СТРУКТУРНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ ДИНАМИКИ СВЯЗЫВАНИЯ МIF С ФЕНИЛИЗОТИОЦИАНАТОМ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Методом рентгеноструктурного анализа исследованы промежуточные состояния комплекса фактора ингибирования миграции макрофагов (MIF) с фенилизотиоцианатом (PITC), ковалентным ингибитором изучаемого белка. Показано, что до ковалентной модификации N-концевого пролина происходит нековалентное связывание ингибитора в удерживающем сайте, обнаруженном впервые. Удерживающий сайт идентифицирован благодаря использованию техники кратковременного настаивания кристалла MIF в криорастворе, содержащем лиганд, с последующим мгновенным замораживанием в струе азота для сбора дифракционных данных при 100 K. Сравнение структуры со структурой, полученной с использованием кристаллизации предварительно модифицированного белка, позволило выявить детали динамики связывания PITC.

Об авторах

А. Р Немчинова

Отделение "Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова" Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ "Курчатовский институт"

Москва, Россия

А. Г Иванова

Отделение "Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова" Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ "Курчатовский институт"

Москва, Россия

А. В Соколов

НИИ гриппа им. А.А. Смороденцева Минздрава России

Санкт-Петербург, Россия

В. Р Самыгина

Отделение "Институт кристаллографии им. А.В. Шубникова" Курчатовского комплекса кристаллографии и фотоники НИЦ "Курчатовский институт"

Email: lera@crys.ras.ru
Москва, Россия

Список литературы

  1. Bloom B.R., Bennett B.M. // Science. 1966. V. 153. № 3731. P. 80. https://doi.org/10.1126/science.153.3731.80
  2. Sumaiya K., Langford D., Natarajaseenivasan K. et al. // Pharmacol. Ther. 2022. V. 233. P. 108024. https://doi.org/10.1016/j.pharmthera.2021.108024
  3. Aryuzina M.A., Vetrova E.S. // Food Systems. 2021. V. 4. № 3S. P. 8. https://doi.org/10.21323/2618–9771-2021-4-3S-8-11
  4. Liang J., Lei K., Liang R. et al. // Cell. Signalling. 2024. V. 117. P. 111093. https://doi.org/10.1016/j.cellsig.2024.111093
  5. Huang G., Ma L., Shen L. et al. // J. Cell. Mol. Med. 2022. V. 26. № 12. P. 3410. https://doi.org/10.1111/jcmm.17352
  6. Gaynitdinova V.V., Avdeev S.N. // Kardiologiia. 2019. V. 59. № 7. P. 84. https://doi.org/10.18087/cardio.2019.7.10259
  7. Emonts M., Sweep F.C., Grebenchtchikov N. et al. // Clin. Infect. Dis. 2007. V. 44. № 10. P. 1321. https://doi.org/10.1086/514344
  8. Sain N., Hooda V., Singh A. et al. // Cytokine. 2024. V. 176. P. 156516. https://doi.org/10.1016/j.cyto.2024.156516
  9. Noels H., Bernhagen J., Weber C. // Trends Cardiovasc. Med. 2009. V. 19. № 3. P. 76. https://doi.org/10.1016/j.tcm.2009.05.002
  10. Meyer-Siegier K., Iczkowski K., Vera P. // J. Urol. 2006. V. 175. № 4. P. 1523. https://doi.org/10.1016/S0022-5347(05)00650-6
  11. Petoukhov M.V., Sokolov A.V., Dadinova L.A. et al. // Crystallography Reports. 2018. V. 63. P. 589. https://doi.org/10.1134/S106377451804020X
  12. Lue H., Kapurniotu A., Fingerle-Rowson G. et al. // Cell. Signalling. 2006. V. 18. № 5. P. 688. https://doi.org/10.1016/j.cellsig.2005.06.013
  13. Yoo S.A., Leng L., Kim B.J. et al. // PNAS. 2016. V. 113. № 49. P. E7917. https://doi.org/10.1073/pnas.1612717113
  14. Sokolov A.V., Dadinova L.A., Petoukhov M.V. et al. // Biochemistry (Moscow). 2018. V. 83. P. 701. https://doi.org/10.1134/S000629791806007X
  15. Timofeev V., Samygina V. // Crystals. 2023. V. 13. № 1. P. 71. https://doi.org/10.3390/cryst13010071
  16. Bijak V., Szczygiel M., Lenkiewicz J. et al. // Expert Opin. Drug Discovery. 2023. V. 18. № 11. P. 1221. https://doi.org/10.1080/17460441.2023.2246881
  17. Wei H., McCammon J.A. // npj Drug Discovery. 2024. V. 1. № 1. P. 1. https://doi.org/10.1038/s44386-024-00001-2
  18. Samygina V.R. // Russ. Chem. Rev. 2016. V. 85. № 5. P. 464. https://doi.org/10.1070/RCR4529
  19. Zhu S., Yang S., Chen Y. et al. // J. Enzyme Inhib. Med. Chem. 2025. V. 40. № 1. P. 2501378. https://doi.org/10.1080/14756366.2025.2501378
  20. Lubetsky J., Dios A., Han J. et al. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. № 28. P. 24976. https://doi.org/10.1074/jbc.M203220200
  21. Dziedzic P., Cisneros J., Robertson M. et al. // JACS. 2015. V. 137. № 8. P. 2996. https://doi.org/10.1021/ja512112j
  22. McLean L., Zhang Y., Li H. et al. // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2010. V. 20. № 6. P. 1821. https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2010.02.009
  23. Crichlow G., Cheng K., Dabideen D. et al. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. № 32. P. 23089. https://doi.org/10.1074/jbc.M701825200
  24. McLean L., Zhang Y., Li H. et al. // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2009. V. 19. № 23. P. 6717. https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2009.09.106
  25. Crichlow G., Fan C., Keeler C. et al. // Biochem. 2012. V. 51. № 38. P. 7506. https://doi.org/10.1021/bi3005494
  26. Spencer E.S., Dale E.G., Gommans A.L. et al. // Eur. J. Med. Chem. 2015. V. 93. P. 501. https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2015.02.012
  27. Dubova K., Sokolov A., Gorbunov N. et al. // Crystallography Reports. 2018. V. 63. P. 951. https://doi.org/10.1134/S1063774518060111
  28. Boyko K.M., Timofeev V.I., Samygina V.R. et al. // Crystallography Reports. 2016. V. 61. № 5. P. 691. https://doi.org/10.7868/S0023476116050052
  29. Rigaku Oxford Diffraction. CrysAlis PRO; Oxford Diffraction Ltd.: Oxfordshire, UK, 2017. https://rigaku.com/products/crystallography/x-ray-diffraction/crysalispro
  30. Kabsch W. // Acta Cryst. D. 2010. V. 66. P. 133. https://doi.org/10.1107/S0907444909047374
  31. Vagin A., Teplyakov A. // J. Appl. Cryst. 1997. V. 30. № 6. P. 1022. https://doi.org/10.1107/S0021889897006766
  32. Kovalevskiy O., Nicholls R.A., Long F. et al. // Acta Cryst. D. 2018. V. 74. № 3. P. 215. https://doi.org/10.1107/S2059798318000979
  33. Agirre J., Atanasova M., Bagdonas H. et al. // Acta Cryst. D. 2023. V. 79. № 6. P. 449. https://doi.org/10.1107/ S2059798323003595
  34. Emsley P., Cowtan K. // Acta Cryst. D. 2004. V. 60. № 12. P. 2126. https://doi.org/10.1107/S0907444904019158
  35. Schrödinger L., DeLano W. 2020. PyMOL. http://www.pymol.org/pymol
  36. Dubovskii P.V., Dubova K.M., Bourenkov G. et al. // Toxins. 2022. V. 14. № 2. P. 149. https://doi.org/10.3390/toxins14020149
  37. Shabalin I.G., Serov A.E., Skirgello O.E. et al. // Crystallography Reports. 2010. V. 55. № 5. P. 806. https://doi.org/10.1134/S1063774510050159

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2025

Согласие на обработку персональных данных

 

Используя сайт https://journals.rcsi.science, я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных») даю согласие на обработку персональных данных на этом сайте (текст Согласия) и на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика» (текст Согласия).