Современные возможности медикаментозной терапии больных ботулизмом

Обложка
  • Авторы: Никифоров В.В.1,2,3, Кожевникова А.В.1,3, Бургасова О.А.3,4,5, Антипят Н.А.3
  • Учреждения:
    1. Российский национальный исследовательский медицинский университет имени Н.И. Пирогова
    2. Академия постдипломного образования Федерального научно-клинического центра специализированных видов медицинской помощи и медицинских технологий
    3. Инфекционная клиническая больница № 1
    4. Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы
    5. Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи
  • Выпуск: Том 29, № 5 (2024)
  • Страницы: 375-392
  • Раздел: НАУЧНЫЕ ОБЗОРЫ
  • URL: https://ogarev-online.ru/1560-9529/article/view/290556
  • DOI: https://doi.org/10.17816/EID635976
  • ID: 290556

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Ботулизм не относится к часто встречающимся инфекционным болезням, однако тяжесть течения, возможность использования ботулинического токсина в качестве биологического оружия, отсутствие по-настоящему эффективных способов и методов лечения больных данной патологией не позволяют относить проблему к разряду второстепенных.

Терапевтические мероприятия при ботулизме, как используемые на практике, так и находящиеся в стадии разработки, можно условно разделить на три взаимодополняющие, но неравнозначные по объёму сложности проведения и эффективности группы. Первая группа мероприятий имеет своей целью любыми путями и методами осуществить нейтрализацию свободного ботулинического нейротоксина в организме пациента (в крови, желудке, кишечнике) и таким образом прекратить дальнейшее поступление ботулинического нейротоксина в нервные клетки и, как следствие, нарастание клинических признаков специфической интоксикации. Этой цели, в первую очередь, служит внутривенное (для быстроты воздействия) введение специфических антитоксинов — в РФ эта функция возложена на противоботулиническую сыворотку. Иммуноглобулины имеют чрезвычайно узкое применение, возможности моноклональных антител изучаются.

Второй блок мероприятий, находящихся в основной своей массе в стадии разработок «разной степени зрелости», можно условно охарактеризовать как попытки создания препаратов для интранейрональной (антидотной) терапии, направленной на разрыв последовательной цепи внутриклеточных действий ботулинического нейротоксина от интернализации в цитоплазму аксона по эндосомальному пути до повреждения комплекса белков SNARE. К ним относятся гидрохлорид гуанидина, 4-аминопиридин (4-АР) и 3,4 диаминопиридин (3,4-DАР) тусенданин и другие вещества. Однако за рамки лабораторного изучения и единичных случаев клинического применения с сомнительными результатами эти препараты не вышли. Третий блок терапевтических мероприятий направлен на устранение уже вызванных ботулиническим нейротоксином патологических процессов и явлений на организменном уровне. Не умаляя значимости постоянно совершенствующейся технологии внутривенной инфузионной терапии при различного рода интоксикациях, следует отметить, что данные методы и методики в случае ботулизма призваны бороться со следствием, но не с причиной. В этой связи ряд авторов в качестве её дополнения или альтернативы рассматривают возможность интенсивной коррекции нарушений гомеостаза с помощью введения специальных жидкостей в желудочно-кишечный тракт — энтеральной коррекции.

Кроме детоксикации путём очищения желудочно-кишечного тракта, при использовании энтеральной коррекции наблюдается улучшение водно-электролитного баланса, кислотно-основного состояния, гемореологии, микроциркуляции, про- и антиоксидантного равновесия, микробиоценоза кишечника и моторной функции желудочно-кишечного тракта. Устранение как самой интоксикации, так и, что более важно, её причины способствует оживлению репарационных процессов, в том числе восстановлению нервно-мышечной передачи за счёт синтеза новых белков комплекса SNARE.

Об авторах

Владимир Владимирович Никифоров

Российский национальный исследовательский медицинский университет имени Н.И. Пирогова; Академия постдипломного образования Федерального научно-клинического центра специализированных видов медицинской помощи и медицинских технологий; Инфекционная клиническая больница № 1

Автор, ответственный за переписку.
Email: v.v.nikiforov@gmail.com
ORCID iD: 0000-0002-2205-9674
SPIN-код: 9044-5289

д-р мед. наук, профессор

Россия, Москва; Москва; Москва

Анастасия Владимировна Кожевникова

Российский национальный исследовательский медицинский университет имени Н.И. Пирогова; Инфекционная клиническая больница № 1

Email: ice1234@yandex.ru
ORCID iD: 0009-0009-2606-7071
SPIN-код: 7443-5512
Россия, Москва; Москва

Ольга Александровна Бургасова

Инфекционная клиническая больница № 1; Российский университет дружбы народов имени Патриса Лумумбы; Национальный исследовательский центр эпидемиологии и микробиологии имени почётного академика Н.Ф. Гамалеи

Email: olgaburgasova@mail.ru
ORCID iD: 0000-0002-5486-0837
SPIN-код: 5103-0451

д-р мед. наук, профессор

Россия, Москва; Москва; Москва

Наталья Александровна Антипят

Инфекционная клиническая больница № 1

Email: ikb@zdrav.mos.ru
ORCID iD: 0000-0001-8578-2838
SPIN-код: 6105-6285
Россия, Москва

Список литературы

  1. O’Horo J.C., Harper E.P., El Rafei A., et al. Efficacy of antitoxin therapy in treating patients with foodborne botulism: a systematic review and metaanalysis of cases, 1923–2016 // Clin Infect Dis. 2017. Vol. 66, Suppl 1. P. S43–S56. doi: 10.1093/cid/cix815
  2. Никифоров В.В. Ботулизм. Санкт-Петербург: Эко-Вектор, 2024. 528 с. doi: 10.17816/b.bot2023
  3. Rao A. K., Sobel J., Chatham-Stephens K., Luquez C. Clinical guidelines for diagnosis and treatment of botulism, 2021 // MMWR Recomm. Rep. 2021. Vol. 70, N 2. P. 1–30. doi: 10.15585/mmwr.rr7002a1
  4. Yu P.A., Lin N.H., Mahon B.E., et al. Safety and improved clinical outcomes in patients treated with new equine-derived heptavalent botulinum antitoxin // Clin Infect Dis. 2017. Vol. 66, Suppl._1. P. S57–S64. doi: 10.1093/cid/cix816
  5. Zanetti G., Sikorra S., Rummel A., et al. Botulinum neurotoxin C mutants reveal different effects of syntaxin or SNAP-25 proteolysis on neuromuscular transmission // PLoS Pathog. 2017. Vol. 13, N 8. P. e1006567. doi: 10.1371/journal.ppat.1006567
  6. Cohen L.D., Zuchman R., Sorokina O., et al. Metabolic turnover of synaptic proteins: kinetics, interdependencies and implications for synaptic maintenance // PLoS ONE. 2013. Vol. 8, N 5. P. e63191. doi: 10.1371/journal.pone.0063191
  7. Никифоров В.Н., Никифоров В.В. Ботулизм. Ленинград: Медицина, 1985. 199 с.
  8. Van Ergmengem E. Ueber einen neuen anaёrobic Bacillus and seine Beziehungen Zum Botulismus // Zeitschrift für Hygiene und Infektionskrankheiten. 1897. Bd. 26. S. 1–56.
  9. Сыворотка противоботулиническая типа A лошадиная очищенная концентрированная жидкая (Serum antibotulinic type A horse purified concentrated liquid). Инструкция по применению [интернет]. Режим доступа: https://www.vidal.ru/drugs/serum_antibotulinic_type_a_horse_purified_concentrated_liquid__31545 Дата обращения: 15.06.2024.
  10. Package Insert — Botulism Antitoxin Heptavalent (A, B, C, D, E, F, G) — (Equine) [интернет]. Режим доступа: https://www.fda.gov/media/85514/download Дата обращения: 15.06.2024.
  11. Schussler E., Sobel J., Hsu J., et al. Allergic reactions to botulinum antitoxin: a systematic review // Clin Infect Dis. 2017. Vol. 66, Suppl 1. P. S65–S72. doi: 10.1093/cid/cix827
  12. Lonati D., Schicchi A., Crevani M. et al. Foodborne botulism: clinical diagnosis and medical treatment // Toxins. 2020. Vol. 12, N 8. P. 509. doi: 10.3390/toxins12080509
  13. Pirazzini M., Rossetto O. Challenges in searching for therapeutics against botulinum neurotoxins // Expert Opin Drug Discov. 2017. Vol. 12, N 5. P. 497–510. doi: 10.1080/17460441.2017.1303476
  14. Николаева И.В., Гилмуллина Ф.С., Казанцев А.Ю., Фаткуллин Б.Ш. Случай пищевого ботулизма типа F // Эпидемиология и инфекционные болезни. 2022. Т. 27, № 6. C. 360–367. doi: 10.17816/EID120021
  15. Ташпулатов Ш.А. Сравнительная эффективность гомологичного противоботулинического иммуноглобулина и гетерологичной противоботулинической сыворотки при различном по тяжести течении ботулизма: автореф. ... дис. канд. мед. наук. Москва, 1985. 23 с.
  16. Arnon S.S., Schechter R., Maslanka S.E., et al. Human botulism immune globulin for the treatment of infant botulism // N Engl J Med. 2006. Vol. 354, N 5. P. 462–471. doi: 10.1056/NEJMoa051926
  17. Arnon S.S. Creation and development of the public service orphan drug human botulism immune globulin // Pediatrics. 2007. Vol. 119, N 4. P. 785–789. doi: 10.1542/peds.2006-0646
  18. Culler E.E., Lögdberg E.L. Albumin IVIG and derivatives. In: Blood Banking and Transfusion Medicine. 2nd ed. 2007. doi: 10.1016/B978-0-443-06981-9.X5001-7
  19. Rasetti-Escargueil C., Popoff M.R. Antibodies and vaccines against botulinum toxins: available measures and novel approaches // Toxins (Basel). 2019. Vol. 11, N 9. P. 528. doi: 10.3390/toxins11090528
  20. Van Horn N.L., Street M. Infantile Botulism. In: StatPearls. Treasure Island (FL): StatPearls Publishing, 2023.
  21. Khouri J.M., Motter R.N., Arnon S.S. Safety and immunogenicity of investigational recombinant botulinum vaccine, rBV A/B, in volunteers with pre-existing botulinum toxoid immunity // Vaccine. 2018. Vol. 36, N 15. P. 2041–2048. doi: 10.1016/j.vaccine.2018.02.042
  22. Matsumura T., Amatsu S., Misaki R., et al. Fully Human Monoclonal Antibodies Effectively Neutralizing Botulinum Neurotoxin Serotype B // Toxins (Basel). 2020. Vol. 12, N 5. P. 302. doi: 10.3390/toxins12050302
  23. Morris I.G., Hatheway C.L. Botulism in the U.S. 1979 // Infect Dis. 1980. Vol. 142, N 2. P. 302–305.
  24. Lewis G.E. Jr. Approaches to the prophylaxis, immunotherapy, and chemotherapy of botulismю In: Lewis G.E. Jr., editor. Biomedical Aspects of Botulism. New York: Academic Press, 1981. P. 261–270.
  25. Nayak S.U., Griffiss J.M., McKenzie R., et al. Safety and Pharmacokinetics of XOMA 3AB, a Novel Mixture of Three Monoclonal Antibodies against Botulinum Toxin A // Antimicrob Agents Chemother. 2014. Vol. 58, N 9. P. 5047–5053. doi: 10.1128/AAC.02830-14
  26. Fan Y., Dong J., Lou J., et al. Monoclonal antibodies that inhibit the proteolytic activity of botulinum neurotoxin serotype/B // Toxins (Basel). 2015. Vol. 7, N 9. P. 3405–3423. doi: 10.3390/toxins7093405
  27. Fan Y., Garcia-Rodriguez C., Lou J., et al. A three monoclonal antibody combination potently neutralizes multiple botulinum neurotoxin serotype F subtypes // PLoS ONE. 2017. Vol. 12, N 3. P. e0174187. doi: 10.1371/journal.pone.0174187
  28. Garcia-Rodriguez C., Razai A., Geren I.N., et al. A Three Monoclonal Antibody Combination Potently Neutralizes Multiple Botulinum Neurotoxin Serotype E Subtypes // Toxins (Basel). 2018. Vol. 10, N 3. P. 105. doi: 10.3390/toxins10030105
  29. Snow D.M., Riling K., Kimbler A., et al. Safety and Pharmacokinetics of a Four Monoclonal Antibody Combination Against Botulinum C and D Neurotoxins // Antimicrob Agents Chemother. 2019;63(12):e01270-19. doi: 10.1128/AAC.01270-19
  30. Fan Y., Barash J.R., Lou J., et al. Immunological characterization and neutralizing ability of monoclonal antibodies directed against botulinum neurotoxin type H // J Infect Dis. 2016. Vol. 213, N 10. P. 1606–1614. doi: 10.1093/infdis/jiv770
  31. Maslanka S.E., Luquez C., Dykes, J.K., et al. A Novel Botulinum Neurotoxin, Previously Reported as Serotype H, Has a Hybrid-Like Structure With Regions of Similarity to the Structures of Serotypes A and F and Is Neutralized With Serotype A Antitoxin // J Infect Dis. 2015. Vol. 213, N 3. P. 379–385. doi: 10.1093/infdis/jiv327
  32. Snow D.M., Cobb R.R., Martinez J., et al. A Monoclonal Antibody Combination against both Serotypes A and B Botulinum Toxin Prevents Inhalational Botulism in a Guinea Pig Modeln // Toxins (Basel). 2021. Vol. 13, N 1. P. 31. doi: 10.3390/toxins13010031
  33. Минздрав разрешил клинические испытания нового препарата для лечения ботулизма [интернет]. Режим доступа: https://www.interfax.ru/russia/968108 Дата обращения: 15.06.2024.
  34. Ambache N. The peripheral action of Cl. botulinum toxin // J Physiol. 1949. Vol. 108, N 2. P. 127–141.
  35. Berg J.M., John L. Tymoczko, et al. Biochemistry. 6th ed. 2006. P. 882–883.
  36. Catterall W.A. Structure and function of neuronal Ca2+ channels and their role in neurotransmitter release // Cell Calcium. 1998. Vol. 24, N 5-6. P. 307–323. doi: 10.1016/s0143-4160(98)90055-0
  37. Shi Y.-L., Wang Z.F. Cure of experimental botulism and antibotulismic effect of toosendanin // Acta Pharmacol Sin. 2004. Vol. 25, N 6. P. 839–848.
  38. Montecucco C., Papini E., Schiavo G. Bacterial protein toxins penetrate cells via a four-step mechanism // FEBS Lett. 1994. Vol. 346, N 1. P. 92–98. doi: 10.1016/0014-5793(94)00449-8
  39. Shi Y.-L., Hu Q. Progress on study of mechanism of botulinum neurotoxin action // Progress in Biochemistry and Biophysics. 1998. Vol. 25, N 2. P. 126–130.
  40. Schiavo G., Matteoli M., Montecucco C. Neurotoxins affecting neuroexocytosis // Physiol Rev. 2000. Vol. 80, N 2. P. 717–766. doi: 10.1152/physrev.2000.80.2.717
  41. Fujii N., Kimura K., Yokosawa N., et al. A zinc-protease specific domain in botulinum and tetanus neurotoxins // Toxicon. 1992. Vol. 30, N 11. P. 1486–1488. doi: 10.1016/0041-0101(92)90525-a
  42. Schiavo G., Benfenati F., Poulain B., et al. Tetanus and botulinum-B neurotoxins block neurotransmitter release by proteolytic cleavage of synaptobrevin // Nature. 1992. Vol. 359, N 6398. P. 832–835. doi: 10.1038/359832a0
  43. Yamasaki S., Hu Y., Binz T., et al. Synaptobrevin/ vesicle-associated membrane protein (VAMP) of Aplysia californica: structure and proteolysis by tetanus toxin and botulinal neurotoxins type D and F // Proc Natl Acad Sci U S A. 1994. Vol. 91, N 11. P. 4688–4692. doi: 10.1073/pnas.91.11.4688
  44. Schiavo G., Shone C.C., Rossetto O., et al. Botulinum neurotoxin serotype F is a zinc endopeptidase specific for VAMP/synaptobrevin // J Biol Chem. 1993. Vol. 268, N 16. P. 11516–11519.
  45. Schiavo G., Malizio C., Trimble W.S., et al. Botulinum G neurotoxin cleaves VAMP/synaptobrevin at a single Ala-Ala peptide bond // J Biol Chem. 1994. Vol. 269, N 32. P. 20213–20216.
  46. Blasi J., Chapman E.R., Link E., et al. Botulinum neurotoxin A selectively cleaves the synaptic protein SNAP-25. Nature. 1993. Vol. 365, N 6442. P. 160–163. doi: 10.1038/365160a0
  47. Binz T., Blasi J., Yamasaki S., et al. Proteolysis of SNAP-25 by types E and A botulinal neurotoxins // J Biol Chem. 1994. Vol. 269, N 3. P. 1617–1620.
  48. Blasi J., Chapman E.R., Yamasaki S., et al. Botulinum neurotoxin C1 blocks neurotransmitter release by means of cleaving HPC-1/syntaxin // EMBO J. 1993. Vol. 12, N 12. P. 4821–4828. doi: 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06171.x
  49. Cherington M., Ryan D.W. Treatment of botulism with guanidlne — Early neurophysiologic studies // N Engl J Мed. 1970. Vol. 282, N 4. P. 195–197. doi: 10.1056/NEJM197001222820405
  50. Puggiari M., Cherington M. Botulism and guanidine. Ten years later // JAMA. 1978. Vol. 240, N 21. P. 2276–2267. doi: 10.1001/jama.1978.03290210058027
  51. Мориссон В.В. Влияние гуанидина на развитие экспериментальной ботулинической интоксикации. В кн.: Механизмы инфекционного процесса и реактивности организма. Ч. 1. Саратов, 1980. С. 69–71.
  52. Моррисон В.В. Гуанидинотерапия при ботулизме. В кн.: Патофизиология инфекционного процесса и аллергии. Саратов, 1981. С. 42–49.
  53. Sebald M., Jouglard J. Aspects acatuels du botulisme // Rev Prat. 1977. Vol. 27, N 3. P. 173–180.
  54. Kaplan J.E., Davis L.E., Narayan V., et al. Botulism, type A, and treatment with guanidine // Ann Neurol. 1979. Vol. 6, N 1. P. 69–71. doi: 10.1002/ana.410060117
  55. Roblot P., Roblot F., Fauchère J.L., et al. Retrospective study of 108 cases of botulism in Poitiers, France // J Med Microbiol. 1994. Vol. 40, N 6. P. 379–384. doi: 10.1099/00222615-40-6-379
  56. Lundh H., Leander S., Thesleff S. Antagonism of the paralysis produced by botulinum toxin in the rat. The effects of tetraethylammonium, guanidine and 4-aminopyridine // J Neurol Sci. 1977. Vol. 32, N 1. P. 29–43. doi: 10.1016/0022-510x(77)90037-5
  57. Bradford A.B., Machamer J.B., Russo T.M., McNutt P.M. 3,4-diaminopyridine reverses paralysis in botulinum neurotoxin-intoxicated diaphragms through two functionally distinct mechanisms // Toxicol Appl Pharmacol. 2018. Vol. 341. P. 77–86. doi: 10.1016/j.taap.2018.01.012
  58. Siegel L.S., Johnson-Winegar A.D., Sellin L.C. Effect of 3,4-diaminopyridine on the survival of mice injected with botulinum neu-rotoxin type A, B, E, or F // Toxicol Appl Pharmacol. 1986. Vol. 84, N 2. P. 255–263. doi: 10.1016/0041-008x(86)90133-x
  59. Mayorov A.V., Willis B., Di Mola A., et al. Symptomatic relief of botulinum neurotoxin/a intoxication with aminopyridines: a new twist on an old molecule // ACS Chem Biol. 2010. Vol. 5, N 12. P. 1183–1191. doi: 10.1021/cb1002366
  60. Adler M., Capacio B., Deshpande S.S. Antagonism of botulinum toxin A-mediated muscle paralysis by 3, 4-diaminopyridine delivered via osmotic minipumps // Toxicon. 2000. Vol. 38, N 10. P. 1381–1388. doi: 10.1016/s0041-0101(99)00231-7
  61. Thomsen R.H., Wilson D.F. Effects of 4-aminopyridine and 3,4-diaminopyridine on transmitter release at the neuromuscular junction // J Pharmacol Exp Ther. 1983. Vol. 227, N 1. P. 260–265.
  62. Meriney S.D., Lacomis D. Reported direct aminopyridine effects on voltage-gated calcium channels is a high-dose pharmacological off-target effect of no clinical relevance // J Biol Chem. 2018. Vol. 293, N 41. P. 16100. doi: 10.1074/jbc.L118.005425
  63. Delbono O., Kotsias B.A. Relation between action potential duration and mechanical activity on rat diaphragm fibers. Effects of 3,4-diaminopyridine and tetraethylammonium // Pflugers Arch. 1987. Vol. 410, N 4-5. P. 394–400. doi: 10.1007/BF00586516
  64. Lin-Shiau S.Y., Day S.Y., Fu W.M. Use of ion channel blockers in studying the regulation of skeletal muscle contractions // Naunyn Schmiedebergs Arch Pharmacol. 1991. Vol. 344, N 6. P. 691–697. doi: 10.1007/BF00174753
  65. Sudhof T.C., Rizo J. Synaptic vesicle exocytosis // Cold Spring Harb Perspect Biol. 2011. Vol. 3, N 12. P. a005637. doi: 10.1101/cshperspect.a005637
  66. Lundh H., Thesleff S. The mode of axtion of 4-aminopyridins and guanidine on transmitter release from motor nerve terminals // Eur J Pharmacol. 1977. Vol. 42, N 4. P. 411–412. doi: 10.1016/0014-2999(77)90176-5
  67. Sellin L.C. The action of botulinum toxin at the neuromuscular junction // Med Biol. 1981. Vol. 59, N 1. P. 11–20.
  68. Qiao J., Hayes K.C., Hsieh J.T., C. et al. Effects of 4-aminopyridine on motor evoked potentials in patients with spinal cord injury // J Neurotrauma. 1997. Vol. 14, N 3. P. 135–149. doi: 10.1089/neu.1997.14.135
  69. Simpson L.L. A preclinical evaluation of aminopyridines as putative therapeutic agents in the treatment of botulism // Infect Immun. 1986. Vo. 52, N 3. P. 858–862. doi: 10.1128/iai.52.3.858-862.1986
  70. Adler M., Scovill J., Parker G., et al. Antagonism of botulinum toxin-induced muscle weakness by 3,4-diaminopyridine in rat phrenic nerve-hemidiaphragm preparations // Toxicon. 1995. Vol. 33, N 4. P. 527–537. doi: 10.1016/0041-0101(94)00183-9
  71. Adler M., Macdonald D.A., Sellin L.C., Parker G.W. Effect of 3,4-diaminopyridine on rat extensor digitorum longus muscle paralyzed by local injection of botulinum neurotoxin // Toxicon. 1996. Vol. 34, N 2. P. 237–249. doi: 10.1016/0041-0101(95)00127-1
  72. Friggeri A., Marçon F., Marciniak S., et al. 3,4-Diaminopyridine may improve neuromuscular block during botulism // Crit Care. 2013. Vol. 17, N 5. P. 449. doi: 10.1186/cc12880
  73. Davis L.E., Johnson J.K., Bicknell J.M., et al. Human type A botulism and treatment with 3,4-diaminopyridine // Electromyogr Clin Neurophysiol. 1992. Vol. 32, N 7-8. P. 379–383.
  74. Dock M., Ben Ali A., Karras A., et al. Treatment of severe botulism with 3,4-diaminopyridine // Presse Med. 2002. Vol. 31, N 13. P. 601–602.
  75. Oriot C., D’Aranda E., Castanier M., et al. One collective case of type A foodborne botulism in Corsica // Clin Toxicol (Phila). 2011. Vol. 49, N 8. P. 752–754. doi: 10.3109/15563650.2011.606222
  76. Ball A.P., Hopkinson R.B., Farrell I.D., et al. Human botulism caused by Clostridium botulinum type E: the Birmingham outbreak // Q J Med. 1979. Vol. 48, N 191. P. 473–491.
  77. Morrison V.V., Kryzhanovskii G.N. Effect of 4-aminopyridine on the development of experimental botulism // Biull Eksp Biol Med. 1985. Vol. 100, N 10. P. 445–447.
  78. Morbiato L, Carli L, Johnson EA, et al. Neuromuscular paralysis and recovery in mice injected with botulinum neurotoxins A and C // Eur J Neurosci. 2007. Vol. 25, N 9. P. 2697–2704. doi: 10.1111/j.1460-9568.2007.05529.x
  79. Siegel L.S., Price J.I. Ineffectiveness of 3,4-diaminopyridine as a therapy for type C botulism // Toxicon. 1987. Vol. 25, N 9. P. 1015–1018. doi: 10.1016/0041-0101(87)90166-8
  80. Harris T.L., Wenthur C.J., Diego-Taboada A., et al. Lycopodium clavatum exine microcapsules enable safe oral delivery of 3,4-diaminopyridine for treatment of botulinum neurotoxin A intoxication // Chem Commun (Camb). 2016. Vol. 52, N 22. P. 4187–4190. doi: 10.1039/c6cc00615a
  81. Vazquez-Cintron E., Machamer J., Ondeck C., et al. Symptomatic treatment of botulism with a clinically approved small molecule // JCI Insight. 2020. Vol. 5, N 2. P. e132891. doi: 10.1172/jci.insight.132891
  82. Souayah N., Mehyar L.S., Khan H.M., et al. Trends in outcome and hospitalization charges of adult patients admitted with botulism in the United States // Neuroepidemiology. 2012. Vol. 38, N 4. P. 233–236. doi: 10.1159/000336354
  83. Sanders D.B. 3,4-Diaminopyridine (DAP) in the treatment of Lambert-Eaton myasthenic syndrome (LEMS) // Ann N Y Acad Sci. 1998. Vol. 841. P. 811–816. doi: 10.1111/j.1749-6632.1998.tb11022.x
  84. Firdapse Prices, Coupons, Copay Cards & Patient Assistance [интернет]. Режим доступа: https://www.drugs.com/price-guide/firdapse Дата обращения: 15.06.2024.
  85. Morris I.G. Current trends in therapy of botulism in the United States. In: Biomedical aspects of botulism. New York: Acad. Press. Inc., 1981. P. 317–326.
  86. Neal K.R., Dunbar E.M. Improvement in bulbar weakness with guanoxan in type B botulism // Lancet. 1990. Vol. 335, N 8700. P. 1286–1287. doi: 10.1016/0140-6736(90)91360-m
  87. Chang C.C., Hsie T.H., Chen S.F., Liang H.T. The structure of Chuanliansu // Acta Chem Sin. 1975. Vol. 33. P. 35–47.
  88. Shu G.X., Liang X.T. A correction of the structure of Chuanliansu // Acta Chim Sin. 1980. Vol. 38. P. 196–198.
  89. Shi Y.L. Toosendanin, a new presynaptic blocker: pharmacology, antibotulismic effect and as an antifeedant against insects. In: Chen Y.C., Yuan S.L., editors. Study and Utility of Toxins. Beijing: Science Press, 1998. P. 192–206. (In Chinese)
  90. Shi Y.L., Wang W.P., Liao C.Y., Chiu S.H. Effect of toosendanin on the sensory inputs of chemoreceptor in the amyworm larval (Mythimna Seperata) // Acta Entomol Sin. 1986. Vol. 29. P. 233–239.
  91. Cip P., Jou J., Miao N. Efficacy of the treatment of botulism toxin poisoning of toosendanin // Chem. Abstr. 1983. Vol. 98, N 3. P. 12662.
  92. Shin J., Hsu K. Anti-botulismie effect of toosendanin and its facilitatory action on miniature and plate potentials // Jpn J Physiol. 1983. Vol. 33, N 4. P. 677–680. doi: 10.2170/jjphysiol.33.677
  93. Zhong G., Cheu J., Ku J. Isolation of toosendanin from the aqueous extract of lark of media // Chem Abstr. 1981. Vol. 95, N 20. P. 175610.
  94. Zhuo J., Gu J., Rou C., Zhao P. Study on toosendanin in dynamics in the lark of media toosendanin s. et z. // Chem Abstr. 1981. Vol. 95, N 23. P. 200564.
  95. Shi Y.L., Wang W.P., Xu K. Electrophysiological analysis on the presynaptic blocking effects of toosendanin on neuromuscular transmission // Acta Physiol. Sin. 1981. Vol. 33. P. 259–265.
  96. Xu T.-H., Ding J., Shi Y.-L. Toosendanin increases free-Ca(2+) concentration in NG108-15 cells via L-type Ca(2+) channels // Acta Pharmacol Sin. 2004. Vol. 25, N 5. P. 597–601.
  97. Hu M., Xu M., Chen Y., et al. Therapeutic potential of toosendanin: Novel applications of an old ascaris repellent as a drug candidate // Biomed Pharmacother. 2023. Vol. 167. P. 115541. doi: 10.1016/j.biopha.2023.115541
  98. Zhou J.-Y., Wang Z.-F., Ren X.-M., et al. Antagonism of botulinum toxin type A-induced cleavage of SNAP-25 in rat cerebral synaptosomes by toosendanin // FEBS Lett. 2003. Vol. 555, N 2. P. 375–379. doi: 10.1016/s0014-5793(03)01291-2
  99. Li M.-F., Shi Y.-L. Toosendanin inhibits pore formation of botulinum toxin type A at PC12 cell membrane // Acta Pharmacol Sin. 2006. Vol. 27, N 1. P. 66–70. doi: 10.1111/j.1745-7254.2006.00236.x
  100. Sun S., Suresh S., Liu H., et al. Chapman, Receptor binding enables botulinum neurotoxin B to sense low pH for translocation channel assembly // Cell Host Microbe. 2011. Vol. 10, N 3. P. 237–247. doi: 10.1016/j.chom.2011.06.012
  101. Zou J., Miao W.Y., Ding F.H., et al. The effect of toosendanin on monkey botulism // J Tradit Chin Med. 1985. Vol. 5, N 1. P. 29–30.
  102. Li P.Z., Zou J., Miao W.Y., et al. Treatment of animals intoxicated by botulinum toxin with toosendanin // Chin Tradit Herb Drugs. 1982. Vol. 13, N 6. P. 28–33.
  103. Shin J., Hsu K. Anti-botulismie effect of toosendanin and its facilitatory action on mi niature and plate potentials // Jpn J Physiol. 1983. Vol. 33, N 4. P. 677–680. doi: 10.2170/jjphysiol.33.677
  104. Chiu S.F. Recent advances in research on botanical insecticides in China. In: Arnason J.T., Philogene B.J.R., Morand P., editors. Insecticides of Plant Origin. Washington: American Chemical Society, 1989. P. 69–77.
  105. Carpinella M.C., Defago M.T., Valladares G., Palacios S.M. Anti-feedant and insecticide properties of a limonoid from Melia azedarach (Meliaceae) with potential use for pest management // J Agric Food Chem. 2003;51(2):369–374. doi: 10.1021/jf025811w
  106. Zhang X., Wang X.L., Feng J.T. An innocuous insecticide, toosendanin // Acta Northwe Uni Agricult Sin. 1993. Vol. 21. P. 1–5.
  107. Fritz L.C., Atwood H.L., Jahkomi S.S. Ultrastructure of Lobster neuromuscular junction treated with black widow spider venom: correlation between ultrastructure and physiology // J Neurocytol. 1980. Vol. 9, N 5. P. 699–721. doi: 10.1007/BF01205034
  108. Pumplin L.W., Reese T.S. Action of brown widow spidek venom and botulinum toxin on the frog neuromuscular function examined with freeze-fracture technique // J Physiol. 1977. Vol. 273, N 2. P. 443–457. doi: 10.1113/jphysiol.1977.sp012103
  109. Pumlin D.W., Me Clure W.O. The realease of acetylcholine elieted by textracts of black widow spider glands: Studies using rat superior cervical ganglia andinhibitors of electrically stimulated release // J Pharmacol Exp Ther. 1977. Vol. 20, N 1. P. 312–319.
  110. Clark A.W., Huklbut W.P., Mauro A. Changes in the fine structure of the frog caused by black widow spider venom // J Cell Biol. 1972. Vol. 52, N 1. P. 1–14. doi: 10.1083/jcb.52.1.1
  111. Simpson L.L. Ammonium chloride and methylamine hydrochloride antagonize clostridial neurotoxins // J Pharmacol Exp Ther. 1983. Vol. 225, N 3. P. 546–552.
  112. Anderson D.C., King S.C., Parsons S.M. Proton gradient linkage to active uptake of [3H]acetylcholine by Torpedo electric organ synaptic vesicles // Biochemistry. 1982. Vol. 21, N 13. P. 3037–3043. doi: 10.1021/bi00256a001
  113. Lukacs G.L., Rotstein F.D., Grinstein S. Phagosomal acidification is mediated by a vacuolar-type H+-ATPase in murine macrophages // J Biol Chem. 1990. Vol. 265, N 34. P. 21099–21107.
  114. Sheridan R.E. Protonophore antagonism of botulinum toxin in mouse muscle // Toxicon. 1996. Vol. 34, N 8. P. 849–855. doi: 10.1016/0041-0101(96)00040-2
  115. Simpson LL. The interaction between aminoquinolines and presynaptically acting neurotoxins // J Pharmacol Exp Ther. 1982. Vo. 222, N 1. P. 43–48.
  116. Deshpande S.S., Sheridan R.E., Adler M. Efficacy of certain quinolines as pharmacological antagonists in botulinum neurotoxin poisoning // Toxicon. 1997. Vol. 35, N 3. P. 433–445. doi: 10.1016/s0041-0101(96)00147-x
  117. Deshpande S.S., Sheridan R.E., Adler M. A study of zincdependent metalloendopeptidase inhibitors as pharmacological antagonists in botulinum neurotoxin poisoning // Toxicon. 1995. Vol. 33, N 4. P. 551–557. doi: 10.1016/0041-0101(94)00188-e
  118. Simpson L.L., Coffield J.A., Bakry N. Chelation of zinc antagonizes the neuromuscular blocking properties of the seven serotypes of botulinum neurotoxin as well as tetanus toxin // J Pharmacol Exp Ther. 1993. Vol. 267, N 2. P. 720–727.
  119. Sheridan R.E., Deshpande S.S. Interactions between heavy metal chelators and botulinum neurotoxin at the neuromuscular junction // Toxicon. 1995. Vol. 33, N 4. P. 539–549. doi: 10.1016/0041-0101(94)00185-b
  120. Burn J.H. Evidence that acetylcholine releases noradrenaline in the sympatic fibre // J Pharm Pharmacol. 1977. Vol. 29, N 6. P. 325–329. doi: 10.1111/j.2042-7158.1977.tb11329.x
  121. Поцхверия М.М., Маткевич В.А., Гольдфарб Ю.С., и др. Программа энтеральной коррекции нарушений гомеостаза и её влияние на кишечную проницаемость при острых отравлениях // Трансплантология. 2022. Т. 14, № 1. С. 45–57. doi: 10.23873/2074-0506-2022-14-1-45-57
  122. Маткевич В.А., Поцхверия М.М., Симонова А.Ю., и др. Коррекция нарушений параметров гомеостаза с помощью солевого энтерального раствора при острых отравлениях психофармакологическими препаратами // Журнал им. Н.В. Склифосовского «Неотложная медицинская помощь». 2020. Т. 9, № 4. С. 551–563. doi: 10.23934/2223-9022-2020-9-4-551-563
  123. Заривчатский М.Ф. Энтеральный путь поддержания и коррекции гомеостаза у хирургических больных: автореф. дис. ... д-ра мед. наук. Пермь, 1990. 41 с.
  124. Брюсов П.Г., Бутко Г.В. Энтеральная коррекция гемодинамики при массивной кровопотере // Вестник хирургии. 1998. № 1. С. 39–43.
  125. Booth I.P., Ferreira R.C., Desjeux J.F. Recommendations for composition of oral rehydration solution from the children of Europe. Report of an ESPGAN working group // J Pediatr Gastroenterol. 2010. Vol. 4, N 5. P. 108–114.
  126. Гальперин Ю.М., Лазарев П.И. Пищеварение и гомеостаз. Москва: Наука, 1986. 304 с.
  127. Авторское свидетельство на изобретение 1102571 СССР МПК4 А 61 В 10/00. Гальперин Ю.М., Баклыкова Н.М. Способ определения пригодности питательных смесей для энтерального питания. Заявка №2907093/28-13 от 02.04.1980. Опубликовано: 15.07.1984.
  128. Гальперин Ю.М., Ковальская К.С., Катковский Г.Б. Энтеральные инфузии мономерно-электролитных растворов при массивных кровопотерях // Хирургия. 1988. № 4. С. 75–80.
  129. Свидетельство о государственной регистрации № RU.77.99.32.004. R.000813.03.22 от 17.03.2022 г.).
  130. Маткевич В.А. Кишечный лаваж. В кн.: Медицинская токсикология: национальное руководство / под ред. Е. А. Лужников. Москва: ГЭОТАР-Медиа, 2012. С. 162–186.
  131. Ершова И.Б. Молчанова А.А., Черноусова С.Н., и др. Актуальность пероральной регидратации как естественного метода восполнения водно-солевого баланса организма // Здоровье ребёнка. 2012. Т. 8, № 43. С. 105–107. EDN: QZYPUT
  132. Абатуров А.Е., Герасименко О.Н., Высочина И.Л., и др. Современные принципы пероральной регидратации при лечении острых кишечных инфекций у детей // Здоровье ребёнка. 2012. Т. 2, № 37. С. 84–90. EDN: NKILWV
  133. Киселев В.В., Рык А.А., Алиев И.С. Энтеральная коррекция как компонент стартовой терапии энтерального питания у пациентов в ОРИТ. В кн.: Форум анестезиологов и реаниматологов России (ФАРР-2019): XVIII съезд Федерации анестезиологов и реаниматологов, Москва, 18–20 октября 2019 года. Москва: Санкт-Петербургская общественная организация «Человек и его здоровье», 2019. С. 130. EDN: TCDTMC

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML

© Эко-вектор, 2024


 


Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».