.M., Cobb R.R., Martinez J., et al. A Monoclonal Antibody Combination against both Serotypes A and B Botulinum Toxin Prevents Inhalational Botulism in a Guinea Pig Modeln // Toxins (Basel). 2021. Vol. 13, N 1. P. 31. doi: 10.3390/toxins13010031
- Минздрав разрешил клинические испытания нового препарата для лечения ботулизма [интернет]. Режим доступа: https://www.interfax.ru/russia/968108 Дата обращения: 15.06.2024.
- Ambache N. The peripheral action of Cl. botulinum toxin // J Physiol. 1949. Vol. 108, N 2. P. 127–141.
- Berg J.M., John L. Tymoczko, et al. Biochemistry. 6th ed. 2006. P. 882–883.
- Catterall W.A. Structure and function of neuronal Ca2+ channels and their role in neurotransmitter release // Cell Calcium. 1998. Vol. 24, N 5-6. P. 307–323. doi: 10.1016/s0143-4160(98)90055-0
- Shi Y.-L., Wang Z.F. Cure of experimental botulism and antibotulismic effect of toosendanin // Acta Pharmacol Sin. 2004. Vol. 25, N 6. P. 839–848.
- Montecucco C., Papini E., Schiavo G. Bacterial protein toxins penetrate cells via a four-step mechanism // FEBS Lett. 1994. Vol. 346, N 1. P. 92–98. doi: 10.1016/0014-5793(94)00449-8
- Shi Y.-L., Hu Q. Progress on study of mechanism of botulinum neurotoxin action // Progress in Biochemistry and Biophysics. 1998. Vol. 25, N 2. P. 126–130.
- Schiavo G., Matteoli M., Montecucco C. Neurotoxins affecting neuroexocytosis // Physiol Rev. 2000. Vol. 80, N 2. P. 717–766. doi: 10.1152/physrev.2000.80.2.717
- Fujii N., Kimura K., Yokosawa N., et al. A zinc-protease specific domain in botulinum and tetanus neurotoxins // Toxicon. 1992. Vol. 30, N 11. P. 1486–1488. doi: 10.1016/0041-0101(92)90525-a
- Schiavo G., Benfenati F., Poulain B., et al. Tetanus and botulinum-B neurotoxins block neurotransmitter release by proteolytic cleavage of synaptobrevin // Nature. 1992. Vol. 359, N 6398. P. 832–835. doi: 10.1038/359832a0
- Yamasaki S., Hu Y., Binz T., et al. Synaptobrevin/ vesicle-associated membrane protein (VAMP) of Aplysia californica: structure and proteolysis by tetanus toxin and botulinal neurotoxins type D and F // Proc Natl Acad Sci U S A. 1994. Vol. 91, N 11. P. 4688–4692. doi: 10.1073/pnas.91.11.4688
- Schiavo G., Shone C.C., Rossetto O., et al. Botulinum neurotoxin serotype F is a zinc endopeptidase specific for VAMP/synaptobrevin // J Biol Chem. 1993. Vol. 268, N 16. P. 11516–11519.
- Schiavo G., Malizio C., Trimble W.S., et al. Botulinum G neurotoxin cleaves VAMP/synaptobrevin at a single Ala-Ala peptide bond // J Biol Chem. 1994. Vol. 269, N 32. P. 20213–20216.
- Blasi J., Chapman E.R., Link E., et al. Botulinum neurotoxin A selectively cleaves the synaptic protein SNAP-25. Nature. 1993. Vol. 365, N 6442. P. 160–163. doi: 10.1038/365160a0
- Binz T., Blasi J., Yamasaki S., et al. Proteolysis of SNAP-25 by types E and A botulinal neurotoxins // J Biol Chem. 1994. Vol. 269, N 3. P. 1617–1620.
- Blasi J., Chapman E.R., Yamasaki S., et al. Botulinum neurotoxin C1 blocks neurotransmitter release by means of cleaving HPC-1/syntaxin // EMBO J. 1993. Vol. 12, N 12. P. 4821–4828. doi: 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06171.x
- Cherington M., Ryan D.W. Treatment of botulism with guanidlne — Early neurophysiologic studies // N Engl J Мed. 1970. Vol. 282, N 4. P. 195–197. doi: 10.1056/NEJM197001222820405
- Puggiari M., Cherington M. Botulism and guanidine. Ten years later // JAMA. 1978. Vol. 240, N 21. P. 2276–2267. doi: 10.1001/jama.1978.03290210058027
- Мориссон В.В. Влияние гуанидина на развитие экспериментальной ботулинической интоксикации. В кн.: Механизмы инфекционного процесса и реактивности организма. Ч. 1. Саратов, 1980. С. 69–71.
- Моррисон В.В. Гуанидинотерапия при ботулизме. В кн.: Патофизиология инфекционного процесса и аллергии. Саратов, 1981. С. 42–49.
- Sebald M., Jouglard J. Aspects acatuels du botulisme // Rev Prat. 1977. Vol. 27, N 3. P. 173–180.
- Kaplan J.E., Davis L.E., Narayan V., et al. Botulism, type A, and treatment with guanidine // Ann Neurol. 1979. Vol. 6, N 1. P. 69–71. doi: 10.1002/ana.410060117
- Roblot P., Roblot F., Fauchère J.L., et al. Retrospective study of 108 cases of botulism in Poitiers, France // J Med Microbiol. 1994. Vol. 40, N 6. P. 379–384. doi: 10.1099/00222615-40-6-379
- Lundh H., Leander S., Thesleff S. Antagonism of the paralysis produced by botulinum toxin in the rat. The effects of tetraethylammonium, guanidine and 4-aminopyridine // J Neurol Sci. 1977. Vol. 32, N 1. P. 29–43. doi: 10.1016/0022-510x(77)90037-5
- Bradford A.B., Machamer J.B., Russo T.M., McNutt P.M. 3,4-diaminopyridine reverses paralysis in botulinum neurotoxin-intoxicated diaphragms through two functionally distinct mechanisms // Toxicol Appl Pharmacol. 2018. Vol. 341. P. 77–86. doi: 10.1016/j.taap.2018.01.012
- Siegel L.S., Johnson-Winegar A.D., Sellin L.C. Effect of 3,4-diaminopyridine on the survival of mice injected with botulinum neu-rotoxin type A, B, E, or F // Toxicol Appl Pharmacol. 1986. Vol. 84, N 2. P. 255–263. doi: 10.1016/0041-008x(86)90133-x
- Mayorov A.V., Willis B., Di Mola A., et al. Symptomatic relief of botulinum neurotoxin/a intoxication with aminopyridines: a new twist on an old molecule // ACS Chem Biol. 2010. Vol. 5, N 12. P. 1183–1191. doi: 10.1021/cb1002366
- Adler M., Capacio B., Deshpande S.S. Antagonism of botulinum toxin A-mediated muscle paralysis by 3, 4-diaminopyridine delivered via osmotic minipumps // Toxicon. 2000. Vol. 38, N 10. P. 1381–1388. doi: 10.1016/s0041-0101(99)00231-7
- Thomsen R.H., Wilson D.F. Effects of 4-aminopyridine and 3,4-diaminopyridine on transmitter release at the neuromuscular junction // J Pharmacol Exp Ther. 1983. Vol. 227, N 1. P. 260–265.
- Meriney S.D., Lacomis D. Reported direct aminopyridine effects on voltage-gated calcium channels is a high-dose pharmacological off-target effect of no clinical relevance // J Biol Chem. 2018. Vol. 293, N 41. P. 16100. doi: 10.1074/jbc.L118.005425
- Delbono O., Kotsias B.A. Relation between action potential duration and mechanical activity on rat diaphragm fibers. Effects of 3,4-diaminopyridine and tetraethylammonium // Pflugers Arch. 1987. Vol. 410, N 4-5. P. 394–400. doi: 10.1007/BF00586516
- Lin-Shiau S.Y., Day S.Y., Fu W.M. Use of ion channel blockers in studying the regulation of skeletal muscle contractions // Naunyn Schmiedebergs Arch Pharmacol. 1991. Vol. 344, N 6. P. 691–697. doi: 10.1007/BF00174753
- Sudhof T.C., Rizo J. Synaptic vesicle exocytosis // Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011. Vol. 3, N 12. P. a005637. doi: 10.1101/cshperspect.a005637
- Lundh H., Thesleff S. The mode of axtion of 4-aminopyridins and guanidine on transmitter release from motor nerve terminals // Eur J Pharmacol. 1977. Vol. 42, N 4. P. 411–412. doi: 10.1016/0014-2999(77)90176-5
- Sellin L.C. The action of botulinum toxin at the neuromuscular junction // Med Biol. 1981. Vol. 59, N 1. P. 11–20.
- Qiao J., Hayes K.C., Hsieh J.T., C. et al. Effects of 4-aminopyridine on motor evoked potentials in patients with spinal cord injury // J Neurotrauma. 1997. Vol. 14, N 3. P. 135–149. doi: 10.1089/neu.1997.14.135
- Simpson L.L. A preclinical evaluation of aminopyridines as putative therapeutic agents in the treatment of botulism // Infect Immun. 1986. Vo. 52, N 3. P. 858–862. doi: 10.1128/iai.52.3.858-862.1986
- Adler M., Scovill J., Parker G., et al. Antagonism of botulinum toxin-induced muscle weakness by 3,4-diaminopyridine in rat phrenic nerve-hemidiaphragm preparations // Toxicon. 1995. Vol. 33, N 4. P. 527–537. doi: 10.1016/0041-0101(94)00183-9
- Adler M., Macdonald D.A., Sellin L.C., Parker G.W. Effect of 3,4-diaminopyridine on rat extensor digitorum longus muscle paralyzed by local injection of botulinum neurotoxin // Toxicon. 1996. Vol. 34, N 2. P. 237–249. doi: 10.1016/0041-0101(95)00127-1
- Friggeri A., Marçon F., Marciniak S., et al. 3,4-Diaminopyridine may improve neuromuscular block during botulism // Crit Care. 2013. Vol. 17, N 5. P. 449. doi: 10.1186/cc12880
- Davis L.E., Johnson J.K., Bicknell J.M., et al. Human type A botulism and treatment with 3,4-diaminopyridine // Electromyogr Clin Neurophysiol. 1992. Vol. 32, N 7-8. P. 379–383.
- Dock M., Ben Ali A., Karras A., et al. Treatment of severe botulism with 3,4-diaminopyridine // Presse Med. 2002. Vol. 31, N 13. P. 601–602.
- Oriot C., D’Aranda E., Castanier M., et al. One collective case of type A foodborne botulism in Corsica // Clin Toxicol (Phila). 2011. Vol. 49, N 8. P. 752–754. doi: 10.3109/15563650.2011.606222
- Ball A.P., Hopkinson R.B., Farrell I.D., et al. Human botulism caused by Clostridium botulinum type E: the Birmingham outbreak // Q J Med. 1979. Vol. 48, N 191. P. 473–491.
- Morrison V.V., Kryzhanovskii G.N. Effect of 4-aminopyridine on the development of experimental botulism // Biull Eksp Biol Med. 1985. Vol. 100, N 10. P. 445–447.
- Morbiato L, Carli L, Johnson EA, et al. Neuromuscular paralysis and recovery in mice injected with botulinum neurotoxins A and C // Eur J Neurosci. 2007. Vol. 25, N 9. P. 2697–2704. doi: 10.1111/j.1460-9568.2007.05529.x
- Siegel L.S., Price J.I. Ineffectiveness of 3,4-diaminopyridine as a therapy for type C botulism // Toxicon. 1987. Vol. 25, N 9. P. 1015–1018. doi: 10.1016/0041-0101(87)90166-8
- Harris T.L., Wenthur C.J., Diego-Taboada A., et al. Lycopodium clavatum exine microcapsules enable safe oral delivery of 3,4-diaminopyridine for treatment of botulinum neurotoxin A intoxication // Chem Commun (Camb). 2016. Vol. 52, N 22. P. 4187–4190. doi: 10.1039/c6cc00615a
- Vazquez-Cintron E., Machamer J., Ondeck C., et al. Symptomatic treatment of botulism with a clinically approved small molecule // JCI Insight. 2020. Vol. 5, N 2. P. e132891. doi: 10.1172/jci.insight.132891
- Souayah N., Mehyar L.S., Khan H.M., et al. Trends in outcome and hospitalization charges of adult patients admitted with botulism in the United States // Neuroepidemiology. 2012. Vol. 38, N 4. P. 233–236. doi: 10.1159/000336354
- Sanders D.B. 3,4-Diaminopyridine (DAP) in the treatment of Lambert-Eaton myasthenic syndrome (LEMS) // Ann N Y Acad Sci. 1998. Vol. 841. P. 811–816. doi: 10.1111/j.1749-6632.1998.tb11022.x
- Firdapse Prices, Coupons, Copay Cards & Patient Assistance [интернет]. Режим доступа: https://www.drugs.com/price-guide/firdapse Дата обращения: 15.06.2024.
- Morris I.G. Current trends in therapy of botulism in the United States. In: Biomedical aspects of botulism. New York: Acad. Press. Inc., 1981. P. 317–326.
- Neal K.R., Dunbar E.M. Improvement in bulbar weakness with guanoxan in type B botulism // Lancet. 1990. Vol. 335, N 8700. P. 1286–1287. doi: 10.1016/0140-6736(90)91360-m
- Chang C.C., Hsie T.H., Chen S.F., Liang H.T. The structure of Chuanliansu // Acta Chem Sin. 1975. Vol. 33. P. 35–47.
- Shu G.X., Liang X.T. A correction of the structure of Chuanliansu // Acta Chim Sin. 1980. Vol. 38. P. 196–198.
- Shi Y.L. Toosendanin, a new presynaptic blocker: pharmacology, antibotulismic effect and as an antifeedant against insects. In: Chen Y.C., Yuan S.L., editors. Study and Utility of Toxins. Beijing: Science Press, 1998. P. 192–206. (In Chinese)
- Shi Y.L., Wang W.P., Liao C.Y., Chiu S.H. Effect of toosendanin on the sensory inputs of chemoreceptor in the amyworm larval (Mythimna Seperata) // Acta Entomol Sin. 1986. Vol. 29. P. 233–239.
- Cip P., Jou J., Miao N. Efficacy of the treatment of botulism toxin poisoning of toosendanin // Chem. Abstr. 1983. Vol. 98, N 3. P. 12662.
- Shin J., Hsu K. Anti-botulismie effect of toosendanin and its facilitatory action on miniature and plate potentials // Jpn J Physiol. 1983. Vol. 33, N 4. P. 677–680. doi: 10.2170/jjphysiol.33.677
- Zhong G., Cheu J., Ku J. Isolation of toosendanin from the aqueous extract of lark of media // Chem Abstr. 1981. Vol. 95, N 20. P. 175610.
- Zhuo J., Gu J., Rou C., Zhao P. Study on toosendanin in dynamics in the lark of media toosendanin s. et z. // Chem Abstr. 1981. Vol. 95, N 23. P. 200564.
- Shi Y.L., Wang W.P., Xu K. Electrophysiological analysis on the presynaptic blocking effects of toosendanin on neuromuscular transmission // Acta Physiol. Sin. 1981. Vol. 33. P. 259–265.
- Xu T.-H., Ding J., Shi Y.-L. Toosendanin increases free-Ca(2+) concentration in NG108-15 cells via L-type Ca(2+) channels // Acta Pharmacol Sin. 2004. Vol. 25, N 5. P. 597–601.
- Hu M., Xu M., Chen Y., et al. Therapeutic potential of toosendanin: Novel applications of an old ascaris repellent as a drug candidate // Biomed Pharmacother. 2023. Vol. 167. P. 115541. doi: 10.1016/j.biopha.2023.115541
- Zhou J.-Y., Wang Z.-F., Ren X.-M., et al. Antagonism of botulinum toxin type A-induced cleavage of SNAP-25 in rat cerebral synaptosomes by toosendanin // FEBS Lett. 2003. Vol. 555, N 2. P. 375–379. doi: 10.1016/s0014-5793(03)01291-2
- Li M.-F., Shi Y.-L. Toosendanin inhibits pore formation of botulinum toxin type A at PC12 cell membrane // Acta Pharmacol Sin. 2006. Vol. 27, N 1. P. 66–70. doi: 10.1111/j.1745-7254.2006.00236.x
- Sun S., Suresh S., Liu H., et al. Chapman, Receptor binding enables botulinum neurotoxin B to sense low pH for translocation channel assembly // Cell Host Microbe. 2011. Vol. 10, N 3. P. 237–247. doi: 10.1016/j.chom.2011.06.012
- Zou J., Miao W.Y., Ding F.H., et al. The effect of toosendanin on monkey botulism // J Tradit Chin Med. 1985. Vol. 5, N 1. P. 29–30.
- Li P.Z., Zou J., Miao W.Y., et al. Treatment of animals intoxicated by botulinum toxin with toosendanin // Chin Tradit Herb Drugs. 1982. Vol. 13, N 6. P. 28–33.
- Shin J., Hsu K. Anti-botulismie effect of toosendanin and its facilitatory action on mi niature and plate potentials // Jpn J Physiol. 1983. Vol. 33, N 4. P. 677–680. doi: 10.2170/jjphysiol.33.677
- Chiu S.F. Recent advances in research on botanical insecticides in China. In: Arnason J.T., Philogene B.J.R., Morand P., editors. Insecticides of Plant Origin. Washington: American Chemical Society, 1989. P. 69–77.
- Carpinella M.C., Defago M.T., Valladares G., Palacios S.M. Anti-feedant and insecticide properties of a limonoid from Melia azedarach (Meliaceae) with potential use for pest management // J Agric Food Chem. 2003;51(2):369–374. doi: 10.1021/jf025811w
- Zhang X., Wang X.L., Feng J.T. An innocuous insecticide, toosendanin // Acta Northwe Uni Agricult Sin. 1993. Vol. 21. P. 1–5.
- Fritz L.C., Atwood H.L., Jahkomi S.S. Ultrastructure of Lobster neuromuscular junction treated with black widow spider venom: correlation between ultrastructure and physiology // J Neurocytol. 1980. Vol. 9, N 5. P. 699–721. doi: 10.1007/BF01205034
- Pumplin L.W., Reese T.S. Action of brown widow spidek venom and botulinum toxin on the frog neuromuscular function examined with freeze-fracture technique // J Physiol. 1977. Vol. 273, N 2. P. 443–457. doi: 10.1113/jphysiol.1977.sp012103
- Pumlin D.W., Me Clure W.O. The realease of acetylcholine elieted by textracts of black widow spider glands: Studies using rat superior cervical ganglia andinhibitors of electrically stimulated release // J Pharmacol Exp Ther. 1977. Vol. 20, N 1. P. 312–319.
- Clark A.W., Huklbut W.P., Mauro A. Changes in the fine structure of the frog caused by black widow spider venom // J Cell Biol. 1972. Vol. 52, N 1. P. 1–14. doi: 10.1083/jcb.52.1.1
- Simpson L.L. Ammonium chloride and methylamine hydrochloride antagonize clostridial neurotoxins // J Pharmacol Exp Ther. 1983. Vol. 225, N 3. P. 546–552.
- Anderson D.C., King S.C., Parsons S.M. Proton gradient linkage to active uptake of [3H]acetylcholine by Torpedo electric organ synaptic vesicles // Biochemistry. 1982. Vol. 21, N 13. P. 3037–3043. doi: 10.1021/bi00256a001
- Lukacs G.L., Rotstein F.D., Grinstein S. Phagosomal acidification is mediated by a vacuolar-type H+-ATPase in murine macrophages // J Biol Chem. 1990. Vol. 265, N 34. P. 21099–21107.
- Sheridan R.E. Protonophore antagonism of botulinum toxin in mouse muscle // Toxicon. 1996. Vol. 34, N 8. P. 849–855. doi: 10.1016/0041-0101(96)00040-2
- Simpson LL. The interaction between aminoquinolines and presynaptically acting neurotoxins // J Pharmacol Exp Ther. 1982. Vo. 222, N 1. P. 43–48.
- Deshpande S.S., Sheridan R.E., Adler M. Efficacy of certain quinolines as pharmacological antagonists in botulinum neurotoxin poisoning // Toxicon. 1997. Vol. 35, N 3. P. 433–445. doi: 10.1016/s0041-0101(96)00147-x
- Deshpande S.S., Sheridan R.E., Adler M. A study of zincdependent metalloendopeptidase inhibitors as pharmacological antagonists in botulinum neurotoxin poisoning // Toxicon. 1995. Vol. 33, N 4. P. 551–557. doi: 10.1016/0041-0101(94)00188-e
- Simpson L.L., Coffield J.A., Bakry N. Chelation of zinc antagonizes the neuromuscular blocking properties of the seven serotypes of botulinum neurotoxin as well as tetanus toxin // J Pharmacol Exp Ther. 1993. Vol. 267, N 2. P. 720–727.
- Sheridan R.E., Deshpande S.S. Interactions between heavy metal chelators and botulinum neurotoxin at the neuromuscular junction // Toxicon. 1995. Vol. 33, N 4. P. 539–549. doi: 10.1016/0041-0101(94)00185-b
- Burn J.H. Evidence that acetylcholine releases noradrenaline in the sympatic fibre // J Pharm Pharmacol. 1977. Vol. 29, N 6. P. 325–329. doi: 10.1111/j.2042-7158.1977.tb11329.x
- Поцхверия М.М., Маткевич В.А., Гольдфарб Ю.С., и др. Программа энтеральной коррекции нарушений гомеостаза и её влияние на кишечную проницаемость при острых отравлениях // Трансплантология. 2022. Т. 14, № 1. С. 45–57. doi: 10.23873/2074-0506-2022-14-1-45-57
- Маткевич В.А., Поцхверия М.М., Симонова А.Ю., и др. Коррекция нарушений параметров гомеостаза с помощью солевого энтерального раствора при острых отравлениях психофармакологическими препаратами // Журнал им. Н.В. Склифосовского «Неотложная медицинская помощь». 2020. Т. 9, № 4. С. 551–563. doi: 10.23934/2223-9022-2020-9-4-551-563
- Заривчатский М.Ф. Энтеральный путь поддержания и коррекции гомеостаза у хирургических больных: автореф. дис. ... д-ра мед. наук. Пермь, 1990. 41 с.
- Брюсов П.Г., Бутко Г.В. Энтеральная коррекция гемодинамики при массивной кровопотере // Вестник хирургии. 1998. № 1. С. 39–43.
- Booth I.P., Ferreira R.C., Desjeux J.F. Recommendations for composition of oral rehydration solution from the children of Europe. Report of an ESPGAN working group // J Pediatr Gastroenterol. 2010. Vol. 4, N 5. P. 108–114.
- Гальперин Ю.М., Лазарев П.И. Пищеварение и гомеостаз. Москва: Наука, 1986. 304 с.
- Авторское свидетельство на изобретение 1102571 СССР МПК4 А 61 В 10/00. Гальперин Ю.М., Баклыкова Н.М. Способ определения пригодности питательных смесей для энтерального питания. Заявка №2907093/28-13 от 02.04.1980. Опубликовано: 15.07.1984.
- Гальперин Ю.М., Ковальская К.С., Катковский Г.Б. Энтеральные инфузии мономерно-электролитных растворов при массивных кровопотерях // Хирургия. 1988. № 4. С. 75–80.
- Свидетельство о государственной регистрации № RU.77.99.32.004. R.000813.03.22 от 17.03.2022 г.).
- Маткевич В.А. Кишечный лаваж. В кн.: Медицинская токсикология: национальное руководство / под ред. Е. А. Лужников. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2012. С. 162–186.
- Ершова И.Б. Молчанова А.А., Черноусова С.Н., и др. Актуальность пероральной регидратации как естественного метода восполнения водно-солевого баланса организма // Здоровье ребёнка. 2012. Т. 8, № 43. С. 105–107. EDN: QZYPUT
- Абатуров А.Е., Герасименко О.Н., Высочина И.Л., и др. Современные принципы пероральной регидратации при лечении острых кишечных инфекций у детей // Здоровье ребёнка. 2012. Т. 2, № 37. С. 84–90. EDN: NKILWV
- Киселев В.В., Рык А.А., Алиев И.С. Энтеральная коррекция как компонент стартовой терапии энтерального питания у пациентов в ОРИТ. В кн.: Форум анестезиологов и реаниматологов России (ФАРР-2019): XVIII съезд Федерации анестезиологов и реаниматологов, Москва, 18–20 октября 2019 года. Москва: Санкт-Петербургская общественная организация «Человек и его здоровье», 2019. С. 130. EDN: TCDTMC
Дополнительные файлы
