ВОССТАНОВИТЕЛЬНОЕ НИТРОЗИЛИРОВАНИЕ ГЕМОГЛОБИНА И МИОГЛОБИНА И ЕГО АНТИОКСИДАНТНОЕ ДЕЙСТВИЕ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Аннотация

Соль Анджели представляет собой донор нитроксила, благодаря чему может предотвращать негативные эффекты гемолиза, такие как сосудосуживающее действие свободного гемоглобина в плазме крови. Однако молекулярные механизмы взаимодействия нитроксила с различными гемопротеидами недостаточно выяснены. Известно, что возникающие при окислительном стрессе оксоферрильные формы гемопротеидов являются сильными прооксидантами. В данной работе было исследовано восстановительное нитрозилирование нитроксилом мети оксоферрильной форм гемоглобина и миоглобина. Эксперименты проводили in vitro, регистрируя нитрозильные формы гемопротеидов с помощью спектроскопии электронного парамагнитного резонанса. Полученные результаты указывают на антиоксидантный эффект соли Анджели в системах, моделирующих окисление гемоглобина или миоглобина пероксидом водорода. Кроме того, добавление пероксида водорода к метформам гемоглобина и миоглобина приводило к появлению ЭПР-сигнала свободных радикалов с g = 2.005, ассоциированного с белковой частью этих гемопротеидов. Таким образом, нитроксил действует одновременно как восстановительный и нитрозилирующий агент, тем самым предотвращая образование оксоферрильных форм гемопротеидов. Терапевтические свойства соли Анджели могут во многом быть связаны с антиоксидантным эффектом, оказываемым на компоненты крови.

Об авторах

К. Б Шумаев

Институт биохимии им. А.Н. Баха, ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН; Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии имени академика Е.И. Чазова Минздрава России

Email: tomorov@mail.ru
Москва, Россия; Москва, Россия

Д. И Грачев

Ереванский государственный университет

Ереван, Республика Армения

О. В Космачевская

Институт биохимии им. А.Н. Баха, ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН

Москва, Россия

А. Ф Топунов

Институт биохимии им. А.Н. Баха, ФИЦ «Фундаментальные основы биотехнологии» РАН

Москва, Россия

Э. К Рууге

Национальный медицинский исследовательский центр кардиологии имени академика Е.И. Чазова Минздрава России

Москва, Россия

Список литературы

  1. Lopez B. E., Shinyashiki M., Han T. H., and Fukuto J. M. Antioxidant actions of nitroxyl (HNO). Free Radic. Biol. Med., 42 (4), 482–491 (2007). doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2006.11.015
  2. Li J. C., Velagic A., Qin C. X., Li M., Leo C. H., Kemp-Harper B. K., Ritchie R. H., and Woodman O. L. Diabetes attenuates the contribution of endogenous nitric oxide but not nitroxyl to endothelium dependent relaxation of rat carotid. Arteries Front. Pharmacol., 11, 585740 (2021). DOI: 10.3389/ fphar.2020.585740
  3. Kosmachevskaya O. V., Nasybullina E. I., Pugachenko I. S., Novikova N. N., and Topunov A. F. Antiglycation and Antioxidant Effect of Nitroxyl towards Hemoglobin. Antioxidants, 11 (10), (2022). doi: 10.3390/antiox11102007
  4. Michalski R., Smulik-Izydorczyk R., Pięta J., Rola M., Artelska A., Pierzchała K., Zielonka J., Kalyanaraman B., and Sikora A. B. The Chemistry of HNO: Mechanisms and Reaction Kinetics. Front. Chem., 10, Article 930657 (2022). doi: 10.3389/fchem.2022.930657
  5. Baron C. P. and Andersen H. J. Myoglobin-induced lipid oxidation. A review. Agric. Food Chem., 50 (14), 3887 (2002). doi: 10.1021/jf011394w
  6. Reeder B. J., Svistunenko D. A., Sharpe M. A., and Wilson M. T. Characteristics and mechanism of formation of peroxide-induced heme to protein cross-linking in myoglobin. Biochemistry, 41 (1), 367–375 (2002). doi: 10.1021/bi011335b
  7. Reeder B. J., Svistunenko D. A., Cooper C. E., and Wilson M. T. The radical and redox chemistry of myoglobin and hemoglobin: from in vitro studies to human pathology. Antioxid. Redox Signal., 6 (6), 954-966 (2004). doi: 10.1089/ars.2004.6.954
  8. Wilson M. T. and Reeder B. J. The peroxidatic activities of Myoglobin and Hemoglobin, their pathological consequences and possible medical interventions. Mol. Aspects Med., 84, 101045 (2022). doi: 10.1016/j.mam.2021.101045
  9. Potor L., Bányai E., Becs G., Soares M. P., Balla G., Balla J., and Jeney V. Atherogenesis May Involve the Prooxidant and Proinflammatory Effects of Ferryl Hemoglobin. Oxid. Med. Cell. Longev., 2013, Article ID 676425 (2013). doi: 10.1155/2013/676_25
  10. Solomon S. B., Bellavia L., Sweeney D., Piknova B., Perlegas A., Helms C. C., Ferreyra G. A., King S. B., Raat N. J. H., Kern S. J., Sun J., McPhail L. C., Schechter A. N., Natanson C., Gladwin M. T., and KimShapiro D. B. Angeli’s Salt Counteracts the Vasoactive Effects of Elevated Plasma Hemoglobin. Free Radic. Biol. Med., 53 (12), 2229-2239 (2012). doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2012.10.548
  11. Gorbunov N. V., Yalowich J. C., Gaddam A., Thampatty P., Ritov V. B., Kisin E. R., Elsayed N. M., and Kagan V. E. Nitric oxide prevents oxidative damage produced by tert-butyl hydroperoxide in erythroleukemia cells via nitrosylation of heme and non-heme iron. Electron paramagnetic resonance evidence. J. Biol. Chem., 272 (19), 12328–12341 (1997). DOI: 10.1074/ jbc.272.19.12328
  12. Шумаев К. Б, Петрова Н. Э., Заббарова И. В., Ванин А. Ф., Топунов А. Ф., Ланкин В. З. и Рууге Э. К. Взаимодействие оксоферрилмиоглобина и динитрозильных комплексов железа. Биохимия, 69 (5), 699705 (2004). doi: 10.1023/b:biry. 0000029856.67884.c5
  13. Шумаев К. Б., Космачевская О. В., Грачев Д. И., Тимошин А. А., Топунов А. Ф., Ланкин В. З. и Рууге Э. К. Возможный механизм антиоксидантного действия динитрозильных комплексов железа. Биомедицинская химия, 67 (2), 162–168 (2021). doi: 10.18097/PBMC20216702162
  14. Herold S. and K. Rehmann F.-J. Kinetic and mechanistic studies of the reactions of nitrogen monoxide and nitrite with ferryl myoglobin. J. Biol. Inorg. Chem., 6 (5), 543–555 (2001). doi: 10.1007/s007750100231
  15. Herold S. and K. Rehmann F.-J. Kinetics of the reactions of nitrogen monoxide and nitrite with ferryl hemoglobin. Free Radic. Biol. Med., 34 (5), 531–545 (2003). doi: 10.1016/S0891-5849(02)01355-2
  16. Ramirez D. C., Chen Y.-R., and Mason R. P. Immunochemical detection of hemoglobin-derived radicals formed by reaction with hydrogen peroxide: involvement of a protein-tyrosyl radical. Free Radic. Biol. Med. 34 (7), 830–839 (2003). doi: 10.1016/S0891-5849(02)01437-5
  17. Østdal H., Skibsted L. H, and Andersen H. J. Formation of long-lived protein radicals in the reaction between H2O2-activated metmyoglobin and other proteins. Free Radic. Biol. Med. 23 (5), 754–761 (1997). doi: 10.1016/s0891-5849(97)00023-3
  18. Baron C. P., Mǿller J. K. S., Skibsted L. H., and Andersen H. J. Nitrosylmyoglobin as antioxidant – kinetics and proposed mechanism for reduction of hydroperoxides. Free Radic.Res., 41 (8), 892–902 (2007). doi: 10.1080/10715760701416475
  19. Romero N., Radi R., Linares E., Augusto O., Detweiler C. D., Mason R. P., and Denicola A. Reaction of human hemoglobin with peroxynitrite: isomerization to nitrate and secondary formation of protein radicals. J. Biol. Chem., 278 (45), 44049–44057 (2003). doi: 10.1074/jbc.M305895200
  20. Herold S. and Shivashankar K. Metmyoglobin and methemoglobin catalyze the isomerization of peroxynitrite to nitrate. Biochemistry, 42 (47), 14036-14046 (2003). doi: 10.1021/bi0350349
  21. Su J. and Groves J. T. Mechanisms of Peroxynitrite Interactions with Heme Proteins. Inorg. Chem., 49 (14), 6317–6329 (2010). doi: 10.1021/ic902157z
  22. Shumaev K. B., Gubkin A. A., Serezhenkov V. A., Lobysheva I. I., Kosmachevskaya O. V., Ruuge E. K., Lankin V. Z., Topunov A. F., and Vanin A. F. Interaction of reactive oxygen and nitrogen species with albuminand methemoglobin-bound dinitrosyl iron complexes. Nitric Oxide, 18 (1), 37–46 (2008). doi: 10.1023/b:biry.0000029856.67884.c5
  23. Kosmachevskaya O. V., Nasybullina E. I., Shumaev K. B., Novikova N. N., and Topunov A. F. Protective effect of dinitrosyl iron complexes bound with hemoglobin on oxidative modification by peroxynitrite. Int. J. Mol. Sci., 22 (24), 13649 (2021). doi: 10.3390/ijms222413649
  24. Грачев Д. И., Шумаев К. Б., Космачевская О. В., Топунов А. Ф. и Рууге Э. К. Нитрозильные комплексы гемоглобина в различных модельных системах. Биофизика, 66 (6), 1056-1064 (2021). doi: 10.31857/S0006302921060028

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024

Согласие на обработку персональных данных с помощью сервиса «Яндекс.Метрика»

1. Я (далее – «Пользователь» или «Субъект персональных данных»), осуществляя использование сайта https://journals.rcsi.science/ (далее – «Сайт»), подтверждая свою полную дееспособность даю согласие на обработку персональных данных с использованием средств автоматизации Оператору - федеральному государственному бюджетному учреждению «Российский центр научной информации» (РЦНИ), далее – «Оператор», расположенному по адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А, со следующими условиями.

2. Категории обрабатываемых данных: файлы «cookies» (куки-файлы). Файлы «cookie» – это небольшой текстовый файл, который веб-сервер может хранить в браузере Пользователя. Данные файлы веб-сервер загружает на устройство Пользователя при посещении им Сайта. При каждом следующем посещении Пользователем Сайта «cookie» файлы отправляются на Сайт Оператора. Данные файлы позволяют Сайту распознавать устройство Пользователя. Содержимое такого файла может как относиться, так и не относиться к персональным данным, в зависимости от того, содержит ли такой файл персональные данные или содержит обезличенные технические данные.

3. Цель обработки персональных данных: анализ пользовательской активности с помощью сервиса «Яндекс.Метрика».

4. Категории субъектов персональных данных: все Пользователи Сайта, которые дали согласие на обработку файлов «cookie».

5. Способы обработки: сбор, запись, систематизация, накопление, хранение, уточнение (обновление, изменение), извлечение, использование, передача (доступ, предоставление), блокирование, удаление, уничтожение персональных данных.

6. Срок обработки и хранения: до получения от Субъекта персональных данных требования о прекращении обработки/отзыва согласия.

7. Способ отзыва: заявление об отзыве в письменном виде путём его направления на адрес электронной почты Оператора: info@rcsi.science или путем письменного обращения по юридическому адресу: 119991, г. Москва, Ленинский просп., д.32А

8. Субъект персональных данных вправе запретить своему оборудованию прием этих данных или ограничить прием этих данных. При отказе от получения таких данных или при ограничении приема данных некоторые функции Сайта могут работать некорректно. Субъект персональных данных обязуется сам настроить свое оборудование таким способом, чтобы оно обеспечивало адекватный его желаниям режим работы и уровень защиты данных файлов «cookie», Оператор не предоставляет технологических и правовых консультаций на темы подобного характера.

9. Порядок уничтожения персональных данных при достижении цели их обработки или при наступлении иных законных оснований определяется Оператором в соответствии с законодательством Российской Федерации.

10. Я согласен/согласна квалифицировать в качестве своей простой электронной подписи под настоящим Согласием и под Политикой обработки персональных данных выполнение мною следующего действия на сайте: https://journals.rcsi.science/ нажатие мною на интерфейсе с текстом: «Сайт использует сервис «Яндекс.Метрика» (который использует файлы «cookie») на элемент с текстом «Принять и продолжить».