КИНЕТИКА ОКИСЛЕНИЯ 3-АМИНОПИРИДИН-2(1H)-ОНОВ ПЕРОКСИДОМ ВОДОРОДА В ПРИСУТСТВИИ ПЕРОКСИДАЗЫ ХРЕНА
- Авторы: Шубина В.С1, Шаталин Ю.В1, Шацаускас А.Л2,3, Фисюк А.С2,3
-
Учреждения:
- Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
- Омский государственный технический университет
- Омский государственный университет им. Ф.М. Достоевского
- Выпуск: Том 69, № 4 (2024)
- Страницы: 695-700
- Раздел: Молекулярная биофизика
- URL: https://ogarev-online.ru/0006-3029/article/view/264934
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0006302924040012
- EDN: https://elibrary.ru/NIOTCS
- ID: 264934
Цитировать
Аннотация
Об авторах
В. С Шубина
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН
Email: shubinavictoria@yandex.ru
Пущино, Россия
Ю. В Шаталин
Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАНПущино, Россия
А. Л Шацаускас
Омский государственный технический университет; Омский государственный университет им. Ф.М. ДостоевскогоОмск, Россия; Омск, Россия
А. С Фисюк
Омский государственный технический университет; Омский государственный университет им. Ф.М. ДостоевскогоОмск, Россия; Омск, Россия
Список литературы
- Krainer F. W. and Glieder A. An updated view on horseradish peroxidases: recombinant production and biotechnological applications. Appl. Microbiol. Biotechnol., 99 (4), 1611–1625 (2015). doi: 10.1007/s00253-014-6346-7
- Shatsauskas A., Shatalin Yu., Shubina V., Zablodtskii Yu., Chernenko S., Samsonenko A., Kostyuchenko A., and Fisyuk A. Synthesis and application of new 3-amino2-pyridone based luminescent dyes for ELISA. Dyes and Pigments, 187, 109072 (2021). doi: 10.1016/j.dyepig.2020.109072
- Paul K.-G. and Stigbrand T. Four isoperoxidases from horse radish root. Acta Chemica Scandinavica, 24, 3607–3617 (1970). doi: 10.3891/acta.chem.scand.24-3607
- Nelson D. P. and Kiesow L. A. Enthalpy of decomposition of hydrogen peroxide by catalase at 25 degrees C (with molar extinction coefficients of H2O2 solutions in the UV). Anal. Biochem., 49 (2), 474–478 (1972). doi: 10.1016/0003-2697(72)90451-4
- Michaelis L., Menten M. L., Johnson K. A., and Goody R. S. The original Michaelis constant: translation of the 1913 Michaelis−Menten paper. Biochemistry, 50 (39), 8264–8269 (2011). doi: 10.1021/bi201284u
- Boskovic D. S. and Krishnaswamy S. Exosite binding tethers the macromolecular substrate to the prothrombinase complex and directs cleavage at two spatially distinct sites. J. Biol. Chem., 275 (49), 38561–38570 (2000). doi: 10.1074/jbc.M006637200
- Wang Z. X. Kinetic study on the dimer-tetramer interconversion of glycogen phosphorylase A. Eur. J. Biochem., 259 (3), 609–617 (1999). doi: 10.1046/j.1432-1327.1999.00058.x
Дополнительные файлы
