Development of a System for Biosynthesis, Isolation and Purification of Holoform of Recombinant Human Neuroglobin and Its Characteristics

M. A. Semenova; Семенова М. А.; D. A. Dolgikh; Долгих Д. А.; M. P. Kirpichnikov; Кирпичников М. П.; G. V. Maksimov; Максимов Г. В.; N. A. Brazhe; Браже Н. А.; E. V. Bocharov; Бочаров Э. В.; R. H. Ziganshin; Зиганшин Р. Х.; E. Y. Parshina; Паршина Е. Ю.; A. A. Ignatova; Игнатова А. А.; O. M. Smirnova; Смирнова О. М.; Z. V. Bochkova; Бочкова Ж. В.; R. V. Chertkova; Черткова Р. В.

doi:10.31857/S013234232303020X

Разработка системы биосинтеза, выделения и очистки холоформы рекомбинантного нейроглобина и его физико-химическая характеристика

Авторы: Семенова М.А.¹, Долгих Д.А.¹^,2, Кирпичников М.П.¹^,2, Максимов Г.В.³, Браже Н.А.³, Бочаров Э.В.¹, Зиганшин Р.Х.¹, Паршина Е.Ю.³, Игнатова А.А.¹, Смирнова О.М.¹, Бочкова Ж.В.¹^,3, Черткова Р.В.¹
Учреждения:
1. ФГБУН “Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова” РАН
2. Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет
3. Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет, кафедра биофизики
Выпуск: Том 49, № 3 (2023)
Страницы: 319-330
Раздел: Статьи
URL: https://ogarev-online.ru/0132-3423/article/view/139155
DOI: https://doi.org/10.31857/S013234232303020X
EDN: https://elibrary.ru/PEAUKB
ID: 139155

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Разработана и оптимизирована эффективная система биосинтеза, выделения и очистки рекомбинантного нейроглобина человека, позволяющая наработать белок в количествах, достаточных для исследования его свойств. Согласно данным УФ-видимой, ИК-, КД- и ЯМР-спектроскопии, рекомбинантный нейроглобин представляет собой структурированную холоформу белка. Данные хромато-масс-спектрометрического анализа позволили сделать вывод о наличии в структуре окисленной формы белка правильно замкнутой дисульфидной связи. При помощи спектроскопии комбинационного и гигантского комбинационного рассеяния с лазерным возбуждением 532 нм показано, что гем в восстановленной и окисленной формах нейроглобина имеет колебательные степени свободы, типичные для гемов b-типа, а атом железа гексакоординирован. С использованием спектроскопии комбинационного рассеяния с лазерным возбуждением 633 нм выявлено, что в восстановленном нейроглобине присутствуют восстановленные –SH-группы, которые образуют дисульфидный мостик в окисленном нейроглобине. Полученные результаты служат основой для детальных исследований механизма функционирования нейроглобина в качестве нейропротектора, в частности при его взаимодействии с окисленным цитохромом c, транслоцирующимся из митохондрий в цитозоль при нарушениях их функционирования и/или морфологии.

Ключевые слова

нейроглобин, рекомбинантные белки, гемсодержащие белки, глобины

Список литературы

Burmester T., Weich B., Reinhardt S., Hankeln T. // Nature. 2000. V. 407. P. 520–523. https://doi.org/10.1038/35035093
Hundahl C.A., Allen G.C., Hannibal J., Kjaer K., Rehfeld J.F., Dewilde S., Nyengaard J.R., Kelsen J., Hay-Schmidt A. // Brain Res. 2010. V. 17. P. 58–73. https://doi.org/10.1016/j.brainres.2010.03.056
Bentmann A., Schmidt M., Reuss S., Wolfrum U., Hankeln T., Burmester T. // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 20 660–20 665. https://doi.org/10.1074/jbc.m501338200
Pesce A., Dewilde S., Nardini M., Moens L., Ascenzi P., Hankeln T., Burmester T., Bolognes M. // Structure. 2003. V. 11. P. 1087–1095. https://doi.org/10.1016/s0969-2126(03)00166-7
Dewilde S., Kiger L., Burmester T., Hankeln T., Baudin-Creuza V., Aerts T., Marden M.C., Caubergs R., Moens L. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 38949–38955. https://doi.org/10.1074/jbc.m106438200
Hankeln T., Ebner B., Fuchs C., Gerlach F., Haberkamp M., Laufs T.L., Roesner A., Schmidt M., Weich B., Wystub S., Saaler-Reinhardt S., Reuss S., Bolognesi M., De Sanctis D., Marden M.C., Kiger L., Moens L., Dewilde S., Nevo E., Avivi A., Weber R.E., Fago A., Burmester T. // J. Inorg. Biochem. 2005. V. 99. P. 110–119. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2004.11.009
Petersen M.G., Dewilde S., Fago A. // J. Inorg. Biochem. 2008. V. 102. P. 1777–1782. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2008.05.008
Tiso M., Tejero J., Basu S., Azarov I., Wang X., Simplaceanu V., Frizzell S., Jayaraman T., Geary L., Shapiro C., Ho C., Shiva S., Kim-Shapiro D.B., Gladwin M.T. // J. Biol. Chem. 2011. V. 286. P. 18 277–18 289. https://doi.org/10.1074/jbc.m110.159541
Brittain T., Skommer J., Henty K., Birch N., Raychaudhuri S. // IUBMB Life. 2010. V. 62. P. 878–885. https://doi.org/10.1002/iub.405
Burmester T., Hankeln T. // Acta Physiol. (Oxf). 2014. V. 211. P. 501–514. https://doi.org/10.1111/apha.12312
Guidolin D., Tortorella C. Marcoli M., Maura G., Agnati L.F. // Int. J. Mol. Sci. 2016. V. 17. P. 1817. https://doi.org/10.3390/ijms17111817
Brittain C., Bommarco R., Vighi M., Barmaz S., Settele J., Potts S.G. // Agricult. For. Entomol. 2010. V. 12. P. 259–266. https://doi.org/10.1111/j.1461-9563.2010.00485.x
Burmester T., Hankeln T. // J. Exp. Biol. 2009. V. 212. P. 1423–1428. https://doi.org/10.1242/jeb.000729
Dewilde S., Mees K., Kiger L., Lechauve C., Marden M.C., Pesce S., Bolognesi M., Moens L. // Methods Enzymol. 2008. V. 436. P. 341–357. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(08)36019-4
Belleia M., Bortolottia C.A., Roccoa G.D., Borsarib M., Lancellottib L., Ranieria A., Solaa M., Battistuzzi G. // J. Inorg. Biochem. 2018. V. 178. P. 70–86. https://doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2017.10.005
Hamdane D., Kiger L., Dewilde S., Green B.N., Pesce A., Uzan J., Burmester T., Hankeln T., Bolognesi M., Moens L., Marden M.C. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 51713–51721. https://doi.org/10.1074/jbc.m309396200
Fago A., Mathews A.J., Moens L., Dewilde S., Brettain T. // FEBS Lett. 2006. V. 580. P. 4884–4888. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2006.08.003
Guimaraes B.G., Hamdane D., Lechauve C., Marden M.C., Golinelli-Pimpaneau B. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2014. V. 70. P. 1005–1014. https://doi.org/10.1107/s1399004714000078
Hamdane D., Kiger L., Dewilde S., Green B.N., Pesce A., Uzan J., Burmester T., Hankeln T., Bolognesi M., Moens L., Marden M.C. // Micron. 2004. V. 35. P. 59–62. https://doi.org/10.1016/j.micron.2003.10.019
Lobstein J., Emrich C.A., Jeans C., Faulkner M., Riggs P., Berkmen M. // Microb. Cell Fact. 2012. V. 11. P. 56. https://doi.org/10.1186/1475-2859-11-56
Chao Z., Lianzhi L., Li W., Haiwei J. // Chinese Sci. Bull. 2006. V. 51. P. 2581–2585. https://doi.org/10.1007/s11434-006-2144-7
Kelly S.M., Jess T.J., Price N.C. // Biochim. Biophys. Acta. 2005. V. 1751. P. 119–139. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2005.06.005
Geraci G., Parkhurst L.J. // Methods Enzymol. 1981. V. 76. P. 262–275. https://doi.org/10.1016/0076-6879(81)76127-5
Chertkova R.V., Firsov A.M., Brazhe N.A., Nikelshparg E.I., Bochkova Z.V., Bryntseva T.V., Semenova M.A., Baizhumanov A.A., Kotova E.A., Kirpichnikov M.P., Maksimov G.V., Antonenko Y.N., Dolgikh D.A. // Biomolecules. 2022. V. 12. P. 665. https://doi.org/10.3390/biom12050665
Semenova A.A., Goodilin E.A., Brazhe N.A., Ivanov V.K., Baranchikov A.E., Lebedev V.A., Goldt A.E., Sosnovtseva O.V., Savilov S.V., Egorov A.V., Brazhe A.R., Pershina E.Y., Luneva O.G., Maksimov G.V., Tretyakov Y.D. // J. Mater. Chem. 2012. V. 22. P. 24530–24544. https://doi.org/10.1039/C2JM34686A
Rygula A., Majzner K., Marzec K.M., Kaczor A., Pilarczyk M., Baranska M. // J. Raman Spectrosc. 2013. V. 44. P. 1061–1076. https://doi.org/10.1002/JRS.4335
Brazhe N.A., Treiman M., Brazhe A.R., Find N.L., Maksimov G.V., Sosnovtseva O.V. // PLoS One. V. 7. P. e41990. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0041990
Kakita M., Kaliaperumal V., Hamaguchi H. // J. Biophotonics. 2011. V. 5. P. 20–24. https://doi.org/10.1002/jbio.201100087
Buzgar N., Buzatu A., Sanislav I. // An. Stiint. Univ. Al. I. Cuza Iasi. Geol. 2009. V. 55. P. 5–23.
Hu S., Morris I.K., Singh J.P., Smith K.M., Spiro T.G. // J. Am. Chem. Soc. 1993. V. 115. P. 12446–12458. https://doi.org/10.1021/ja00079a028
Brazhe N.A., Treiman M., Faricelli B., Vestergaard J.H., Sosnovtseva O.V. // PLoS One. 2013. V. 8. P. e70488. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0070488
Chertkova R.V., Brazhe N.A., Bryntseva T.V., Nekrasov A.N., Dolgikh D.A, Yusipovich A.I., Sosnovtseva O.V., Maksimov G.V., Rubin A.B., Kirpichnikov M.P. // PLoS One. 2017. V. 12. P. e0266695. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0266695
Ogawa M., Harada Y., Yamaoka Y., Fujita K., Yaku H., Takamatsu T. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2009. V. 382. P. 370–374. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2009.03.028
Couture M., Burmester T., Hankeln T., Rousseau D.L. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 36377–36382. https://doi.org/10.1074/jbc.m103907200
Couture M., Das T.K., Savard P.Y., Ouellet Y., Wittenberg J.B., Wittenberg B.A., Rousseau D.L., Guertin M. // Eur. J. Biochem. 2000. V. 267. P. 4770–4780. https://doi.org/10.1046/j.1432-1327.2000.01531.x
Bazylewski P., Divigalpitiya R., Fanchini G. // RSC Adv. 2017. V. 7. P. 2964–2970. https://doi.org/10.1039/C6RA25879D
Dong A., Huang P., Caughey W.S. // Biochemistry. 1990. V. 29. P. 3303–3308. https://doi.org/10.1021/bi00465a022
Moss D., Nabedryk E., Breton J., Mantele W. // Eur. J. Biochem. 1990. V. 187. P. 565–572. https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1990.tb15338.x
Sun Y., Benabbas A., Zeng W., Kleingardner J.G., Bren K.L., Champion P.M. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2014. V. 111. P. 6570–6575. https://doi.org/10.1073/pnas.1322274111
Venyaminov S.Y., Kalnin N.N. // Biopolymers. 1990. V. 30. P. 1259–1271. https://doi.org/10.1002/bip.360301310
Тен Г.Н., Герасименко А.Ю., Щербакова Н.Е., Баранов В.И. // Изв. Сарат. ун-та. Нов. сер. Сер. Физика. 2019. Т. 19. С. 43–57.
Nucara A., Maselli P., Giliberti V., Carbonaro M. // SpringerPlus. 2013. V. 2. P. 661. https://doi.org/10.1186/2193-1801-2-661
STAT5A (NM_003152) Human Tagged ORF Clone. https://www.origene.com/catalog/cdna-clones/expression-plasmids/rc207482/neuroglobin-ngb-nm_ 021257-human-tagged-orf-clone
Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. // Molecular Cloning: a Laboratory Manual. Cold Spring Harbor: Cold Spring Harbor Press, 1989.
Nicolis S., Monzani E., Ciaccio C., Ascenzi P., Moens L., Casella L. // Biochem. J. 2007. V. 407. P. 89–99. https://doi.org/10.1042/bj20070372
Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Shumaev K.B., Topunov A.F. // Molecules. 2021. V. 26. P. 7207. https://doi.org/10.3390/molecules26237207
Schagger H., Jagow G. // Anal. Biochem. 1987. V. 166. P. 368–379. https://doi.org/10.1016/0003-2697(87)90587-2
Brazhe A.R. https://github.com/abrazhe/pyraman