Selenium as a Protector Against Hydrogen Peroxide Oxidative Degradation of Heme of Hemoglobin without the Glutathione Peroxidase Mechanism

封面

如何引用文章

全文:

开放存取 开放存取
受限制的访问 ##reader.subscriptionAccessGranted##
受限制的访问 订阅存取

详细

The protective effect of sodium selenite (Na2SeO3) on the oxidative degradation of hemoglobin induced by hydrogen peroxide (H2O2) was studied by recording the resulting two fluorescent products of heme breakdown (λex = 321 nm, λem = 460 nm) and (λex = 465 nm, λem = 525 nm). It has been established that sodium selenite (Na2SeO3) inhibits the development of oxidative modification of hemoglobin (depletion of oxyhemoglobin, accumulation of methemoglobin and ferrylhemoglobin), which is reflected in a noticeable 20–30% decrease in fluorescence peaks, reflecting the oxidative destruction of heme in the absence of the contribution of antiperoxide enzymes (catalase, glutathione peroxidase, peroxiredoxin-2) in Н2О2 utilization. This raises the question of the independent AO significance of selenium in hemoglobin, in its protection from peroxide effects without the GPX mechanism of Н2О2 utilization.

作者简介

T. Huseynov

Institute of Biophysics, Ministry of Science and Education of Azerbaijan Republic

Email: tokhus@mail.ru
Baku, Azerbaijan

S. Rahmanova

Institute of Biophysics, Ministry of Science and Education of Azerbaijan Republic

Baku, Azerbaijan

F. Mehraliyeva

Institute of Biophysics, Ministry of Science and Education of Azerbaijan Republic

Baku, Azerbaijan

参考

  1. Moller M. N., Orrico F., Villar S. F., Lopez A. C., Silva N., Donze M., Thomson L., and Denicola A. Oxidants and Antioxidants in the Redox Biochemistry of Human Red Blood Cells. ACS Omega, 8 (1), 147–168 (2023). doi: 10.1021/acsomega.2c06768
  2. Lapinski R., Siergiejuk M., Worowska A., and Gasko M. Oxidants and antioxidants of erythrocytes. Prog. Health. Sci., 4 (1), 211–219 (2014).
  3. Sies H. Oxidative stress: a concept in redox biology and medicine. Redox Biol., 4, 180–183 (2015). doi: 10.1016/j.redox.2015.01.002
  4. Flohe L. Looking back at the early stages of redox biology. Antioxidants, 9 (12), 1254 (2020). doi: 10.3390/antiox9121254
  5. Low F. M., Hampton M. B., and Winterbourn C. C. Peroxiredoxin 2 and peroxide metabolism in the erythrocyte Antioxid. Redox Signal., 10 (9), 1621–1630 (2008). doi: 10.1089/ars.2008.2081
  6. Sies H. Role of metabolic H2O2 generation: Redox signaling and oxidative stress. J. Biol. Chem., 289 (13), 8735–8741 (2014). doi: 10.1074/jbc.R113.544635
  7. Rocha S., Gomes D., Lima M., Bronze-da-Rocha E., and Santos S. A. Peroxiredoxin 2, glutathione peroxidase, and catalase in the cytosol and membrane of erythrocytes under H2O2-induced oxidative stress. Free Radic. Res., 49 (8), 990 (2015). doi: 10.3109/10715762.2015.1028402
  8. Winterbourn C. C. Protection by ascorbate against acetylphenylhydrazine‐induced Heinz body formation in glucose‐6‐phosphate dehydrogenase deficient erythrocytes. Br. J. Haematol., 41 (2), 245–252 (1979). doi: 10.1111/j.1365-2141.1979.tb05853.x
  9. Nagababu E. and Rifkind J. M. Reaction of hydrogen peroxide with ferrylhemoglobin: superoxide production and heme degradation. Biochemistry, 39 (40), 12503–12511 (2000). doi: 10.1021/bi992170y
  10. Nagababu E. and Rifkind J. M. Heme degradation by reactive oxygen species. Antioxid. Redox Signal., 6 (6), 967–978 (2004). doi: 10.1089/ars.2004.6.967
  11. Nagababu E. and Rifkind J. M. Formation of fluorescent heme degradation products during the oxidation of hemoglobin by hydrogen peroxide. Biochem. Biophys. Res. Commun., 247 (3), 592–596 (1998). doi: 10.1006/bbrc.1998.8846
  12. Nagababu E. and Rifkind J. M. Heme degradation during autoxidation of oxyhemoglobin. Biochem. Biophys. Res. Commun., 273 (3), 839–845 (2000). doi: 10.1006/bbrc.2000.3025
  13. Nagababu E., Chrest F. J., and Rifkind J. M. The origin of red cell fluorescence caused by hydrogen peroxide treatment. Free Radic. Biol. Med., 29 (7), 659–663 (2000). doi: 10.1016/s0891-5849(00)00348-8
  14. Hongoh M., Haratake M., Fachigame N., and Nakayama N. A thiol-mediated active membrane transport of selenium by erythroid anion exchanger 1 protein. Dalton Trans., 41 (24), 7340–7349 (2012). doi: 10.1039/c2dt30707c
  15. Huseynova S. Ya. Oxidative metabolism of sodium selenite in isolated human erythrocytes in vitro. Biomedicine (Azerbaijan), 17 (3), 18−23 (2019).
  16. Arner E. S. J. Selenoproteins – What unique properties can arise with selenocysteine in place of cysteine? Exp. Cell Res., 316 (8), 1296–1303 (2010). doi: 10.1016/j.yexcr.2010.02.032
  17. Nagababu E., Chrest F. J., and Rifkind J. M. Hydrogenperoxide-induced heme degradation in red blood cells: the protective roles of catalase and glutathione peroxidase. Biochim Biophys Acta, 1620 (1–3), 211–217 (2003). doi: 10.1016/s0304-4165(02)00537-8
  18. Гусейнов Т. М., Яхъяева Ф. Р. и Гулиева Р. Т. Влияние селена на устойчивость гемоглобина к фотоокислительным процессам. Укр. биохим. журн., 84 (2), 53–60 (2012).
  19. Гусейнов Т. М. и Яхъяева Ф. Р. Cелен как антиокислительный протектор в эритроцитах (Lambert Acad. Publ., 2014).
  20. Padmaja K. and Prasad A. R. Selenium altered regulation of heme biosynthesis in chick embryos. Drug Chem. Toxicol., 16 (4), 395–408 (1993). doi: 10.3109/01480549308998229
  21. Padmaja K., Ramamurthi R., and Prasad A. R. Inhibitory effect of selenium on enzymes involved in heme biosynthetic pathway in chick embryos. J. Enzyme Inhib., 11 (1), 1–11 (1996). doi: 10.3109/14756369609038217
  22. Widmer C. C., Pereira C. P., Gehrig P., Vallelian F., Scoedon G., Buehler P. W., and Schaer D. J. Hemoglobin can attenuate hydrogen peroxide-induced oxidative stress by acting as an antioxidative peroxidase. Antioxid. Redox Signal., 12 (2), 185 (2010). doi: 10.1089/ars.2009.2826
  23. Beilstein M.A. and Whanger P. D. Distribution of selenium and glutathione peroxidase in blood fractions from humans, rhesus and squirrel monkeys, rats and sheep. J. Nutr., 113 (11), 2138–2146 (1983). doi: 10.1093/jn/113.11.2138
  24. Whanger P. D. Selenocompounds in plants and animals and their biological significance. J. Am. Coll. Nutr., 21 (3), 223–232 (2002) doi: 10.1080/07315724.2002.10719214
  25. Варламова Е. Г. Микроэлемент селен: уникальные свойства, встречаемость в природе, ключевые функции селен-содержащих соединений, роль в здоровье (Из-во «КноРус», М., 2024).
  26. Shukurlu Y. H. and Huseynov T. M., Increased morbidity and its possible link to impaired selenium status. In: Selenium and Human Health, Ed. by V. Gelen, A. Kara. and A. Kükürt (London, UK, 2023), Chapt. 7. doi: 10.5772/intechopen.110848, 103
  27. Vitturi D. A., Sun C. W., Harper V. M., ThrashWilliams B., Cantu-Medellin N., Chacko B. K., Peng N., Dai Y., Wyss J. M., Townes T., and Patel R. P. Antioxidant functions for the hemoglobin β93 cysteine residue in erythrocytes and in the vascular compartment in vivo. Free Radic. Biol. Med., 55, 119–129 (2013). doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2012.11.003
  28. Kassa T., Strader M. B., Nakagawa A., Zapol W. M., and Alayash A. I. Targeting βCys93 in hemoglobin S with an antisickling agent possessing dual allosteric and antioxidant effects. Metallomics, 9 (9), 1260–1270 (2017). doi: 10.1039/c7mt00104e
  29. Alayash A. I. βCysteine 93 in human hemoglobin: a gateway to oxidative stability in health and disease. Lab. Invest., 101 (1), 4–11 (2021). doi: 10.1038/s41374-020-00492-3
  30. Iwata H., Matsukami J., and Nakaya S. Effect of selenite on drug-induced methemoglobinemia in rats. Biochem. Pharmacol., 28 (14), 2209–2211 (1979). doi: 10.1016/0006-2952(79)90206-5
  31. Wilsdrow G., Doring K., and Solomon R. In: Proc. 6th Int. Trace Element Symp., Ed. by M. Anke (Leipzig, 1989), p. 851.
  32. Simoni J., Simoni G., Garcia E. L., Prien S. D., Tran R. M., Feola М., and Shires G. T. Protective effect of selenium on hemoglobin mediated lipid peroxidation in vivo. Artif. Cells Blood Substit. Biotechnol., 23 (4), 469–486 (1995). doi: 10.3109/10731199509117963
  33. Baldwin A. N., Wiley E. B., and Alayash A. Differential effects of sodium selenite in reducing tissue damage caused by three hemoglobin-based oxygen carriers. J. Appl. Physiol., 96 (3), 893–903 (2004). doi: 10.1152/japplphysiol.00615.2003
  34. Nyberg-Swenson B. E. The selenium link: the missing link in our understanding of biochemical trigger reactions? Med. Hypotheses, 52 (2), 125–131 (1999). doi: 10.1054/mehy.1997.0633
  35. Гусейнов Т. М., Гулиева Р. Т. и Яхъяева Ф. Р. Селен как антиокислительная «примесь» в гемоглобине. В сб. Матер. III Междунар. конф. «Химия, структура и функция биомолекул» (Минск, Беларусь, 2008), с. 89

补充文件

附件文件
动作
1. JATS XML
下载

版权所有 © Russian Academy of Sciences, 2025

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».